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タイトルCryo-EM Reveals How Human Cytoplasmic Dynein Is Auto-inhibited and Activated.
ジャーナル・号・ページCell, Vol. 169, Issue 7, Page 1303-1314.e18, Year 2017
掲載日2017年6月15日
著者Kai Zhang / Helen E Foster / Arnaud Rondelet / Samuel E Lacey / Nadia Bahi-Buisson / Alexander W Bird / Andrew P Carter /
PubMed 要旨Cytoplasmic dynein-1 binds dynactin and cargo adaptor proteins to form a transport machine capable of long-distance processive movement along microtubules. However, it is unclear why dynein-1 moves ...Cytoplasmic dynein-1 binds dynactin and cargo adaptor proteins to form a transport machine capable of long-distance processive movement along microtubules. However, it is unclear why dynein-1 moves poorly on its own or how it is activated by dynactin. Here, we present a cryoelectron microscopy structure of the complete 1.4-megadalton human dynein-1 complex in an inhibited state known as the phi-particle. We reveal the 3D structure of the cargo binding dynein tail and show how self-dimerization of the motor domains locks them in a conformation with low microtubule affinity. Disrupting motor dimerization with structure-based mutagenesis drives dynein-1 into an open form with higher affinity for both microtubules and dynactin. We find the open form is also inhibited for movement and that dynactin relieves this by reorienting the motor domains to interact correctly with microtubules. Our model explains how dynactin binding to the dynein-1 tail directly stimulates its motor activity.
リンクCell / PubMed:28602352 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.8 - 15.0 Å
構造データ

EMDB-3698, PDB-5nug:
Motor domains from human cytoplasmic dynein-1 in the phi-particle conformation
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.8 Å

EMDB-3703, PDB-5nvs:
Human cytoplasmic dynein-1 tail in the twisted N-terminus state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 8.4 Å

EMDB-3704:
Human cytoplasmic dynein-1 tail in the parallel state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 12.0 Å

EMDB-3705, PDB-5nvu:
Full length human cytoplasmic dynein-1 in the phi-particle conformation
手法: EM (単粒子) / 解像度: 15.0 Å

EMDB-3706, PDB-5nw4:
Human cytoplasmic dynein-1 bound to dynactin and an N-terminal construct of BICD2
手法: EM (単粒子) / 解像度: 8.7 Å

EMDB-3707:
Locally refined human cytoplasmic dynein-1 tail bound to dynactin and an N-terminal construct of BICD2
手法: EM (単粒子) / 解像度: 12.0 Å

化合物

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン二リン酸

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン三リン酸

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

由来
  • homo sapiens (ヒト)
  • sus scrofa (ブタ)
  • Pig (ブタ)
キーワードMOTOR PROTEIN (モータータンパク質) / dynein (ダイニン) / motor domain (機関 (機械)) / AAA+ / tail complex (尾) / dynein-1 (ダイニン) / phi-particle / dynactin (ダイナクチン) / BICD

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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