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タイトルStructure of the human TSC:WIPI3 lysosomal recruitment complex.
ジャーナル・号・ページSci Adv, Vol. 10, Issue 47, Page eadr5807, Year 2024
掲載日2024年11月22日
著者Charles Bayly-Jones / Christopher J Lupton / Laura D'Andrea / Yong-Gang Chang / Gareth D Jones / Joel R Steele / Hari Venugopal / Ralf B Schittenhelm / Michelle L Halls / Andrew M Ellisdon /
PubMed 要旨Tuberous sclerosis complex (TSC) is targeted to the lysosomal membrane, where it hydrolyzes RAS homolog-mTORC1 binding (RHEB) from its GTP-bound to GDP-bound state, inhibiting mechanistic target of ...Tuberous sclerosis complex (TSC) is targeted to the lysosomal membrane, where it hydrolyzes RAS homolog-mTORC1 binding (RHEB) from its GTP-bound to GDP-bound state, inhibiting mechanistic target of rapamycin complex 1 (mTORC1). Loss-of-function mutations in TSC cause TSC disease, marked by excessive tumor growth. Here, we overcome a high degree of continuous conformational heterogeneity to determine the 2.8-Å cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of the complete human TSC in complex with the lysosomal recruitment factor WD repeat domain phosphoinositide-interacting protein 3 (WIPI3). We discover a previously undetected amino-terminal TSC1 HEAT repeat dimer that clamps onto a single TSC wing and forms a phosphatidylinositol phosphate (PIP)-binding pocket, which specifically binds monophosphorylated PIPs. These structural advances provide a model by which WIPI3 and PIP-signaling networks coordinate to recruit TSC to the lysosomal membrane to inhibit mTORC1. The high-resolution TSC structure reveals previously unrecognized mutational hotspots and uncovers crucial insights into the mechanisms of TSC dysregulation in disease.
リンクSci Adv / PubMed:39565846 / PubMed Central
手法EM (単粒子) / X線回折
解像度2.76 - 3.86 Å
構造データ

45492

9ce3

EMDB-45492, PDB-9ce3:
Structure of the TSC:WIPI3 lysosomal recruitment complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.9 Å

EMDB-45510: The WIPI3:TSC lysosomal docking complex (consensus reconstruction)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.45 Å

EMDB-45511: The WIPI3:TSC lysosomal docking complex (focused reconstruction; core)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.76 Å

EMDB-45512: The WIPI3:TSC lysosomal docking complex (focused reconstruction; TSC1 N-terminus)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.2 Å

EMDB-45513: The WIPI3:TSC lysosomal docking complex (focused reconstruction; TBC1D7)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.93 Å

EMDB-45514: The WIPI3:TSC lysosomal docking complex (focused reconstruction; TBC1D7/TSC2)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.96 Å

EMDB-45515: The WIPI3:TSC lysosomal docking complex (focused reconstruction; WIPI3)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.62 Å

EMDB-45529: The WIPI3:TSC lysosomal docking complex (focused reconstruction; WIPI3 TSC2)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.86 Å

PDB-9c9i:
Structure of the TSC1:WIPI3 complex
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 3.18 Å

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードGENE REGULATION / TSC / Tuberous sclerosis complex / TSC1 / TSC2 / TBC1D7 / WIPI3 / end-some / MTOR / cell growth / ONCOPROTEIN / tumour suppressor / GTPase-activating proteins (GAP) / TSC-mTORC pathway

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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