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タイトルA Tail-Based Mechanism Drives Nucleosome Demethylation by the LSD2/NPAC Multimeric Complex.
ジャーナル・号・ページCell Rep, Vol. 27, Issue 2, Page 387-399.e7, Year 2019
掲載日2019年4月9日
著者Chiara Marabelli / Biagina Marrocco / Simona Pilotto / Sagar Chittori / Sarah Picaud / Sara Marchese / Giuseppe Ciossani / Federico Forneris / Panagis Filippakopoulos / Guy Schoehn / Daniela Rhodes / Sriram Subramaniam / Andrea Mattevi /
PubMed 要旨LSD1 and LSD2 are homologous histone demethylases with opposite biological outcomes related to chromatin silencing and transcription elongation, respectively. Unlike LSD1, LSD2 nucleosome-demethylase ...LSD1 and LSD2 are homologous histone demethylases with opposite biological outcomes related to chromatin silencing and transcription elongation, respectively. Unlike LSD1, LSD2 nucleosome-demethylase activity relies on a specific linker peptide from the multidomain protein NPAC. We used single-particle cryoelectron microscopy (cryo-EM), in combination with kinetic and mutational analysis, to analyze the mechanisms underlying the function of the human LSD2/NPAC-linker/nucleosome complex. Weak interactions between LSD2 and DNA enable multiple binding modes for the association of the demethylase to the nucleosome. The demethylase thereby captures mono- and dimethyl Lys4 of the H3 tail to afford histone demethylation. Our studies also establish that the dehydrogenase domain of NPAC serves as a catalytically inert oligomerization module. While LSD1/CoREST forms a nucleosome docking platform at silenced gene promoters, LSD2/NPAC is a multifunctional enzyme complex with flexible linkers, tailored for rapid chromatin modification, in conjunction with the advance of the RNA polymerase on actively transcribed genes.
リンクCell Rep / PubMed:30970244
手法SAS (X-ray synchrotron) / EM (単粒子)
解像度4.02 - 7.95 Å
構造データ

SASDFU3: Lysine-specific Demethylase (LSD2) (Lysyne-specific Demethylase LSD2, LSD2)
手法: SAXS/SANS

SASDFV3: Cytokine-like nuclear factor dehydrogenase domain, NPAC DH (NPAC delta-261)
手法: SAXS/SANS

SASDFW3: Cytokine-like nuclear factor dehydrogenase domain, NPAC DH, plus native linker (NPAC delta-205)
手法: SAXS/SANS

4704

6r1t

EMDB-4704, PDB-6r1t:
Structure of LSD2/NPAC-linker/nucleosome core particle complex: Class 1, free nuclesome
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.02 Å

4705

6r1u

EMDB-4705, PDB-6r1u:
Structure of LSD2/NPAC-linker/nucleosome core particle complex: Class 2
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.36 Å

4710

6r25

EMDB-4710, PDB-6r25:
Structure of LSD2/NPAC-linker/nucleosome core particle complex: Class 3
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.61 Å

EMDB-4711:
Structure of LSD2/NPAC-linker/nucleosome core particle complex: Class 4
手法: EM (単粒子) / 解像度: 6.23 Å

EMDB-4712:
Structure of LSD2/NPAC-linker/nucleosome core particle complex: Class 5
手法: EM (単粒子) / 解像度: 7.95 Å

化合物

ChemComp-FAD:
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD / FAD*YM

ChemComp-ZN:
Unknown entry

ChemComp-HOH:
WATER

由来
  • homo sapiens (ヒト)
  • xenopus laevis (アフリカツメガエル)
  • synthetic construct (人工物)
キーワードGENE REGULATION / Histone demethylation / chromatin reader / flavoenzyme / epigenetics / evolution of protein function / molecular recognition.

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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