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- EMDB-35185: Cryo-EM structure of 5-subunit Smc5/6 arm region -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-35185
タイトルCryo-EM structure of 5-subunit Smc5/6 arm region
マップデータ
試料
  • 複合体: Cryo-EM structure of 5-subunit Smc5/6 arm region
    • タンパク質・ペプチド: Structural maintenance of chromosomes protein 5
    • タンパク質・ペプチド: Structural maintenance of chromosomes protein 6
    • タンパク質・ペプチド: E3 SUMO-protein ligase MMS21
    • タンパク質・ペプチド: DNA repair protein KRE29
キーワードCELL CYCLE
機能・相同性
機能・相同性情報


Smc5-Smc6 complex / resolution of DNA recombination intermediates / DNA double-strand break attachment to nuclear envelope / chromosome separation / SUMO ligase activity / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / chromatin looping / protein serine/threonine kinase inhibitor activity / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / SUMO transferase activity ...Smc5-Smc6 complex / resolution of DNA recombination intermediates / DNA double-strand break attachment to nuclear envelope / chromosome separation / SUMO ligase activity / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / chromatin looping / protein serine/threonine kinase inhibitor activity / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / SUMO transferase activity / recombinational repair / regulation of telomere maintenance / protein sumoylation / double-strand break repair via homologous recombination / nuclear envelope / site of double-strand break / single-stranded DNA binding / chromosome, telomeric region / damaged DNA binding / DNA repair / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / zinc ion binding / ATP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DNA repair protein Nse5/Nse6 / DNA repair proteins Nse5 and Nse6 / E3 SUMO-protein ligase Nse2 (Mms21) / Zinc-finger of the MIZ type in Nse subunit / Structural maintenance of chromosomes protein 5 / Zinc finger, MIZ-type / Zinc finger SP-RING-type profile. / Rad50/SbcC-type AAA domain / AAA domain / RecF/RecN/SMC, N-terminal ...DNA repair protein Nse5/Nse6 / DNA repair proteins Nse5 and Nse6 / E3 SUMO-protein ligase Nse2 (Mms21) / Zinc-finger of the MIZ type in Nse subunit / Structural maintenance of chromosomes protein 5 / Zinc finger, MIZ-type / Zinc finger SP-RING-type profile. / Rad50/SbcC-type AAA domain / AAA domain / RecF/RecN/SMC, N-terminal / RecF/RecN/SMC N terminal domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 SUMO-protein ligase MMS21 / DNA repair protein KRE29 / Structural maintenance of chromosomes protein 5 / Structural maintenance of chromosomes protein 6
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.97 Å
データ登録者Qian L / Jun Z / Xiang Z / Cheng T / Zhaoning W / Zhenguo C / Wang L
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Other government
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2024
タイトル: Cryo-EM structures of Smc5/6 in multiple states reveal its assembly and functional mechanisms.
著者: Qian Li / Jun Zhang / Cory Haluska / Xiang Zhang / Lei Wang / Guangfeng Liu / Zhaoning Wang / Duo Jin / Tong Cheng / Hongxia Wang / Yuan Tian / Xiangxi Wang / Lei Sun / Xiaolan Zhao / Zhenguo ...著者: Qian Li / Jun Zhang / Cory Haluska / Xiang Zhang / Lei Wang / Guangfeng Liu / Zhaoning Wang / Duo Jin / Tong Cheng / Hongxia Wang / Yuan Tian / Xiangxi Wang / Lei Sun / Xiaolan Zhao / Zhenguo Chen / Lanfeng Wang /
要旨: Smc5/6 is a member of the eukaryotic structural maintenance of chromosomes (SMC) family of complexes with important roles in genome maintenance and viral restriction. However, limited structural ...Smc5/6 is a member of the eukaryotic structural maintenance of chromosomes (SMC) family of complexes with important roles in genome maintenance and viral restriction. However, limited structural understanding of Smc5/6 hinders the elucidation of its diverse functions. Here, we report cryo-EM structures of the budding yeast Smc5/6 complex in eight-subunit, six-subunit and five-subunit states. Structural maps throughout the entire length of these complexes reveal modularity and key elements in complex assembly. We show that the non-SMC element (Nse)2 subunit supports the overall shape of the complex and uses a wedge motif to aid the stability and function of the complex. The Nse6 subunit features a flexible hook region for attachment to the Smc5 and Smc6 arm regions, contributing to the DNA repair roles of the complex. Our results also suggest a structural basis for the opposite effects of the Nse1-3-4 and Nse5-6 subcomplexes in regulating Smc5/6 ATPase activity. Collectively, our integrated structural and functional data provide a framework for understanding Smc5/6 assembly and function.
履歴
登録2023年1月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年6月26日-
マップ公開2024年6月26日-
更新2024年7月3日-
現状2024年7月3日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_35185.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_35185.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.128 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.5
最小 - 最大-5.5624475 - 8.602857999999999
平均 (標準偏差)-0.00086631684 (±0.055287283)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 680.96 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_35185_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_35185_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Cryo-EM structure of 5-subunit Smc5/6 arm region

全体名称: Cryo-EM structure of 5-subunit Smc5/6 arm region
要素
  • 複合体: Cryo-EM structure of 5-subunit Smc5/6 arm region
    • タンパク質・ペプチド: Structural maintenance of chromosomes protein 5
    • タンパク質・ペプチド: Structural maintenance of chromosomes protein 6
    • タンパク質・ペプチド: E3 SUMO-protein ligase MMS21
    • タンパク質・ペプチド: DNA repair protein KRE29

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超分子 #1: Cryo-EM structure of 5-subunit Smc5/6 arm region

超分子名称: Cryo-EM structure of 5-subunit Smc5/6 arm region / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

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分子 #1: Structural maintenance of chromosomes protein 5

分子名称: Structural maintenance of chromosomes protein 5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母) / 株: S288c
分子量理論値: 123.390031 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: KRVKIAKPDL SSFQPGSIIK IRLQDFVTYT LTEFNLSPSL NMIIGPNGSG KSTFVCAVCL GLAGKPEYIG RSKKVEDFIK NGQDVSKIE ITLKNSPNVT DIEYIDARDE TIKITRIITR SKRRSDYLIN DYQVSESVVK TLVAQLNIQL DNLCQFLSQE R VEEFARLK ...文字列:
KRVKIAKPDL SSFQPGSIIK IRLQDFVTYT LTEFNLSPSL NMIIGPNGSG KSTFVCAVCL GLAGKPEYIG RSKKVEDFIK NGQDVSKIE ITLKNSPNVT DIEYIDARDE TIKITRIITR SKRRSDYLIN DYQVSESVVK TLVAQLNIQL DNLCQFLSQE R VEEFARLK SVKLLVETIR SIDASLLDVL DELRELQGNE QSLQKDLDFK KAKIVHLRQE SDKLRKSVES LRDFQNKKGE IE LHSQLLP YVKVKDHKEK LNIYKEEYER AKANLRAILK DKKPFANTKK TLENQVEELT EKCSLKTDEF LKAKEKINEI FEK LNTIRD EVIKKKNQNE YYRGRTKKLQ ATIISTKEDF LRSQEILAQT HLPEKSVFED IDIKRKEIIN KEGEIRDLIS EIDA KANAI NHEMRSIQRQ AESKTKSLTT TDKIGILNQD QDLKEVRDAV LMVREHPEMK DKILEPPIMT VSAINAQFAA YLAQC VDYN TSKALTVVDS DSYKLFANPI LDKFKVNLRE LSSADTTPPV PAETVRDLGF EGYLSDFITG DKRVMKMLCQ TSKIHT IPV SRRELTPAQI KKLITPRPNG KILFKRIIHG NRLVDIKQSA YGSKQVFPTD VSIKQTNFYQ GSIMSNEQKI RIENEII NL KNEYNDRKST LDALSNQKSG YRHELSELAS KNDDINREAH QLNEIRKKYT MRKSTIETLR EKLDQLKREA RKDVSQKI K DIDDQIQQLL LKQRHLLSKM ASSMKSLKNC QKELISTQIL QFEAQNMDVS MNDVIGFFNE READLKSQYE DKKKFVKEA RDTPEFQSWM REIRSYDQDT KEKLNKVAEK YEEEGNFNLS FVQDVLDKLE SEIAMVNHDE SAVTILDQVT AELRELEHTV PQQSKDLET IKAKLKEDHA VLEPKLDDIV SKISARFARL FNNVGSAGAV RLEKPKDYAE WKIEIMVKFR DNAPLKKLDS H TQSGGERA VSTVLYMIAL QEFTSAPFRV VDEINQGMDS RNERIVHKAM VENACAENTS QYFLITPKLL TGLHYHEKMR IH CVMAGSW IPNPSEDPKM IHFGETSNYS FD

UniProtKB: Structural maintenance of chromosomes protein 5

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分子 #2: Structural maintenance of chromosomes protein 6

分子名称: Structural maintenance of chromosomes protein 6 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母) / 株: S288c
分子量理論値: 128.199727 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MISTTISGKR PIEQVDDELL SLTAQQENEE QQQQRKRRRH QFAPMTQFNS NTLDEDSGFR SSSDVATADQ DNFLEESPSG YIKKVILRN FMCHEHFELE LGSRLNFIVG NNGSGKSAIL TAITIGLGAK ASETNRGSSL KDLIREGCYS AKIILHLDNS K YGAYQQGI ...文字列:
MISTTISGKR PIEQVDDELL SLTAQQENEE QQQQRKRRRH QFAPMTQFNS NTLDEDSGFR SSSDVATADQ DNFLEESPSG YIKKVILRN FMCHEHFELE LGSRLNFIVG NNGSGKSAIL TAITIGLGAK ASETNRGSSL KDLIREGCYS AKIILHLDNS K YGAYQQGI FGNEIIVERI IKRDGPASFS LRSENGKEIS NKKKDIQTVV DYFSVPVSNP MCFLSQDAAR SFLTASTSQD KY SHFMKGT LLQEITENLL YASAIHDSAQ ENMALHLENL KSLKAEYEDA KKLLRELNQT SDLNERKMLL QAKSLWIDVA HNT DACKNL ENEISGIQQK VDEVTEKIRN RQEKIERYTS DGTTIEAQID AKVIYVNEKD SEHQNARELL RDVKSRFEKE KSNQ AEAQS NIDQGRKKVD ALNKTIAHLE EELTKEMGGD KDQMRQELEQ LEKANEKLRE VNNSLVVSLQ DVKNEERDIQ HERES ELRT ISRSIQNKKV ELQNIAKGND TFLMNFDRNM DRLLRTIEQR KNEFETPAIG PLGSLVTIRK GFEKWTRSIQ RAISSS LNA FVVSNPKDNR LFRDIMRSCG IRSNIPIVTY CLSQFDYSKG RAHGNYPTIV DALEFSKPEI ECLFVDLSRI ERIVLIE DK NEARNFLQRN PVNVNMALSL RDRRSGFQLS GGYRLDTVTY QDKIRLKVNS SSDNGTQYLK DLIEQETKEL QNIRDRYE E KLSEVRSRLK EIDGRLKSTK NEMRKTNFRM TELKMNVGKV VDTGILNSKI NERKNQEQAI ASYEAAKEEL GLKIEQIAQ EAQPIKEQYD STKLALVEAQ DELQQLKEDI NSRQSKIQKY KDDTIYYEDK KKVYLENIKK IEVNVAALKE GIQRQIQNAC AFCSKERIE NVDLPDTQEE IKRELDKVSR MIQKAEKSLG LSQEEVIALF EKCRNKYKEG QKKYMEIDEA LNRLHNSLKA R DQNYKNAE KGTCFDADMD FRASLKVRKF SGNLSFIKDT KSLEIYILTT NDEKARNVDT LSGGEKSFSQ MALLLATWKP MR SRIIALD EFDVFMDQVN RKIGTTLIVK KLKDIARTQT IIITPQDIGK IADIDSSGVS IHRMRDPERQ NNSNFYN

UniProtKB: Structural maintenance of chromosomes protein 6

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分子 #3: E3 SUMO-protein ligase MMS21

分子名称: E3 SUMO-protein ligase MMS21 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母) / 株: S288c
分子量理論値: 28.600305 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: NDNPIPKSVP LHPKSGKYFH NLHARDLSNI YQQCYKQIDE TINQLVDSTS PSTIGIEEQV ADITSTYKLL STYESESNSF DEHIKDLKK NFKQSSDACP QIDLSTWDKY RTGELTAPKL SELYLNMPTP EPATMVNNTD TLKILKVLPY IWNDPTCVIP D LQNPADED ...文字列:
NDNPIPKSVP LHPKSGKYFH NLHARDLSNI YQQCYKQIDE TINQLVDSTS PSTIGIEEQV ADITSTYKLL STYESESNSF DEHIKDLKK NFKQSSDACP QIDLSTWDKY RTGELTAPKL SELYLNMPTP EPATMVNNTD TLKILKVLPY IWNDPTCVIP D LQNPADED DLQIEGGKIE LTCPITCKPY EAPLISRKCN HVFDRDGIQN YLQGYTTRDC PQAACSQVVS MRDFVRDPIM EL RCKIAKM KESQ

UniProtKB: E3 SUMO-protein ligase MMS21

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分子 #4: DNA repair protein KRE29

分子名称: DNA repair protein KRE29 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母) / 株: S288c
分子量理論値: 7.337511 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
PILKRTIISK RKAPSNNEDE EIVKTPRKLV NYVPLKIFNL GDSFDDTITT TVAKLQDLKK EILD

UniProtKB: DNA repair protein KRE29

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: DARK FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.97 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 227122
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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