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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5emt | ||||||
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タイトル | Human Histidine Triad Nucleotide Binding Protein 1 (hHint1)-copper complex | ||||||
要素 | Histidine triad nucleotide-binding protein 1 | ||||||
キーワード | HYDROLASE (加水分解酵素) / HINT / histidine triad / HIT | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 purine ribonucleotide catabolic process / adenylylsulfatase activity / 加水分解酵素; リン-窒素結合に作用; - / adenosine 5'-monophosphoramidase activity / deSUMOylase activity / protein desumoylation / sulfur compound metabolic process / histone deacetylase complex / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / positive regulation of calcium-mediated signaling ...purine ribonucleotide catabolic process / adenylylsulfatase activity / 加水分解酵素; リン-窒素結合に作用; - / adenosine 5'-monophosphoramidase activity / deSUMOylase activity / protein desumoylation / sulfur compound metabolic process / histone deacetylase complex / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / positive regulation of calcium-mediated signaling / protein kinase C binding / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / 細胞骨格 / hydrolase activity / nucleotide binding / regulation of DNA-templated transcription / シグナル伝達 / タンパク質分解 / extracellular exosome / 核質 / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å | ||||||
データ登録者 | Maize, K.M. / Nix, J.C. / Finzel, B.C. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochem. Biophys. Res. Commun. / 年: 2017 タイトル: Inhibition by divalent metal ions of human histidine triad nucleotide binding protein1 (hHint1), a regulator of opioid analgesia and neuropathic pain. 著者: Shah, R. / Chou, T.F. / Maize, K.M. / Strom, A. / Finzel, B.C. / Wagner, C.R. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5emt.cif.gz | 66 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5emt.ent.gz | 47 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5emt.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/em/5emt ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/em/5emt | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 3tw2S S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 14096.188 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HINT1, HINT, PKCI1, PRKCNH1 / プラスミド: pMCSG7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta 2 pLysS / 参照: UniProt: P49773, 加水分解酵素 #2: 化合物 | ChemComp-CU / #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.23 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.1 / 詳細: 100 mM MES, 39% PEG 8000, |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 1.37 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: RDI CMOS_8M / 検出器: CMOS / 日付: 2015年9月24日 | ||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 1.37 Å / 相対比: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 1.5→63.62 Å / Num. obs: 70394 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 13.6 % / Biso Wilson estimate: 7.91 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Rpim(I) all: 0.014 / Rrim(I) all: 0.052 / Net I/σ(I): 43.3 / Scaling rejects: 5 | ||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル | Diffraction-ID: 1 / Rejects: 0
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-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 3TW2 解像度: 1.5→63.62 Å / SU ML: 0.1 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.91 / 位相誤差: 15.39 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 58.6 Å2 / Biso mean: 11.2896 Å2 / Biso min: 1.17 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: final / 解像度: 1.5→63.62 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 26
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