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タイトルHuman 8-oxoguanine glycosylase OGG1 binds nucleosome at the dsDNA ends and the super-helical locations.
ジャーナル・号・ページCommun Biol, Vol. 7, Issue 1, Page 1202, Year 2024
掲載日2024年9月28日
著者Qinglong You / Xiang Feng / Yi Cai / Stephen B Baylin / Huilin Li /
PubMed 要旨The human glycosylase OGG1 extrudes and excises the oxidized DNA base 8-oxoguanine (8-oxoG) to initiate base excision repair and plays important roles in many pathological conditions such as cancer, ...The human glycosylase OGG1 extrudes and excises the oxidized DNA base 8-oxoguanine (8-oxoG) to initiate base excision repair and plays important roles in many pathological conditions such as cancer, inflammation, and neurodegenerative diseases. Previous structural studies have used a truncated protein and short linear DNA, so it has been unclear how full-length OGG1 operates on longer DNA or on nucleosomes. Here we report cryo-EM structures of human OGG1 bound to a 35-bp long DNA containing an 8-oxoG within an unmethylated Cp-8-oxoG dinucleotide as well as to a nucleosome with an 8-oxoG at super-helical location (SHL)-5. The 8-oxoG in the linear DNA is flipped out by OGG1, consistent with previous crystallographic findings with a 15-bp DNA. OGG1 preferentially binds near dsDNA ends at the nucleosomal entry/exit sites. Such preference may underlie the enzyme's function in DNA double-strand break repair. Unexpectedly, we find that OGG1 bends the nucleosomal entry DNA, flips an undamaged guanine, and binds to internal nucleosomal DNA sites such as SHL-5 and SHL+6. We suggest that the DNA base search mechanism by OGG1 may be chromatin context-dependent and that OGG1 may partner with chromatin remodelers to excise 8-oxoG at the nucleosomal internal sites.
リンクCommun Biol / PubMed:39341999 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.2 - 7.6 Å
構造データ

43607

8vx4

EMDB-43607, PDB-8vx4:
Human OGG1 bound to a 35-bp DNA with an 8-oxoG in the middle
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.7 Å

43608

8vx5

EMDB-43608, PDB-8vx5:
Nucleosome core particle containing an 8-oxoG damage site
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.3 Å

43609

8vx6

EMDB-43609, PDB-8vx6:
Human OGG1 bound at the nucleosomal DNA entry site
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.2 Å

EMDB-43610: Human OGG1 bound at the nucleosomal super helical location -5
手法: EM (単粒子) / 解像度: 5.7 Å

EMDB-43611: Human OGG1 bound at the nucleosomal super helical location +6
手法: EM (単粒子) / 解像度: 7.6 Å

由来
  • homo sapiens (ヒト)
  • synthetic construct (人工物)
  • xenopus laevis (アフリカツメガエル)
キーワードHYDROLASE / LYASE/DNA / Human OGG1 binding at 8-oxoG of a 35 bp DNA duplex / LYASE-DNA complex / STRUCTURAL PROTEIN/DNA / Nucleosome core particle containing 8-oxoG DNA damage / STRUCTURAL PROTEIN-DNA complex / LYASE/STRUCTURAL PROTEIN/DNA / LYASE-STRUCTURAL PROTEIN-DNA complex

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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