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タイトルInsights into phosphoethanolamine cellulose synthesis and secretion across the Gram-negative cell envelope.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 15, Issue 1, Page 7798, Year 2024
掲載日2024年9月6日
著者Preeti Verma / Ruoya Ho / Schuyler A Chambers / Lynette Cegelski / Jochen Zimmer /
PubMed 要旨Phosphoethanolamine (pEtN) cellulose is a naturally occurring modified cellulose produced by several Enterobacteriaceae. The minimal components of the E. coli cellulose synthase complex include the ...Phosphoethanolamine (pEtN) cellulose is a naturally occurring modified cellulose produced by several Enterobacteriaceae. The minimal components of the E. coli cellulose synthase complex include the catalytically active BcsA enzyme, a hexameric semicircle of the periplasmic BcsB protein, and the outer membrane (OM)-integrated BcsC subunit containing periplasmic tetratricopeptide repeats (TPR). Additional subunits include BcsG, a membrane-anchored periplasmic pEtN transferase associated with BcsA, and BcsZ, a periplasmic cellulase of unknown biological function. While cellulose synthesis and translocation by BcsA are well described, little is known about its pEtN modification and translocation across the cell envelope. We show that the N-terminal cytosolic domain of BcsA positions three BcsG copies near the nascent cellulose polymer. Further, the semicircle's terminal BcsB subunit tethers the N-terminus of a single BcsC protein in a trans-envelope secretion system. BcsC's TPR motifs bind a putative cello-oligosaccharide near the entrance to its OM pore. Additionally, we show that only the hydrolytic activity of BcsZ but not the subunit itself is necessary for cellulose secretion, suggesting a secretion mechanism based on enzymatic removal of translocation incompetent cellulose. Lastly, protein engineering introduces cellulose pEtN modification in orthogonal cellulose biosynthetic systems. These findings advance our understanding of pEtN cellulose modification and secretion.
リンクNat Commun / PubMed:39242554 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.65 - 5.71 Å
構造データ

EMDB-44334, PDB-9b87:
Tetrameric cryo-EM structure of E. coli BcsZ
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.65 Å

EMDB-44336, PDB-9b8a:
Cryo-EM structure of E. coli cellulose synthase subunit C
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.4 Å

EMDB-44345, PDB-9b8h:
Cryo-EM structure of E. coli cellulose synthase subunit C with cellotetraose
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.8 Å

EMDB-44346, PDB-9b8i:
Cryo-EM structure of the E. coli cellulose synthase BcsB-BcsC fusion protein
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.18 Å

EMDB-44359: Cryo-EM map of the E. coli cellulose synthase BcsAG3B6 complex
PDB-9b8v: AlphaFold2 informed cryo-EM model of the E. coli cellulose synthase BcsAG3B6 complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.0 Å

EMDB-44793: E. coli cellulose synthase BcsAG3B6 complex - Consensus map
手法: EM (単粒子) / 解像度: 5.67 Å

EMDB-44794: E. coli cellulose synthase BcsAG3B6 complex - BcsB focused map
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.0 Å

EMDB-44795: E.coli cellulose synthase BcsAG3B6 complex - BcsAG focused map
手法: EM (単粒子) / 解像度: 5.71 Å

由来
  • escherichia coli (大腸菌)
キーワードHYDROLASE / Cellulase / Endoglucanase / GH-8 family / Carbohydrate-active enzyme / MEMBRANE PROTEIN / Porin / bacterial outer membrane protein / Tetra-tricopeptide (TPR) repeats / Cellulose exporter BcsC / BcsC outer membrane protein / cellooligosaccharide / STRUCTURAL PROTEIN / bacterial cellulose synthesis / cellulose export / outer membrane porin / periplasmic protein / TRANSFERASE / phosphoethanolamine (pEtN) / catalytic BcsA-B / c-di-GMP binding protein / membrane proteins

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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