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- PDB-2d57: Double layered 2D crystal structure of AQUAPORIN-4 (AQP4M23) at 3... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2d57
タイトルDouble layered 2D crystal structure of AQUAPORIN-4 (AQP4M23) at 3.2 a resolution by electron crystallography
要素Aquaporin-4
キーワードTRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) / WATER TRANSPORT / WATER CHANNEL (アクアポリン) / AQUAPORIN (アクアポリン) / TWO-DIMENSIONAL CRYSTAL / MEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / BACULOVIRUS EXPRESSION SYSTEM
機能・相同性
機能・相同性情報


Passive transport by Aquaporins / cerebrospinal fluid secretion / renal water absorption / regulation of vascular endothelial growth factor production / cerebrospinal fluid circulation / astrocyte end-foot / water channel activity / intracellular water homeostasis / water transport / negative regulation of cell adhesion molecule production ...Passive transport by Aquaporins / cerebrospinal fluid secretion / renal water absorption / regulation of vascular endothelial growth factor production / cerebrospinal fluid circulation / astrocyte end-foot / water channel activity / intracellular water homeostasis / water transport / negative regulation of cell adhesion molecule production / cell projection membrane / multicellular organismal-level water homeostasis / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / cellular response to interleukin-6 / negative regulation of interleukin-1 beta production / negative regulation of interleukin-6 production / cellular response to interleukin-1 / response to glucocorticoid / 横行小管 / basal plasma membrane / cellular response to estradiol stimulus / female pregnancy / establishment of localization in cell / cellular response to glucose stimulus / sensory perception of sound / 筋鞘 / carbon dioxide transport / 細胞接着 / cellular response to type II interferon / cell-cell junction / protein homotetramerization / basolateral plasma membrane / endosome membrane / external side of plasma membrane / protein-containing complex / extracellular region / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Glycerol uptake facilitator protein / Glycerol uptake facilitator protein. / Aquaporin transporter / Major intrinsic protein, conserved site / MIP family signature. / Major intrinsic protein / Major intrinsic protein / Aquaporin-like / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法電子線結晶学 / 分子置換 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Hiroaki, Y. / Tani, K. / Kamegawa, A. / Gyobu, N. / Nishikawa, K. / Suzuki, H. / Walz, T. / Sasaki, S. / Mitsuoka, K. / Kimura, K. ...Hiroaki, Y. / Tani, K. / Kamegawa, A. / Gyobu, N. / Nishikawa, K. / Suzuki, H. / Walz, T. / Sasaki, S. / Mitsuoka, K. / Kimura, K. / Mizoguchi, A. / Fujiyoshi, Y.
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2006
タイトル: Implications of the aquaporin-4 structure on array formation and cell adhesion.
著者: Yoko Hiroaki / Kazutoshi Tani / Akiko Kamegawa / Nobuhiko Gyobu / Kouki Nishikawa / Hiroshi Suzuki / Thomas Walz / Sei Sasaki / Kaoru Mitsuoka / Kazushi Kimura / Akira Mizoguchi / Yoshinori Fujiyoshi /
要旨: Aquaporin-4 (AQP4) is the predominant water channel in the mammalian brain and an important drug target for treatment of cerebral edema, bipolar disorder and mesial temporal lobe epilepsy. We ...Aquaporin-4 (AQP4) is the predominant water channel in the mammalian brain and an important drug target for treatment of cerebral edema, bipolar disorder and mesial temporal lobe epilepsy. We determined the AQP4 structure by electron crystallography of double-layered, two-dimensional (2D) crystals. The structure allows us to discuss how the expression ratio between the long and short AQP4 splicing variant can determine the size of in vivo orthogonal arrays. Furthermore, AQP4 contains a short 3(10) helix in an extracellular loop, which mediates weak but specific interactions between AQP4 molecules in adjoining membranes. This finding suggests a previously unexpected role for AQP4 in cell adhesion. This notion was corroborated by expression of AQP4 in L-cells, which resulted in clustering of the cells. Our AQP4 structure thus enables us to propose models for the size regulation of orthogonal arrays and channel-mediated cell adhesion.
履歴
登録2005年10月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32018年7月18日Group: Author supporting evidence / Data collection / Database references
カテゴリ: database_2 / diffrn_source ...database_2 / diffrn_source / em_image_scans / em_imaging / em_single_particle_entity
Item: _diffrn_source.type / _em_imaging.details
改定 1.42023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Experimental preparation / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_vitrification / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 240 EXPERIMENT TYPE : ELECTRON DIFFRACTION DATE OF DATA COLLECTION : 01-APR-2002 TEMPERATURE (KELVIN) : ... EXPERIMENT TYPE : ELECTRON DIFFRACTION DATE OF DATA COLLECTION : 01-APR-2002 TEMPERATURE (KELVIN) : 4.2 PH : 6.00 NUMBER OF CRYSTALS USED : 135 RADIATION SOURCE : JEM3000SFF OPTICS : CRYSTALS TILTED TO MAX 60 DEGREES DETECTOR TYPE : CCD DETECTOR MANUFACTURER : GATAN ULTRASCAN INTENSITY INTEGRATION SOFTWARE : PICKYCOR, AN MRC ELECTRON DIFFRACTION PROGRAM DATA SCALING SOFTWARE : MERGEDIFF,AN MRC ELECTRON DIFFRACTION PROGRAM ACCELERATION VOLTAGE (KV) : 300 NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS : 5992 RESOLUTION RANGE HIGH (A) : 3.20 RESOLUTION RANGE LOW (A) : 22.21 OVERALL. COMPLETENESS FOR RANGE (%) : 87.0 DATA REDUNDANCY : NULL R MERGE (I) : 0.223 R SYM (I) : NULL FOR THE DATA SET : NULL IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL. HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : 3.20 HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW (A) : 3.40 COMPLETENESS FOR SHELL (%) : 85.8 DATA REDUNDANCY IN SHELL : NULL R MERGE FOR SHELL (I) : 0.445 R SYM FOR SHELL (I) : NULL FOR SHELL : NULL METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: MOLECULAR REPLACEMENT SOFTWARE USED: CNS STARTING MODEL: PDB ENTRY 1J4N

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構造の表示

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aquaporin-4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,1891
ポリマ－32,1891
非ポリマー00
水0
1
A: Aquaporin-4

A: Aquaporin-4

A: Aquaporin-4

A: Aquaporin-4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)128,7584
ポリマ－128,7584
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_555-y+1/2,x+1/2,z1
crystal symmetry operation4_455y-1/2,-x+1/2,z1
Buried area13010 Å2
ΔGint-133 kcal/mol
Surface area30580 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)69.000, 69.000, 160.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number90
Space group name H-MP4212

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要素

#1: タンパク質 Aquaporin-4 / / AQP-4 / WCH4 / Mercurial-insensitive water channel / MIWC


分子量: 32189.381 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 23-323 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Aqp4
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF9 / 参照: UniProt: P47863

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実験情報

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実験

実験手法: 電子線結晶学 / 使用した結晶の数: 1
EM実験試料の集合状態: 2D ARRAY / ３次元再構成法: 電子線結晶学

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試料調製

構成要素名称: AQUAPORIN 4 CRYSTAL / タイプ: COMPLEX
試料包埋: YES / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
EM embedding詳細: 7% trehalose / Material: trehalose
結晶マシュー密度: 2.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.41 %
結晶化温度: 293 K / 手法: dialysys / pH: 6
詳細: 10mM MES(pH 6.0), 100mM NaCl, 50mM MgCl2, 2mM DTT, 1% glycerol, dialysys, temperature 293K

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データ収集

顕微鏡モデル: JEOL 3000SFF / 詳細: diffraction and images
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: DIFFRACTION回折
試料ホルダ凍結剤: HELIUM
回折平均測定温度: 4.2 K
Ambient temp details: data was collected by electron microscope equipped with a helium stage
放射光源由来: ELECTRON MICROSCOPE / 波長: 0.01968 Å
検出器タイプ: GATAN ULTRASCAN / 検出器: CCD / 日付: 2002年4月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: electron
放射波長波長: 0.01968 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→22.21 Å / Num. all: 6888 / Num. obs: 5992 / % possible obs: 87 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.223
反射 シェル解像度: 3.2→3.4 Å / Rmerge(I) obs: 0.445 / % possible all: 85.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
MRCデータ削減
MRCデータスケーリング
CNS位相決定
3次元再構成対称性のタイプ: 2D CRYSTAL
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1J4N

1j4n


解像度: 3.2→22.21 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.338 337 5.6 %RANDOM
Rwork0.283 ---
all0.286 6888 --
obs0.283 5992 87 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 83.0511 Å2 / ksol: 0.147131 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 53.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--25.43 Å20 Å20 Å2
2---25.43 Å20 Å2
3---50.86 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.63 Å0.48 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.77 Å0.65 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→22.21 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1659 0 0 0 1659
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYc_bond_d0.011
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYc_angle_deg1.6
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYc_dihedral_angle_d19.1
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYc_improper_angle_d1.1
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYc_mcbond_it10.91.5
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYc_mcangle_it16.92
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYc_scbond_it13.552
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYc_scangle_it19.192.5
LS精密化 シェル解像度: 3.2→3.4 Å / Rfactor Rfree error: 0.049 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.387 63 6.6 %
Rwork0.34 891 -
obs-891 85.8 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: protein_rep.param / Topol file: protein.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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