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- EMDB-2224: Negative stain microscopy of a dimer of Actin-related protein 8 (... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2224
タイトルNegative stain microscopy of a dimer of Actin-related protein 8 (Arp8) from S. cerevisiae.
マップデータNegative stain reconstruction of a dimeric form of full-length Actin Related Protein 8 (Arp8) from Saccharomyces cerevisiae.
試料
  • 試料: Dimeric form of full-length Actin Related Protein 8 (Arp8) from Saccharomyces cerevisiae.
  • タンパク質・ペプチド: Actin-like protein ARP8
キーワードChromatin remodelling / INO80 complex / Actin related protein / Arp8
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 22.0 Å
データ登録者Bose DA / Saravanan M / Wuerges J / McCormack EA / Cook NJ / Zhang X / Wigley DB
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2012
タイトル: Interactions between the nucleosome histone core and Arp8 in the INO80 chromatin remodeling complex.
著者: Matheshwaran Saravanan / Jochen Wuerges / Daniel Bose / Elizabeth A McCormack / Nicola J Cook / Xiaodong Zhang / Dale B Wigley /
要旨: Actin-related protein Arp8 is a component of the INO80 chromatin remodeling complex. Yeast Arp8 (yArp8) comprises two domains: a 25-KDa N-terminal domain, found only in yeast, and a 75-KDa C-terminal ...Actin-related protein Arp8 is a component of the INO80 chromatin remodeling complex. Yeast Arp8 (yArp8) comprises two domains: a 25-KDa N-terminal domain, found only in yeast, and a 75-KDa C-terminal domain (yArp8CTD) that contains the actin fold and is conserved across other species. The crystal structure shows that yArp8CTD contains three insertions within the actin core. Using a combination of biochemistry and EM, we show that Arp8 forms a complex with nucleosomes, and that the principal interactions are via the H3 and H4 histones, mediated through one of the yArp8 insertions. We show that recombinant yArp8 exists in monomeric and dimeric states, but the dimer is the biologically relevant form required for stable interactions with histones that exploits the twofold symmetry of the nucleosome core. Taken together, these data provide unique insight into the stoichiometry, architecture, and molecular interactions between components of the INO80 remodeling complex and nucleosomes, providing a first step toward building up the structure of the complex.
履歴
登録2012年10月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2012年11月7日-
マップ公開2012年12月12日-
更新2012年12月26日-
現状2012年12月26日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.006
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.006
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_2224.tif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2224.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 7.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Negative stain reconstruction of a dimeric form of full-length Actin Related Protein 8 (Arp8) from Saccharomyces cerevisiae.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 3.52 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.006 / ムービー #1: 0.006
最小 - 最大-0.05438939 - 0.10891778
平均 (標準偏差)0.00004303 (±0.00205883)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-63-64-64
サイズ128128128
Spacing128128128
セルA=B=C: 450.56 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z3.523.523.52
M x/y/z128128128
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z450.560450.560450.560
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-36-30-80
NX/NY/NZ7361161
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-64-63-64
NC/NR/NS128128128
D min/max/mean-0.0540.1090.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Dimeric form of full-length Actin Related Protein 8 (Arp8) from S...

全体名称: Dimeric form of full-length Actin Related Protein 8 (Arp8) from Saccharomyces cerevisiae.
要素
  • 試料: Dimeric form of full-length Actin Related Protein 8 (Arp8) from Saccharomyces cerevisiae.
  • タンパク質・ペプチド: Actin-like protein ARP8

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超分子 #1000: Dimeric form of full-length Actin Related Protein 8 (Arp8) from S...

超分子名称: Dimeric form of full-length Actin Related Protein 8 (Arp8) from Saccharomyces cerevisiae.
タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: dimer / Number unique components: 1
分子量実験値: 217 KDa / 理論値: 200 KDa
手法: Multi angle light scattering (MALS) (0.231MDa) and Analytical ultracentrifugation (AUC) (0.217MDa)

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分子 #1: Actin-like protein ARP8

分子名称: Actin-like protein ARP8 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 集合状態: dimer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: Baker's yeast / 細胞中の位置: Nucleus
分子量理論値: 100 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.05 mg/mL
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: 2 ul of ~0.05mg/ml Full length Arp8 was applied to glow-discharged continuous carbon grids (TAAB). Sample was adsorbed for 20s, then stained with 2% w/v uranyl acetate for 40s before blotting and air drying.
グリッド詳細: Copper 300 mesh continuous carbon grids (TAAB)
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS CM200FEG
日付2010年3月23日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F415 (4k x 4k)
平均電子線量: 10 e/Å2
詳細: Data collected on a 4k x 4k CCD camera at 50000x magnification. Sampling interval was 1.76A/pixel.
ビット/ピクセル: 16
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.1 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: single tilt / 試料ホルダーモデル: SIDE ENTRY, EUCENTRIC

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画像解析

CTF補正詳細: Each particle
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 22.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: IMAGIC, V, TIGRIS, EMAN / 使用した粒子像数: 3680
最終 角度割当詳細: Imagic

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

4am6

ソフトウェア名称: Chimera, CNS, Situs
詳細Protocol: Rigid body. The Arp8 crystal structure was positioned interactively in Chimera, then the fit was refined using Situs and CNS.
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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