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Structure paper

タイトルStructural basis of antimicrobial membrane coat assembly by human GBP1.
ジャーナル・号・ページNat Struct Mol Biol, Vol. 32, Issue 1, Page 172-184, Year 2025
掲載日2024年10月11日
著者Tanja Kuhm / Clémence Taisne / Cecilia de Agrela Pinto / Luca Gross / Evdokia A Giannopoulou / Stefan T Huber / Els Pardon / Jan Steyaert / Sander J Tans / Arjen J Jakobi /
PubMed 要旨Guanylate-binding proteins (GBPs) are interferon-inducible guanosine triphosphate hydrolases (GTPases) mediating host defense against intracellular pathogens. Their antimicrobial activity hinges on ...Guanylate-binding proteins (GBPs) are interferon-inducible guanosine triphosphate hydrolases (GTPases) mediating host defense against intracellular pathogens. Their antimicrobial activity hinges on their ability to self-associate and coat pathogen-associated compartments or cytosolic bacteria. Coat formation depends on GTPase activity but how nucleotide binding and hydrolysis prime coat formation remains unclear. Here, we report the cryo-electron microscopy structure of the full-length human GBP1 dimer in its guanine nucleotide-bound state and describe the molecular ultrastructure of the GBP1 coat on liposomes and bacterial lipopolysaccharide membranes. Conformational changes of the middle and GTPase effector domains expose the isoprenylated C terminus for membrane association. The α-helical middle domains form a parallel, crossover arrangement essential for coat formation and position the extended effector domain for intercalation into the lipopolysaccharide layer of gram-negative membranes. Nucleotide binding and hydrolysis create oligomeric scaffolds with contractile abilities that promote membrane extrusion and fragmentation. Our data offer a structural and mechanistic framework for understanding GBP1 effector functions in intracellular immunity.
リンクNat Struct Mol Biol / PubMed:39394410 / PubMed Central
手法EM (単粒子) / EM (トモグラフィー)
解像度3.7 Å
構造データ

16794

8cqb

EMDB-16794, PDB-8cqb:
Cryo-EM structure of the human GBP1 dimer bound to GDP-AlF3
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.7 Å

EMDB-16813: Tomogram of GBP1 coatomers assembled on brain polar lipid-derived small unilamellar vesicles.
手法: EM (トモグラフィー)

EMDB-16814: Tomogram of GBP1 coatomers assembled on brain polar lipid-derived small unilamellar vesicles.
手法: EM (トモグラフィー)

EMDB-16815: Tomogram of GBP1 coatomers assembled on brain polar lipid-derived small unilamellar vesicles.
手法: EM (トモグラフィー)

化合物

ChemComp-GDP:
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-AF3:
ALUMINUM FLUORIDE

ChemComp-MG:
Unknown entry

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードIMMUNE SYSTEM / Cell-autonomous immunity / intracellular pathogens / GTPase

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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