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万見
- EMDB-10747: AP2 core in physiological buffer -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-10747
タイトルAP2 core in physiological buffer
マップデータ
試料
  • 複合体: AP2 core
    • 複合体: AP-2 complex subunits alpha and mu
      • タンパク質・ペプチド: AP-2 complex subunit alpha
      • タンパク質・ペプチド: AP-2 complex subunit mu
    • 複合体: AP-2 complex subunit beta
      • タンパク質・ペプチド: AP-2 complex subunit beta
    • 複合体: AP-2 complex subunit sigma
      • タンパク質・ペプチド: AP-2 complex subunit sigma
キーワードclathrin / clathrin adaptor / ap2 / clathrin assembly / ENDOCYTOSIS
機能・相同性
機能・相同性情報


Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / secretory vesicle / Nef Mediated CD8 Down-regulation / LDL clearance / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / LDL clearance ...Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / secretory vesicle / Nef Mediated CD8 Down-regulation / LDL clearance / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / LDL clearance / Retrograde neurotrophin signalling / VLDLR internalisation and degradation / Retrograde neurotrophin signalling / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / clathrin adaptor complex / VLDLR internalisation and degradation / MHC class II antigen presentation / extrinsic component of presynaptic endocytic zone membrane / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / Recycling pathway of L1 / regulation of vesicle size / postsynaptic endocytic zone / AP-2 adaptor complex / postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / Retrograde neurotrophin signalling / Recycling pathway of L1 / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / clathrin-coated endocytic vesicle / membrane coat / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / clathrin coat assembly / LDL clearance / Clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / positive regulation of synaptic vesicle endocytosis / clathrin-cargo adaptor activity / vesicle budding from membrane / clathrin-dependent endocytosis / MHC class II antigen presentation / signal sequence binding / Nef Mediated CD4 Down-regulation / coronary vasculature development / positive regulation of protein localization to membrane / endolysosome membrane / neurotransmitter secretion / Neutrophil degranulation / ventricular septum development / aorta development / low-density lipoprotein particle receptor binding / clathrin binding / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / Recycling pathway of L1 / positive regulation of receptor internalization / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / positive regulation of endocytosis / negative regulation of protein localization to plasma membrane / synaptic vesicle endocytosis / vesicle-mediated transport / clathrin-coated pit / MHC class II antigen presentation / phosphatidylinositol binding / VLDLR internalisation and degradation / protein serine/threonine kinase binding / kidney development / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / intracellular protein transport / receptor internalization / cytoplasmic side of plasma membrane / kinase binding / disordered domain specific binding / terminal bouton / endocytic vesicle membrane / synaptic vesicle / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / protein-containing complex assembly / cytoplasmic vesicle / Potential therapeutics for SARS / transmembrane transporter binding / postsynapse / protein domain specific binding / synapse / lipid binding / protein kinase binding / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
AP-2 complex subunit sigma / Clathrin adaptor, alpha-adaptin, appendage, C-terminal subdomain / Adaptor protein complex AP-2, alpha subunit / Alpha adaptin AP2, C-terminal domain / Mu2, C-terminal domain / AP-2 complex subunit mu, N-terminal / Clathrin adaptor, beta-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Beta2-adaptin appendage, C-terminal sub-domain / AP-1/2/4 complex subunit beta / Adaptor protein complex, sigma subunit ...AP-2 complex subunit sigma / Clathrin adaptor, alpha-adaptin, appendage, C-terminal subdomain / Adaptor protein complex AP-2, alpha subunit / Alpha adaptin AP2, C-terminal domain / Mu2, C-terminal domain / AP-2 complex subunit mu, N-terminal / Clathrin adaptor, beta-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Beta2-adaptin appendage, C-terminal sub-domain / AP-1/2/4 complex subunit beta / Adaptor protein complex, sigma subunit / : / Beta-adaptin appendage, C-terminal subdomain / Beta2-adaptin appendage, C-terminal sub-domain / Clathrin adaptor complex, small chain / Clathrin adaptor complexes small chain signature. / AP complex subunit beta / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 1. / Coatomer/calthrin adaptor appendage, C-terminal subdomain / Clathrin adaptor, mu subunit / Clathrin adaptor, mu subunit, conserved site / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 2. / : / Clathrin adaptor, alpha/beta/gamma-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Adaptin C-terminal domain / Adaptin C-terminal domain / AP complex, mu/sigma subunit / Adaptor complexes medium subunit family / Clathrin adaptor complex small chain / Clathrin/coatomer adaptor, adaptin-like, N-terminal / AP-2 complex subunit mu, C-terminal superfamily / Adaptin N terminal region / Clathrin adaptor, appendage, Ig-like subdomain superfamily / Mu homology domain / Mu homology domain (MHD) profile. / Longin-like domain superfamily / TBP domain superfamily / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
AP-2 complex subunit alpha-2 / AP-2 complex subunit sigma / AP-2 complex subunit beta / AP-2 complex subunit mu / AP-2 complex subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ) / Homo sapiens (ヒト) / Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Kane Dickson V / Kovtun O
資金援助 英国, 2件
OrganizationGrant number国
Wellcome Trust207455/Z/17/Z 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_UP_1201/16 英国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2020
タイトル: Architecture of the AP2/clathrin coat on the membranes of clathrin-coated vesicles.
著者: Oleksiy Kovtun / Veronica Kane Dickson / Bernard T Kelly / David J Owen / John A G Briggs /
要旨: Clathrin-mediated endocytosis (CME) is crucial for modulating the protein composition of a cell's plasma membrane. Clathrin forms a cage-like, polyhedral outer scaffold around a vesicle, to which ...Clathrin-mediated endocytosis (CME) is crucial for modulating the protein composition of a cell's plasma membrane. Clathrin forms a cage-like, polyhedral outer scaffold around a vesicle, to which cargo-selecting clathrin adaptors are attached. Adaptor protein complex (AP2) is the key adaptor in CME. Crystallography has shown AP2 to adopt a range of conformations. Here, we used cryo-electron microscopy, tomography, and subtomogram averaging to determine structures, interactions, and arrangements of clathrin and AP2 at the key steps of coat assembly, from AP2 in solution to membrane-assembled clathrin-coated vesicles (CCVs). AP2 binds cargo and PtdIns(4,5) (phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate)-containing membranes via multiple interfaces, undergoing conformational rearrangement from its cytosolic state. The binding mode of AP2 β2 appendage into the clathrin lattice in CCVs and buds implies how the adaptor structurally modulates coat curvature and coat disassembly.
履歴
登録2020年3月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年7月29日-
マップ公開2020年7月29日-
更新2025年7月9日-
現状2025年7月9日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.9
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.9
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6yae
  • 表面レベル: 0.9
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_10747.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_10747.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 52.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.07 Å/pix.
x 240 pix.
= 256.8 Å		1.07 Å/pix.
x 240 pix.
= 256.8 Å		1.07 Å/pix.
x 240 pix.
= 256.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.07 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.9 / ムービー #1: 0.9
最小 - 最大-2.2413461 - 4.016664
平均 (標準偏差)0.0014063013 (±0.15118398)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ240240240
Spacing240240240
セルA=B=C: 256.80002 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.071.071.07
M x/y/z240240240
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z256.800256.800256.800
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ280280280
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS240240240
D min/max/mean-2.2414.0170.001

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_10747_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_10747_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_10747_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : AP2 core

全体名称: AP2 core
要素
  • 複合体: AP2 core
    • 複合体: AP-2 complex subunits alpha and mu
      • タンパク質・ペプチド: AP-2 complex subunit alpha
      • タンパク質・ペプチド: AP-2 complex subunit mu
    • 複合体: AP-2 complex subunit beta
      • タンパク質・ペプチド: AP-2 complex subunit beta
    • 複合体: AP-2 complex subunit sigma
      • タンパク質・ペプチド: AP-2 complex subunit sigma

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超分子 #1: AP2 core

超分子名称: AP2 core / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
分子量理論値: 270 KDa

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超分子 #2: AP-2 complex subunits alpha and mu

超分子名称: AP-2 complex subunits alpha and mu / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1, #3
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)

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超分子 #3: AP-2 complex subunit beta

超分子名称: AP-2 complex subunit beta / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

-
超分子 #4: AP-2 complex subunit sigma

超分子名称: AP-2 complex subunit sigma / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #4
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

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分子 #1: AP-2 complex subunit alpha

分子名称: AP-2 complex subunit alpha / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 69.656297 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MPAVSKGEGM RGLAVFISDI RNCKSKEAEI KRINKELANI RSKFKGDKAL DGYSKKKYVC KLLFIFLLGH DIDFGHMEAV NLLSSNRYT EKQIGYLFIS VLVNSNSELI RLINNAIKND LASRNPTFMG LALHCIANVG SREMAEAFAG EIPKILVAGD T MDSVKQSA ...文字列:
MPAVSKGEGM RGLAVFISDI RNCKSKEAEI KRINKELANI RSKFKGDKAL DGYSKKKYVC KLLFIFLLGH DIDFGHMEAV NLLSSNRYT EKQIGYLFIS VLVNSNSELI RLINNAIKND LASRNPTFMG LALHCIANVG SREMAEAFAG EIPKILVAGD T MDSVKQSA ALCLLRLYRT SPDLVPMGDW TSRVVHLLND QHLGVVTAAT SLITTLAQKN PEEFKTSVSL AVSRLSRIVT SA STDLQDY TYYFVPAPWL SVKLLRLLQC YPPPEDPAVR GRLTECLETI LNKAQEPPKS KKVQHSNAKN AVLFEAISLI IHH DSEPNL LVRACNQLGQ FLQHRETNLR YLALESMCTL ASSEFSHEAV KTHIETVINA LKTERDVSVR QRAVDLLYAM CDRS NAQQI VAEMLSYLET ADYSIREEIV LKVAILAEKY AVDYTWYVDT ILNLIRIAGD YVSEEVWYRV IQIVINRDDV QGYAA KTVF EALQAPACHE NLVKVGGYIL GEFGNLIAGD PRSSPLIQFN LLHSKFHLCS VPTRALLLST YIKFVNLFPE VKATIQ DVL RSDSQLKNAD VELQQRAVEY LRLSTVASTD ILATVLEEMP PFPERESSIL AKLKKKKG

UniProtKB: AP-2 complex subunit alpha

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分子 #2: AP-2 complex subunit beta

分子名称: AP-2 complex subunit beta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 66.953195 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MTDSKYFTTN KKGEIFELKA ELNNEKKEKR KEAVKKVIAA MTVGKDVSSL FPDVVNCMQT DNLELKKLVY LYLMNYAKSQ PDMAIMAVN SFVKDCEDPN PLIRALAVRT MGCIRVDKIT EYLCEPLRKC LKDEDPYVRK TAAVCVAKLH DINAQMVEDQ G FLDSLRDL ...文字列:
MTDSKYFTTN KKGEIFELKA ELNNEKKEKR KEAVKKVIAA MTVGKDVSSL FPDVVNCMQT DNLELKKLVY LYLMNYAKSQ PDMAIMAVN SFVKDCEDPN PLIRALAVRT MGCIRVDKIT EYLCEPLRKC LKDEDPYVRK TAAVCVAKLH DINAQMVEDQ G FLDSLRDL IADSNPMVVA NAVAALSEIS ESHPNSNLLD LNPQNINKLL TALNECTEWG QIFILDCLSN YNPKDDREAQ SI CERVTPR LSHANSAVVL SAVKVLMKFL ELLPKDSDYY NMLLKKLAPP LVTLLSGEPE VQYVALRNIN LIVQKRPEIL KQE IKVFFV KYNDPIYVKL EKLDIMIRLA SQANIAQVLA ELKEYATEVD VDFVRKAVRA IGRCAIKVEQ SAERCVSTLL DLIQ TKVNY VVQEAIVVIR DIFRKYPNKY ESIIATLCEN LDSLDEPDAR AAMIWIVGEY AERIDNADEL LESFLEGFHD ESTQV QLTL LTAIVKLFLK KPSETQELVQ QVLSLATQDS DNPDLRDRGY IYWRLLSTDP VTAKEVVLSE KPLISEETDL IEPTLL DEL ICHIGSLASV YHKPPNAFVE GSHGIHRK

UniProtKB: AP-2 complex subunit beta

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分子 #3: AP-2 complex subunit mu

分子名称: AP-2 complex subunit mu / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 49.726641 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MIGGLFIYNH KGEVLISRVY RDDIGRNAVD AFRVNVIHAR QQVRSPVTNI ARTSFFHVKR SNIWLAAVTK QNVNAAMVFE FLYKMCDVM AAYFGKISEE NIKNNFVLIY ELLDEILDFG YPQNSETGAL KTFITQQGIK SQHQTKEEQS QITSQVTGQI G WRREGIKY ...文字列:
MIGGLFIYNH KGEVLISRVY RDDIGRNAVD AFRVNVIHAR QQVRSPVTNI ARTSFFHVKR SNIWLAAVTK QNVNAAMVFE FLYKMCDVM AAYFGKISEE NIKNNFVLIY ELLDEILDFG YPQNSETGAL KTFITQQGIK SQHQTKEEQS QITSQVTGQI G WRREGIKY RRNELFLDVL ESVNLLMSPQ GQVLSAHVSG RVVMKSYLSG MPECKFGMND KIVIEKQGKG TADETSKSGK QS IAIDDCT FHQCVRLSKF DSERSISFIP PDGEFELMRY RTTKDIILPF RVIPLVREVG RTKLEVKVVI KSNFKPSLLA QKI EVRIPT PLNTSGVQVI CMKGKAKYKA SENAIVWKIK RMAGMKESQI SAEIELLPTN DKKKWARPPI SMNFEVPFAP SGLK VRYLK VFEPKLNYSD HDVIKWVRYI GRSGIYETRC

UniProtKB: AP-2 complex subunit mu

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分子 #4: AP-2 complex subunit sigma

分子名称: AP-2 complex subunit sigma / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 17.038688 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MIRFILIQNR AGKTRLAKWY MQFDDDEKQK LIEEVHAVVT VRDAKHTNFV EFRNFKIIYR RYAGLYFCIC VDVNDNNLAY LEAIHNFVE VLNEYFHNVC ELDLVFNFYK VYTVVDEMFL AGEIRETSQT KVLKQLLMLQ SLE

UniProtKB: AP-2 complex subunit sigma

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.2
凍結凍結剤: ETHANE
詳細This sample was primarily monodisperse.

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
平均電子線量: 32.4 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

2vgl

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 105000
初期 角度割当タイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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