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タイトルInsights into the modulation of bacterial NADase activity by phage proteins.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 15, Issue 1, Page 2692, Year 2024
掲載日2024年3月27日
著者Hang Yin / Xuzichao Li / Xiaoshen Wang / Chendi Zhang / Jiaqi Gao / Guimei Yu / Qiuqiu He / Jie Yang / Xiang Liu / Yong Wei / Zhuang Li / Heng Zhang /
PubMed 要旨The Silent Information Regulator 2 (SIR2) protein is widely implicated in antiviral response by depleting the cellular metabolite NAD. The defense-associated sirtuin 2 (DSR2) effector, a SIR2 domain- ...The Silent Information Regulator 2 (SIR2) protein is widely implicated in antiviral response by depleting the cellular metabolite NAD. The defense-associated sirtuin 2 (DSR2) effector, a SIR2 domain-containing protein, protects bacteria from phage infection by depleting NAD, while an anti-DSR2 protein (DSR anti-defense 1, DSAD1) is employed by some phages to evade this host defense. The NADase activity of DSR2 is unleashed by recognizing the phage tail tube protein (TTP). However, the activation and inhibition mechanisms of DSR2 are unclear. Here, we determine the cryo-EM structures of DSR2 in multiple states. DSR2 is arranged as a dimer of dimers, which is facilitated by the tetramerization of SIR2 domains. Moreover, the DSR2 assembly is essential for activating the NADase function. The activator TTP binding would trigger the opening of the catalytic pocket and the decoupling of the N-terminal SIR2 domain from the C-terminal domain (CTD) of DSR2. Importantly, we further show that the activation mechanism is conserved among other SIR2-dependent anti-phage systems. Interestingly, the inhibitor DSAD1 mimics TTP to trap DSR2, thus occupying the TTP-binding pocket and inhibiting the NADase function. Together, our results provide molecular insights into the regulatory mechanism of SIR2-dependent NAD depletion in antiviral immunity.
リンクNat Commun / PubMed:38538592 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.9 - 3.9 Å
構造データ

36980

8k98

EMDB-36980, PDB-8k98:
Cryo-EM structure of DSR2-TTP
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.9 Å

36982

8k9a

EMDB-36982, PDB-8k9a:
Cryo-EM structure of DSR2-DSAD1 state 2
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.9 Å

37272

8w56

EMDB-37272, PDB-8w56:
Cryo-EM structure of DSR2-DSAD1 state 1
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.59 Å

37603

8wkn

EMDB-37603, PDB-8wkn:
Cryo-EM structure of DSR2-DSAD1
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.4 Å

38421

8xkn

EMDB-38421, PDB-8xkn:
Cryo-EM structure of tail tube protein
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.11 Å

由来
  • bacillus halotolerans (バクテリア)
  • bacillus subtilis (枯草菌)
キーワードANTIVIRAL PROTEIN / cryo-EM structure of a protein

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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