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- EMDB-8356: Cryo-EM structure of Polycystic Kidney Disease protein 2 (PKD2) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-8356
タイトルCryo-EM structure of Polycystic Kidney Disease protein 2 (PKD2)
マップデータmap of hPKD2:53-792 in amphipols generated from RELION auto-refinement and postprocessing
試料
  • 複合体: hPKD2:53-792 tetramer
    • タンパク質・ペプチド: hPKD2:53-792 tetramer
機能・相同性
機能・相同性情報


detection of nodal flow / metanephric smooth muscle tissue development / metanephric cortex development / metanephric cortical collecting duct development / metanephric distal tubule development / polycystin complex / mesonephric tubule development / mesonephric duct development / metanephric part of ureteric bud development / renal tubule morphogenesis ...detection of nodal flow / metanephric smooth muscle tissue development / metanephric cortex development / metanephric cortical collecting duct development / metanephric distal tubule development / polycystin complex / mesonephric tubule development / mesonephric duct development / metanephric part of ureteric bud development / renal tubule morphogenesis / determination of liver left/right asymmetry / metanephric ascending thin limb development / metanephric mesenchyme development / metanephric S-shaped body morphogenesis / basal cortex / renal artery morphogenesis / HLH domain binding / VxPx cargo-targeting to cilium / cilium organization / migrasome / muscle alpha-actinin binding / regulation of calcium ion import / calcium-induced calcium release activity / detection of mechanical stimulus / voltage-gated monoatomic ion channel activity / placenta blood vessel development / cellular response to hydrostatic pressure / cation channel complex / cellular response to fluid shear stress / outward rectifier potassium channel activity / non-motile cilium / motile cilium / actinin binding / cellular response to osmotic stress / determination of left/right symmetry / : / neural tube development / voltage-gated monoatomic cation channel activity / voltage-gated sodium channel activity / branching involved in ureteric bud morphogenesis / aorta development / ciliary membrane / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / protein heterotetramerization / spinal cord development / cytoplasmic side of endoplasmic reticulum membrane / heart looping / centrosome duplication / voltage-gated potassium channel activity / embryonic placenta development / potassium channel activity / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / voltage-gated calcium channel activity / transcription regulator inhibitor activity / monoatomic cation channel activity / cytoskeletal protein binding / release of sequestered calcium ion into cytosol / potassium ion transmembrane transport / cellular response to calcium ion / establishment of localization in cell / cytoplasmic vesicle membrane / cellular response to cAMP / basal plasma membrane / sodium ion transmembrane transport / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / cellular response to reactive oxygen species / protein tetramerization / liver development / phosphoprotein binding / calcium ion transmembrane transport / Wnt signaling pathway / intracellular calcium ion homeostasis / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / cell-cell junction / calcium ion transport / mitotic spindle / regulation of cell population proliferation / lamellipodium / heart development / ATPase binding / protein homotetramerization / basolateral plasma membrane / transmembrane transporter binding / cell surface receptor signaling pathway / regulation of cell cycle / cilium / ciliary basal body / negative regulation of cell population proliferation / signaling receptor binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome / membrane / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Ferredoxin I 4Fe-4S cluster domain / : / Polycystic kidney disease type 2 protein / Polycystin domain / Polycystin domain / Polycystin cation channel, PKD1/PKD2 / Polycystin cation channel / Voltage-dependent channel domain superfamily / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.0 Å
データ登録者Shen PS / Yang X / DeCaen PG / Liu X / Bulkley D / Clapham DE / Cao E
引用ジャーナル: Cell / 年: 2016
タイトル: The Structure of the Polycystic Kidney Disease Channel PKD2 in Lipid Nanodiscs.
著者: Peter S Shen / Xiaoyong Yang / Paul G DeCaen / Xiaowen Liu / David Bulkley / David E Clapham / Erhu Cao /
要旨: The Polycystic Kidney Disease 2 (Pkd2) gene is mutated in autosomal dominant polycystic kidney disease (ADPKD), one of the most common human monogenic disorders. Here, we present the cryo-EM ...The Polycystic Kidney Disease 2 (Pkd2) gene is mutated in autosomal dominant polycystic kidney disease (ADPKD), one of the most common human monogenic disorders. Here, we present the cryo-EM structure of PKD2 in lipid bilayers at 3.0 Å resolution, which establishes PKD2 as a homotetrameric ion channel and provides insight into potential mechanisms for its activation. The PKD2 voltage-sensor domain retains two of four gating charges commonly found in those of voltage-gated ion channels. The PKD2 ion permeation pathway is constricted at the selectivity filter and near the cytoplasmic end of S6, suggesting that two gates regulate ion conduction. The extracellular domain of PKD2, a hotspot for ADPKD pathogenic mutations, contributes to channel assembly and strategically interacts with the transmembrane core, likely serving as a physical substrate for extracellular stimuli to allosterically gate the channel. Finally, our structure establishes the molecular basis for the majority of pathogenic mutations in Pkd2-related ADPKD.
履歴
登録2016年8月29日-
ヘッダ(付随情報) 公開2016年9月21日-
マップ公開2016年11月2日-
更新2016年11月30日-
現状2016年11月30日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.055
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.055
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_8356.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_8356.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 27 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈map of hPKD2:53-792 in amphipols generated from RELION auto-refinement and postprocessing
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.19 Å/pix.
x 192 pix.
= 229.056 Å		1.19 Å/pix.
x 192 pix.
= 229.056 Å		1.19 Å/pix.
x 192 pix.
= 229.056 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.193 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.055 / ムービー #1: 0.055
最小 - 最大-0.18685144 - 0.29576066
平均 (標準偏差)0.0009442971 (±0.010233153)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ192192192
Spacing192192192
セルA=B=C: 229.056 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.1931.1931.193
M x/y/z192192192
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z229.056229.056229.056
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-54-3-120
NX/NY/NZ12323205
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS192192192
D min/max/mean-0.1870.2960.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : hPKD2:53-792 tetramer

全体名称: hPKD2:53-792 tetramer
要素
  • 複合体: hPKD2:53-792 tetramer
    • タンパク質・ペプチド: hPKD2:53-792 tetramer

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超分子 #1: hPKD2:53-792 tetramer

超分子名称: hPKD2:53-792 tetramer / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組換細胞: HEK293S GnTI-/- / 組換プラスミド: pFastbac1

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分子 #1: hPKD2:53-792 tetramer

分子名称: hPKD2:53-792 tetramer / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: GAMGSFEIEM QRIRQAAARD PPAGAAASPS PPLSSCSRQA WSRDNPGFEA EEEEEEVEGE EGGMVVEMDV EWRPGSRRSA ASSAVSSVGA RSRGLGGYHG AGHPSGRRRR REDQGPPCPS PVGGGDPLHR HLPLEGQPPR VAWAERLVRG LRGLWGTRLM EESSTNREKY ...文字列:
GAMGSFEIEM QRIRQAAARD PPAGAAASPS PPLSSCSRQA WSRDNPGFEA EEEEEEVEGE EGGMVVEMDV EWRPGSRRSA ASSAVSSVGA RSRGLGGYHG AGHPSGRRRR REDQGPPCPS PVGGGDPLHR HLPLEGQPPR VAWAERLVRG LRGLWGTRLM EESSTNREKY LKSVLRELVT YLLFLIVLCI LTYGMMSSNV YYYTRMMSQL FLDTPVSKTE KTNFKTLSSM EDFWKFTEGS LLDGLYWKMQ PSNQTEADNR SFIFYENLLL GVPRIRQLRV RNGSCSIPQD LRDEIKECYD VYSVSSEDRA PFGPRNGTAW IYTSEKDLNG SSHWGIIATY SGAGYYLDLS RTREETAAQV ASLKKNVWLD RGTRATFIDF SVYNANINLF CVVRLLVEFP ATGGVIPSWQ FQPLKLIRYV TTFDFFLAAC EIIFCFFIFY YVVEEILEIR IHKLHYFRSF WNCLDVVIVV LSVVAIGINI YRTSNVEVLL QFLEDQNTFP NFEHLAYWQI QFNNIAAVTV FFVWIKLFKF INFNRTMSQL STTMSRCAKD LFGFAIMFFI IFLAYAQLAY LVFGTQVDDF STFQECIFTQ FRIILGDINF AEIEEANRVL GPIYFTTFVF FMFFILLNMF LAIINDTYSE VKSDLAQQKA EMELSDLIRK GYHKALVKLK LKKNTVDDIS ESLRQGGGKL NFDELRQDLK GKGHTDAEIE AIFTKYDQDG DQELTEHEHQ QMRDDLEKER EDLDLD

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度式名称
10.0 mMC8H18N2O4SHEPES
150.0 mMNaClsodium chloride
グリッドモデル: Quantifoil / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 80 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK II / 詳細: blot for 7 seconds, -1 mm offset before plunging.
詳細Single particles solubilized in amphipols. This sample was monodisperse.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 794 / 平均露光時間: 0.2 sec. / 平均電子線量: 1.35 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 41911 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 倍率（公称値）: 29000
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN 626 SINGLE TILT LIQUID NITROGEN CRYO TRANSFER HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細counting mode
粒子像選択選択した数: 289908 / 詳細: semi-automated particle picking
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND4
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

8354

最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C4 (4回回転対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4) / 使用した粒子像数: 66960
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4)
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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