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タイトルStructures of ALG3/9/12 reveal the assembly logic of the N-glycan oligomannose core.
ジャーナル・号・ページNat Chem Biol, Year 2026
掲載日2026年3月10日
著者J Andrew N Alexander / Shu-Yu Chen / Somnath Mukherjee / Mario de Capitani / Rossitza N Irobalieva / Lorenzo Rossi / Parth Agrawal / Julia Kowal / Matheus A Meirelles / Markus Aebi / Jean-Louis Reymond / Anthony A Kossiakoff / Sereina Riniker / Kaspar P Locher /
PubMed 要旨Asparagine-linked glycans are essential for the maturation and function of most eukaryotic secretory proteins. The biosynthesis and transfer of dolichylpyrophosphate-anchored GlcNAcManGlc glycan is a ...Asparagine-linked glycans are essential for the maturation and function of most eukaryotic secretory proteins. The biosynthesis and transfer of dolichylpyrophosphate-anchored GlcNAcManGlc glycan is a highly conserved process occurring in the endoplasmic reticulum (ER) membrane and involving over a dozen membrane proteins whose dysfunction is linked to congenital disorders of glycosylation (CDGs). Three membrane-integral mannosyltransferases, ALG3, ALG9 and ALG12, mediate four consecutive mannosylation reactions that convert GlcNAcMan to GlcNAcMan. Here, using chemoenzymatically synthesized lipid-linked glycan donor and acceptor analogs, we recapitulated this biosynthetic pathway in vitro. High-resolution cryo-electron microscopy structures of pseudo-Michaelis complexes of each step revealed how the branched glycan is accurately synthesized and unwanted side products are averted. Molecular dynamics simulations and mutagenesis studies uncovered a subtle but precise mechanism selecting the dolichylphosphomannose donor substrate over dolichylphosphoglucose, which is also present in the ER membrane. Our results also provide mechanistic explanations for enzyme dysfunction in CDGs and offer opportunities for N-glycan engineering.
リンクNat Chem Biol / PubMed:41807832
手法EM (単粒子)
解像度2.42 - 3.08 Å
構造データ

54629

9s6r

EMDB-54629, PDB-9s6r:
Ternary cryo-EM structure of yeast ALG3 with Dol25-PP-GlcNAc2Man5, Dol25-P-Man, and Fab
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.08 Å

54630

9s6s

EMDB-54630, PDB-9s6s:
Ternary cryo-EM structure of human ALG9 with Dol25-PP-GlcNAc2Man6, Dol25-P-Man and Fab
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.89 Å

54631

9s6t

EMDB-54631, PDB-9s6t:
Ternary cryo-EM structure of chicken ALG12 with Dol25-PP-GlcNAc2Man7, Dol25-P-Man, and Fab
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.42 Å

54632

9s6u

EMDB-54632, PDB-9s6u:
Ternary cryo-EM structure of human ALG9 with Dol25-PP-GlcNAc2Man8, Dol25-P-Man and Fab
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.95 Å

化合物

PDB-1jma:
CRYSTAL STRUCTURE OF THE HERPES SIMPLEX VIRUS GLYCOPROTEIN D BOUND TO THE CELLULAR RECEPTOR HVEA/HVEM

ChemComp-Y01:
CHOLESTEROL HEMISUCCINATE

ChemComp-IZY:
[(2~{S},3~{S},4~{S},5~{S},6~{R})-6-(hydroxymethyl)-3,4,5-tris(oxidanyl)oxan-2-yl] [(3~{S},6~{Z},10~{E},14~{E})-3,7,11,15,19-pentamethylicosa-6,10,14,18-tetraenyl] hydrogen phosphate

ChemComp-HOH:
WATER

PDB-1jmt:
X-ray Structure of a Core U2AF65/U2AF35 Heterodimer

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

PDB-1jmc:
SINGLE STRANDED DNA-BINDING DOMAIN OF HUMAN REPLICATION PROTEIN A BOUND TO SINGLE STRANDED DNA, RPA70 SUBUNIT, RESIDUES 183-420

ChemComp-AV0:
Lauryl Maltose Neopentyl Glycol

PDB-1jmb:
CRYSTAL STRUCTURE OF FOUR-HELIX BUNDLE MODEL

由来
  • Lama glama (ラマ)
  • synthetic construct (人工物)
  • saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
  • homo sapiens (ヒト)
  • gallus gallus (ニワトリ)
キーワードTRANSFERASE / Mannosyltransferase / ternary complex / N-linked glycosylation

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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