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Structure paper

タイトルThe membrane electric field regulates the PIP-binding site to gate the KCNQ1 channel.
ジャーナル・号・ページProc Natl Acad Sci U S A, Vol. 120, Issue 21, Page e2301985120, Year 2023
掲載日2023年5月23日
著者Venkata Shiva Mandala / Roderick MacKinnon /
PubMed 要旨Voltage-dependent ion channels underlie the propagation of action potentials and other forms of electrical activity in cells. In these proteins, voltage sensor domains (VSDs) regulate opening and ...Voltage-dependent ion channels underlie the propagation of action potentials and other forms of electrical activity in cells. In these proteins, voltage sensor domains (VSDs) regulate opening and closing of the pore through the displacement of their positive-charged S4 helix in response to the membrane voltage. The movement of S4 at hyperpolarizing membrane voltages in some channels is thought to directly clamp the pore shut through the S4-S5 linker helix. The KCNQ1 channel (also known as K7.1), which is important for heart rhythm, is regulated not only by membrane voltage but also by the signaling lipid phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate (PIP). KCNQ1 requires PIP to open and to couple the movement of S4 in the VSD to the pore. To understand the mechanism of this voltage regulation, we use cryogenic electron microscopy to visualize the movement of S4 in the human KCNQ1 channel in lipid membrane vesicles with a voltage difference across the membrane, i.e., an applied electric field in the membrane. Hyperpolarizing voltages displace S4 in such a manner as to sterically occlude the PIP-binding site. Thus, in KCNQ1, the voltage sensor acts primarily as a regulator of PIP binding. The voltage sensors' influence on the channel's gate is indirect through the reaction sequence: voltage sensor movement → alter PIP ligand affinity → alter pore opening.
リンクProc Natl Acad Sci U S A / PubMed:37192161 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.9 - 6.8 Å
構造データ

EMDB-40508, PDB-8sik:
KCNQ1 with voltage sensor in the up conformation
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.9 Å

EMDB-40509, PDB-8sim:
KCNQ1 with voltage sensor in the intermediate conformation
手法: EM (単粒子) / 解像度: 6.2 Å

EMDB-40510, PDB-8sin:
KCNQ1 with voltage sensor in the down conformation
手法: EM (単粒子) / 解像度: 6.8 Å

化合物

ChemComp-CA:
Unknown entry / カルシウムジカチオン

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードMEMBRANE PROTEIN / voltage-gated potassium channel

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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