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タイトルFCHO controls AP2's initiating role in endocytosis through a PtdIns(4,5)P-dependent switch.
ジャーナル・号・ページSci Adv, Vol. 8, Issue 17, Page eabn2018, Year 2022
掲載日2022年4月29日
著者Nathan R Zaccai / Zuzana Kadlecova / Veronica Kane Dickson / Kseniya Korobchevskaya / Jan Kamenicky / Oleksiy Kovtun / Perunthottathu K Umasankar / Antoni G Wrobel / Jonathan G G Kaufman / Sally R Gray / Kun Qu / Philip R Evans / Marco Fritzsche / Filip Sroubek / Stefan Höning / John A G Briggs / Bernard T Kelly / David J Owen / Linton M Traub /
PubMed 要旨Clathrin-mediated endocytosis (CME) is the main mechanism by which mammalian cells control their cell surface proteome. Proper operation of the pivotal CME cargo adaptor AP2 requires membrane- ...Clathrin-mediated endocytosis (CME) is the main mechanism by which mammalian cells control their cell surface proteome. Proper operation of the pivotal CME cargo adaptor AP2 requires membrane-localized Fer/Cip4 homology domain-only proteins (FCHO). Here, live-cell enhanced total internal reflection fluorescence-structured illumination microscopy shows that FCHO marks sites of clathrin-coated pit (CCP) initiation, which mature into uniform-sized CCPs comprising a central patch of AP2 and clathrin corralled by an FCHO/Epidermal growth factor potential receptor substrate number 15 (Eps15) ring. We dissect the network of interactions between the FCHO interdomain linker and AP2, which concentrates, orients, tethers, and partially destabilizes closed AP2 at the plasma membrane. AP2's subsequent membrane deposition drives its opening, which triggers FCHO displacement through steric competition with phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate, clathrin, cargo, and CME accessory factors. FCHO can now relocate toward a CCP's outer edge to engage and activate further AP2s to drive CCP growth/maturation.
リンクSci Adv / PubMed:35486718 / PubMed Central
手法EM (単粒子) / EM (トモグラフィー) / EM (サブトモグラム平均) / X線回折
解像度1.41 - 12.0 Å
構造データ

EMDB-14517: Chimaera of AP2 with FCHO2 linker domain as a fusion on Cmu2 subunit
PDB-7z5c: Chimera of AP2 with FCHO2 linker domain as a fusion on Cmu2 subunit
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.16 Å

EMDB-14518: Chimaera of AP2 with FCHO2 linker domain, N1-N2 enriched population
手法: EM (単粒子) / 解像度: 6.7 Å

EMDB-14525: AP2 adaptor protein recruited on the membrane in the presence of FCHO2 linker
手法: EM (トモグラフィー) / 解像度: 9.9 Å

EMDB-14526: AP2 on the membrane without cargo peptide
手法: EM (サブトモグラム平均) / 解像度: 12.0 Å

PDB-7ofp:
Apo Structure of Mu2 Adaptin Subunit (Ap50) Of AP2 Clathrin Adaptor
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 1.92 Å

PDB-7og1:
AP2 clathrin adaptor core in complex with cargo peptide and FCHO2
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 3.25 Å

PDB-7ohi:
FCHO1-peptide-AP2 alpha ear complex
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 1.41 Å

PDB-7oho:
Crystal structure of AP2 FCHO2 chimera
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.88 Å

PDB-7ohz:
Crystal structure of AP2 Mu2 - FCHO2 chimera (His6-tagged)
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.27 Å

PDB-7oi5:
Crystal structure of AP2 Mu2 - FCHO2 chimera (GST cleaved)
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.61 Å

PDB-7oiq:
Crystal structure of AP2 Mu2 in complex with FCHO2 WxxPhi motif (C2 crystal form)
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 1.85 Å

PDB-7oit:
Crystal structure of AP2 Mu2 in complex with FCHO2 WxxPhi motif (P3221 crystal form)
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 1.65 Å

化合物

ChemComp-GOL:
GLYCEROL / グリセロ-ル

ChemComp-CIT:
CITRIC ACID / クエン酸

ChemComp-HOH:
WATER

ChemComp-SO4:
SULFATE ION / 硫酸ジアニオン

ChemComp-MES:
2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸 / pH緩衝剤*YM

ChemComp-IHP:
INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / フィチン酸

由来
  • Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
  • rattus norvegicus (ドブネズミ)
  • homo sapiens (ヒト)
  • mus musculus (ハツカネズミ)
キーワードENDOCYTOSIS / clathrin-mediated endocytosis (CME) / YxxPhi motif / Pi(4 / 5)P2 / protein recycling / plasma membrane / PROTEIN TRANSPORT / adaptor complex / AP2 / trafficking / clathrin / CCP

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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