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タイトルStructures of human mGlu2 and mGlu7 homo- and heterodimers.
ジャーナル・号・ページNature, Vol. 594, Issue 7864, Page 589-593, Year 2021
掲載日2021年6月16日
著者Juan Du / Dejian Wang / Hongcheng Fan / Chanjuan Xu / Linhua Tai / Shuling Lin / Shuo Han / Qiuxiang Tan / Xinwei Wang / Tuo Xu / Hui Zhang / Xiaojing Chu / Cuiying Yi / Peng Liu / Xiaomei Wang / Yu Zhou / Jean-Philippe Pin / Philippe Rondard / Hong Liu / Jianfeng Liu / Fei Sun / Beili Wu / Qiang Zhao /
PubMed 要旨The metabotropic glutamate receptors (mGlus) are involved in the modulation of synaptic transmission and neuronal excitability in the central nervous system. These receptors probably exist as both ...The metabotropic glutamate receptors (mGlus) are involved in the modulation of synaptic transmission and neuronal excitability in the central nervous system. These receptors probably exist as both homo- and heterodimers that have unique pharmacological and functional properties. Here we report four cryo-electron microscopy structures of the human mGlu subtypes mGlu2 and mGlu7, including inactive mGlu2 and mGlu7 homodimers; mGlu2 homodimer bound to an agonist and a positive allosteric modulator; and inactive mGlu2-mGlu7 heterodimer. We observed a subtype-dependent dimerization mode for these mGlus, as a unique dimer interface that is mediated by helix IV (and that is important for limiting receptor activity) exists only in the inactive mGlu2 structure. The structures provide molecular details of the inter- and intra-subunit conformational changes that are required for receptor activation, which distinguish class C G-protein-coupled receptors from those in classes A and B. Furthermore, our structure and functional studies of the mGlu2-mGlu7 heterodimer suggest that the mGlu7 subunit has a dominant role in controlling dimeric association and G-protein activation in the heterodimer. These insights into mGlu homo- and heterodimers highlight the complex landscape of mGlu dimerization and activation.
リンクNature / PubMed:34135509
手法EM (単粒子) / X線回折
解像度2.5 - 4.0 Å
構造データ

EMDB-31235, PDB-7epa:
Cryo-EM structure of inactive mGlu2 homodimer
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.6 Å

EMDB-31236, PDB-7epb:
Cryo-EM structure of LY354740-bound mGlu2 homodimer
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.1 Å

EMDB-31237, PDB-7epc:
Cryo-EM structure of inactive mGlu7 homodimer
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.0 Å

EMDB-31238, PDB-7epd:
Cryo-EM structure of inactive mGlu2-7 heterodimer
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.9 Å

PDB-7epe:
Crystal structure of mGlu2 bound to NAM563
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.5 Å

PDB-7epf:
Crystal structure of mGlu2 bound to NAM597
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.7 Å

化合物

ChemComp-40F:
(1S,2S,5R,6S)-2-aminobicyclo[3.1.0]hexane-2,6-dicarboxylic acid / LY-354740

ChemComp-FMN:
FLAVIN MONONUCLEOTIDE / FMN

ChemComp-J9R:
4-(1-methylpyrazol-4-yl)-7-[[(2~{S})-2-(trifluoromethyl)morpholin-4-yl]methyl]quinoline-2-carboxamide

ChemComp-J9U:
(8~{R})-4-[2,4-bis(fluoranyl)phenyl]-8-methyl-7-[(2-methylpyrazol-3-yl)methyl]-6,8-dihydro-5~{H}-1,7-naphthyridine-2-carboxamide

由来
  • homo sapiens (ヒト)
  • lama glama (ラマ)
キーワードMEMBRANE PROTEIN / cryo-EM structure / GPCR

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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