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- PDB-7oiq: Crystal structure of AP2 Mu2 in complex with FCHO2 WxxPhi motif (... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7oiq
タイトルCrystal structure of AP2 Mu2 in complex with FCHO2 WxxPhi motif (C2 crystal form)
要素
  • AP-2 complex subunit mu
  • F-BAR domain only protein 2
キーワードENDOCYTOSIS / clathrin-mediated endocytosis (CME) / protein recycling / plasma membrane
機能・相同性
機能・相同性情報


membrane invagination / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / LDL clearance / Retrograde neurotrophin signalling / VLDLR internalisation and degradation / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / extrinsic component of presynaptic endocytic zone membrane / MHC class II antigen presentation ...membrane invagination / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / LDL clearance / Retrograde neurotrophin signalling / VLDLR internalisation and degradation / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / extrinsic component of presynaptic endocytic zone membrane / MHC class II antigen presentation / regulation of vesicle size / AP-2 adaptor complex / postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / Recycling pathway of L1 / clathrin coat assembly / positive regulation of synaptic vesicle endocytosis / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / clathrin adaptor activity / Clathrin-mediated endocytosis / vesicle budding from membrane / clathrin-dependent endocytosis / signal sequence binding / clathrin-coated vesicle / low-density lipoprotein particle receptor binding / phosphatidylserine binding / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / positive regulation of receptor internalization / synaptic vesicle endocytosis / negative regulation of protein localization to plasma membrane / clathrin-coated pit / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / phosphatidylinositol binding / protein localization to plasma membrane / intracellular protein transport / receptor internalization / terminal bouton / disordered domain specific binding / synaptic vesicle / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / presynapse / Clathrin-mediated endocytosis / protein-containing complex assembly / cytoplasmic vesicle / transmembrane transporter binding / postsynapse / synapse / lipid binding / glutamatergic synapse / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
F-BAR domain only protein 2 / : / GEM-interacting protein-like, FCH domain / Muniscin C-terminal / Muniscin C-terminal mu homology domain / Mu2, C-terminal domain / AP-2 complex subunit mu, N-terminal / Fes/CIP4 homology domain / FCH domain / F-BAR domain ...F-BAR domain only protein 2 / : / GEM-interacting protein-like, FCH domain / Muniscin C-terminal / Muniscin C-terminal mu homology domain / Mu2, C-terminal domain / AP-2 complex subunit mu, N-terminal / Fes/CIP4 homology domain / FCH domain / F-BAR domain / F-BAR domain profile. / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 1. / Clathrin adaptor, mu subunit / Clathrin adaptor, mu subunit, conserved site / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 2. / : / AP complex, mu/sigma subunit / Adaptor complexes medium subunit family / Clathrin adaptor complex small chain / AP-2 complex subunit mu, C-terminal superfamily / Mu homology domain / Mu homology domain (MHD) profile. / Longin-like domain superfamily / AH/BAR domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
AP-2 complex subunit mu / F-BAR domain only protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Zaccai, N.R. / Kelly, B.T. / Evans, P.R. / Owen, D.J.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust207455/Z/17/Z 英国
引用
ジャーナル: Sci Adv / 年: 2022
タイトル: FCHO controls AP2's initiating role in endocytosis through a PtdIns(4,5)P-dependent switch.
著者: Nathan R Zaccai / Zuzana Kadlecova / Veronica Kane Dickson / Kseniya Korobchevskaya / Jan Kamenicky / Oleksiy Kovtun / Perunthottathu K Umasankar / Antoni G Wrobel / Jonathan G G Kaufman / ...著者: Nathan R Zaccai / Zuzana Kadlecova / Veronica Kane Dickson / Kseniya Korobchevskaya / Jan Kamenicky / Oleksiy Kovtun / Perunthottathu K Umasankar / Antoni G Wrobel / Jonathan G G Kaufman / Sally R Gray / Kun Qu / Philip R Evans / Marco Fritzsche / Filip Sroubek / Stefan Höning / John A G Briggs / Bernard T Kelly / David J Owen / Linton M Traub /
要旨: Clathrin-mediated endocytosis (CME) is the main mechanism by which mammalian cells control their cell surface proteome. Proper operation of the pivotal CME cargo adaptor AP2 requires membrane- ...Clathrin-mediated endocytosis (CME) is the main mechanism by which mammalian cells control their cell surface proteome. Proper operation of the pivotal CME cargo adaptor AP2 requires membrane-localized Fer/Cip4 homology domain-only proteins (FCHO). Here, live-cell enhanced total internal reflection fluorescence-structured illumination microscopy shows that FCHO marks sites of clathrin-coated pit (CCP) initiation, which mature into uniform-sized CCPs comprising a central patch of AP2 and clathrin corralled by an FCHO/Epidermal growth factor potential receptor substrate number 15 (Eps15) ring. We dissect the network of interactions between the FCHO interdomain linker and AP2, which concentrates, orients, tethers, and partially destabilizes closed AP2 at the plasma membrane. AP2's subsequent membrane deposition drives its opening, which triggers FCHO displacement through steric competition with phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate, clathrin, cargo, and CME accessory factors. FCHO can now relocate toward a CCP's outer edge to engage and activate further AP2s to drive CCP growth/maturation.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr., Sect. D: Biol. Crystallogr.
年: 2012
タイトル: Towards automated crystallographic structure refinement with phenix.refine.
著者: Afonine, P.V.
履歴
登録2021年5月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年6月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年6月19日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: atom_type / chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
AAA: AP-2 complex subunit mu
BBB: AP-2 complex subunit mu
CCC: F-BAR domain only protein 2
DDD: F-BAR domain only protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,9834
ポリマ－67,9834
非ポリマー00
水6,305350
1
AAA: AP-2 complex subunit mu
DDD: F-BAR domain only protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,9922
ポリマ－33,9922
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area880 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area14990 Å2
手法PISA
2
BBB: AP-2 complex subunit mu
CCC: F-BAR domain only protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,9922
ポリマ－33,9922
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area930 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area14270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)118.888, 64.539, 108.439
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 111.950, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11AAA-551-

HOH

21AAA-637-

HOH

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要素

#1: タンパク質 AP-2 complex subunit mu / AP-2 mu chain / Adaptor protein complex AP-2 subunit mu / Adaptor-related protein complex 2 subunit ...AP-2 mu chain / Adaptor protein complex AP-2 subunit mu / Adaptor-related protein complex 2 subunit mu / Clathrin assembly protein complex 2 mu medium chain / Clathrin coat assembly protein AP50 / Clathrin coat-associated protein AP50 / Mu2-adaptin / Plasma membrane adaptor AP-2 50 kDa protein


分子量: 32758.363 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Ap2m1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): pLysS / 参照: UniProt: P84092
#2: タンパク質・ペプチド F-BAR domain only protein 2


分子量: 1233.370 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FCHO2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): pLysS / 参照: UniProt: Q0JRZ9
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 350 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.66 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 30mM Magnesium chloride hexahydrate, 30mM Calcium chloride dihydrate, 100mM Sodium HEPES MOPS (acid) pH 7.5, 20% v/v Ethylene glycol; 10 % w/v PEG 8000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年7月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→55.7 Å / Num. obs: 58302 / % possible obs: 89.4 % / 冗長度: 6.1 % / Biso Wilson estimate: 32.287 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.091 / Rpim(I) all: 0.039 / Rrim(I) all: 0.099 / Net I/σ(I): 9.7
反射 シェル解像度: 1.85→1.88 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 1.064 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique obs: 1599 / Rpim(I) all: 0.577 / Rrim(I) all: 1.221 / % possible all: 49.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
PHENIX1.19rc1_4016精密化
DIALSデータスケーリング
PHASER位相決定
DIALSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Phaser

解像度: 1.85→55.7 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.952 / SU B: 3.189 / SU ML: 0.091 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.128 / ESU R Free: 0.118 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2087 2932 5.03 %
Rwork0.1859 55363 -
all0.187 --
obs-58295 89.401 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 38.25 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.632 Å20 Å20.678 Å2
2---1.099 Å2-0 Å2
3----0.06 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→55.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4254 0 0 350 4604
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0134343
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0174344
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6581.6455847
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2551.58410017
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.3825520
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.97420.461217
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.46915829
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.8191538
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0750.2555
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.024707
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02989
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1690.2552
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.1830.23846
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1620.21950
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0790.22443
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1590.2285
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_other0.0570.23
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.1560.212
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1120.268
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.1040.214
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.4933.5862104
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.4663.5822102
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.9375.3382616
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.9415.3382616
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.6934.1982239
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.6934.22240
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.0946.0383231
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other7.0936.043232
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it9.13640.4084473
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other9.10439.9734397
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRfactor allNum. reflection allFsc freeFsc work% reflection obs (%)WRfactor Rwork
1.85-1.8980.2721340.29322330.29147670.8190.77849.65390.286
1.898-1.950.2931470.26525970.26646960.8140.82758.43270.251
1.95-2.0060.2471350.24229050.24245130.8780.87267.3610.22
2.006-2.0680.2461610.23534940.23544320.8780.87982.46840.215
2.068-2.1360.2722030.21939830.22142930.8790.89697.50760.197
2.136-2.2110.2551820.20638880.20941100.9030.91399.02680.185
2.211-2.2940.2372050.18937710.19240100.9180.93199.15210.17
2.294-2.3870.2321870.18636550.18938700.9290.94199.27650.168
2.387-2.4930.2491820.18634830.18936870.9240.93799.40330.169
2.493-2.6150.2471850.18133210.18435280.9210.94599.37640.167
2.615-2.7560.2371780.18231610.18533550.9310.94499.52310.171
2.756-2.9220.2141710.18830290.1932130.9430.94599.59540.182
2.922-3.1240.2171530.18328240.18529850.9330.94699.7320.183
3.124-3.3730.2231380.19126700.19228180.9460.95299.64510.198
3.373-3.6940.1931320.19124300.19125650.9550.95499.8830.203
3.694-4.1270.1671140.1722200.1723350.9590.96299.95720.188
4.127-4.7620.1381210.13419550.13420760.9790.9761000.159
4.762-5.8210.171930.15816650.15817580.9710.9761000.184
5.821-8.1880.228740.18813100.1913840.9570.9621000.215
8.188-55.70.244370.2417680.2428080.970.94899.62870.307

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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