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万見
- EMDB-6443: CryoEM structure of endogenously assembled Tetrahymena telomerase... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-6443
タイトルCryoEM structure of endogenously assembled Tetrahymena telomerase holoenzyme at 8.9 Angstrom resolution
マップデータTetrahymena telomerase holoenzyme, map refined using a soft-edge mask that excludes the flexible p75-p45-p19 subcomplex
試料
  • 試料: Telomerase holoenzyme from Tetrahymena thermophilaテロメラーゼ
  • タンパク質・ペプチド: Telomerase holoenzymeテロメラーゼ
キーワードtelomerase (テロメラーゼ) / telomere (テロメア) / Tetrahymena (テトラヒメナ)
生物種Tetrahymena thermophila (真核生物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.9 Å
データ登録者Jiang J / Chan H / Cash DD / Miracco EJ / Loo RRO / Upton HE / Cascio D / Johnson RO / Collins K / Loo JA ...Jiang J / Chan H / Cash DD / Miracco EJ / Loo RRO / Upton HE / Cascio D / Johnson RO / Collins K / Loo JA / Zhou ZH / Feigon J
引用ジャーナル: Science / 年: 2015
タイトル: Structure of Tetrahymena telomerase reveals previously unknown subunits, functions, and interactions.
著者: Jiansen Jiang / Henry Chan / Darian D Cash / Edward J Miracco / Rachel R Ogorzalek Loo / Heather E Upton / Duilio Cascio / Reid O'Brien Johnson / Kathleen Collins / Joseph A Loo / Z Hong Zhou / Juli Feigon /
要旨: Telomerase helps maintain telomeres by processive synthesis of telomere repeat DNA at their 3'-ends, using an integral telomerase RNA (TER) and telomerase reverse transcriptase (TERT). We report the ...Telomerase helps maintain telomeres by processive synthesis of telomere repeat DNA at their 3'-ends, using an integral telomerase RNA (TER) and telomerase reverse transcriptase (TERT). We report the cryo-electron microscopy structure of Tetrahymena telomerase at ~9 angstrom resolution. In addition to seven known holoenzyme proteins, we identify two additional proteins that form a complex (TEB) with single-stranded telomere DNA-binding protein Teb1, paralogous to heterotrimeric replication protein A (RPA). The p75-p45-p19 subcomplex is identified as another RPA-related complex, CST (CTC1-STN1-TEN1). This study reveals the paths of TER in the TERT-TER-p65 catalytic core and single-stranded DNA exit; extensive subunit interactions of the TERT essential N-terminal domain, p50, and TEB; and other subunit identities and structures, including p19 and p45C crystal structures. Our findings provide structural and mechanistic insights into telomerase holoenzyme function.
履歴
登録2015年8月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年9月23日-
マップ公開2015年10月28日-
更新2015年11月25日-
現状2015年11月25日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.13
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.13
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

400_6443.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_6443.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 7.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Tetrahymena telomerase holoenzyme, map refined using a soft-edge mask that excludes the flexible p75-p45-p19 subcomplex
ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.72 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.13 / ムービー #1: 0.13
最小 - 最大-0.05309743 - 0.27401197
平均 (標準偏差)0.0004303 (±0.01568625)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-64-64-64
サイズ128128128
Spacing128128128
セルA=B=C: 348.16 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.722.722.72
M x/y/z128128128
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z348.160348.160348.160
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-64-64-64
NC/NR/NS128128128
D min/max/mean-0.0530.2740.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Telomerase holoenzyme from Tetrahymena thermophila

全体名称: Telomerase holoenzyme from Tetrahymena thermophilaテロメラーゼ
要素
  • 試料: Telomerase holoenzyme from Tetrahymena thermophilaテロメラーゼ
  • タンパク質・ペプチド: Telomerase holoenzymeテロメラーゼ

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超分子 #1000: Telomerase holoenzyme from Tetrahymena thermophila

超分子名称: Telomerase holoenzyme from Tetrahymena thermophila / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: heterodecamer / Number unique components: 1
分子量理論値: 560 KDa

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分子 #1: Telomerase holoenzyme

分子名称: Telomerase holoenzyme / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Telomerase / コピー数: 1 / 集合状態: heterodecamer / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Tetrahymena thermophila (真核生物) / 別称: Tetrahymena / Organelle: nucleus
分子量理論値: 560 KDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
詳細: 20 mM HEPES-NaOH, 50 mM NaCl, 1 mM MgCl2, 1 mM TCEP-HCl
グリッド詳細: 300 mesh Quantifoil R2/1 holey grids, glow-discharged
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 36764 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 7.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダー: Liquid nitrogen-cooled
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
日付2015年1月1日
撮影カテゴリ: CCD / フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 (4k x 4k) / デジタル化 - サンプリング間隔: 5 µm / 実像数: 4210 / 平均電子線量: 30 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: Each particle
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.9 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 40754
詳細The refinement was performed using RELION.

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

2r4g

ソフトウェア名称: Chimera
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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原子モデル構築 2

初期モデルPDB ID:

2b2a

ソフトウェア名称: Chimera
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

+
原子モデル構築 3

初期モデルPDB ID:

3u50

ソフトウェア名称: Chimera
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

+
原子モデル構築 4

初期モデルPDB ID:

4erd

ソフトウェア名称: Chimera
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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原子モデル構築 5

初期モデルPDB ID:

3du6

ソフトウェア名称: Chimera
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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原子モデル構築 6

初期モデルPDB ID:

2m21

ソフトウェア名称: Chimera
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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原子モデル構築 7

初期モデルPDB ID:

2m22

ソフトウェア名称: Chimera
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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原子モデル構築 8

初期モデルPDB ID:

3kyl

ソフトウェア名称: Chimera
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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原子モデル構築 9

初期モデルPDB ID:

1l1o

ソフトウェア名称: Chimera
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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原子モデル構築 10

初期モデルPDB ID:

2i46

ソフトウェア名称: Chimera
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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原子モデル構築 11

初期モデルPDB ID:

4gnx

ソフトウェア名称: Chimera
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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原子モデル構築 12

初期モデルPDB ID:

2vop

ソフトウェア名称: Chimera
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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