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タイトルStructural insights into the ubiquitin-independent midnolin-proteasome pathway.
ジャーナル・号・ページProc Natl Acad Sci U S A, Vol. 122, Issue 19, Page e2505345122, Year 2025
掲載日2025年5月13日
著者Nagesh Peddada / Xue Zhong / Yan Yin / Danielle Renee Lazaro / Jianhui Wang / Stephen Lyon / Jin Huk Choi / Xiao-Chen Bai / Eva Marie Y Moresco / Bruce Beutler /
PubMed 要旨The protein midnolin (MIDN) augments proteasome activity in lymphocytes and dramatically facilitates the survival and proliferation of B-lymphoid malignancies. MIDN binds both to proteasomes and to ...The protein midnolin (MIDN) augments proteasome activity in lymphocytes and dramatically facilitates the survival and proliferation of B-lymphoid malignancies. MIDN binds both to proteasomes and to substrates, but the mode of interaction with the proteasome is unknown, and the mechanism by which MIDN facilitates substrate degradation in a ubiquitin-independent manner is incompletely understood. Here, we present cryoelectron microscopy (cryo-EM) structures of the substrate-engaged, MIDN-bound human proteasome in two conformational states. MIDN induces proteasome conformations similarly to ubiquitinated substrates by using its ubiquitin-like domain to bind to the deubiquitinase RPN11 (PSMD14). By simultaneously binding to RPN1 (PSMD2) with its C-terminal α-helix, MIDN positions its substrate-carrying Catch domain above the proteasome ATPase channel through which substrates are translocated before degradation. Our findings suggest that both ubiquitin-like domain and C-terminal α-helix must bind to the proteasome for MIDN to stimulate proteasome activity.
リンクProc Natl Acad Sci U S A / PubMed:40339123 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.8 - 3.84 Å
構造データ

EMDB-49497: Consensus map of MIDN-bound 26S proteasome, EB-state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.8 Å

EMDB-49498: Locally Refined map of RP(19S) in substrate-engaged MIDN-bound 26S Proteasome, EB-MIDN state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.8 Å

EMDB-49499: Locally refined map of RPN1-MIDN_alphaHelix-C
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.8 Å

EMDB-49500: Locally refined map of RPN11-MIDN_UBL domain
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.82 Å

EMDB-49501: Consensus map of 26S proteasome bound to MIDN, EB-MIDN_UBL state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.0 Å

EMDB-49502: Locally refined map of RP(19S) of MIDN-bound 26S proteasome in EB-MIDN_UBL state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.23 Å

EMDB-49503: Consensus map of substrate-free 26S proteasome in presence MG-132
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.9 Å

EMDB-49504: Focused map of RP (19S) substrate-free MIDN-free 26S proteasome, SA-like state with MG-132
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.9 Å

EMDB-49505: Consensus map of substrate engaged MIDN-bound 26S proteasome, ED-state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.81 Å

EMDB-49506: Locally Refined map of RP(19S) in substrate-engaged MIDN-bound 26S Proteasome, ED-MIDN state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.84 Å

49507

9nkf

EMDB-49507, PDB-9nkf:
Structure of human substrate-free 26S proteasome in the presence of ATPgS and MG-132,SA-like state (composite map)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.9 Å

49508

9nkg

EMDB-49508, PDB-9nkg:
Structure of substrate engaged MIDN-bound human 26S proteasome, EB-MIDN (Composite map)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.8 Å

49509

9nki

EMDB-49509, PDB-9nki:
Structure of substrate engaged MIDN-bound human 26S proteasome, EB MIDN_UBL state (Composite map)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.94 Å

49510

9nkj

EMDB-49510, PDB-9nkj:
Structure of substrates-engaged MIDN-bound human 26S proteasome,ED-MIDN state (Composite map)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.84 Å

化合物

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-LDZ:
N-[(benzyloxy)carbonyl]-L-leucyl-N-[(2S)-4-methyl-1-oxopentan-2-yl]-L-leucinamide / MG-132 / 阻害剤*YM

ChemComp-ZN:
Unknown entry

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードIMMUNE SYSTEM / Apo state / proteasome / Midnolin / substrate-free 26S / MG-132 / Ubiquitin-indepedent / MIDN-bound 26S complex / MIDN-UBL / 26S complex / ED-state

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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