1E68
| Solution structure of bacteriocin AS-48 | 分子名称: | AS-48 PROTEIN | 著者 | Gonzalez, C, Langdon, G, Bruix, M, Galvez, A, Valdivia, E, Maqueda, M, Rico, M. | 登録日 | 2000-08-09 | 公開日 | 2000-10-25 | 最終更新日 | 2024-05-15 | 実験手法 | SOLUTION NMR | 主引用文献 | Bacteriocin as-48, a Microbial Cyclic Polypeptide Structurally and Functionally Related to Mammalian Nk-Lysin Proc.Natl.Acad.Sci.USA, 97, 2000
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1O82
| X-RAY STRUCTURE OF BACTERIOCIN AS-48 AT PH 4.5. SULPHATE BOUND FORM | 分子名称: | GLYCEROL, PEPTIDE ANTIBIOTIC AS-48, SULFATE ION | 著者 | Sanchez-Barrena, M.J, Martinez-Ripoll, M, Galvez, A, Martinez-Bueno, M, Maqueda, M, Cruz, V, Albert, A. | 登録日 | 2002-11-22 | 公開日 | 2003-11-20 | 最終更新日 | 2024-05-08 | 実験手法 | X-RAY DIFFRACTION (1.46 Å) | 主引用文献 | Structure of Bacteriocin as-48: From Soluble State to Membrane Bound State J.Mol.Biol., 334, 2003
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1O84
| Crystal Structure of Bacteriocin AS-48. N-decyl-beta-D-maltoside Bound. | 分子名称: | DECANE, GLYCEROL, PEPTIDE ANTIBIOTIC AS-48, ... | 著者 | Sanchez-Barrena, M.J, Martinez-Ripoll, M, Galvez, A, Valdivia, E, Maqueda, M, Cruz, V, Albert, A. | 登録日 | 2002-11-25 | 公開日 | 2003-11-20 | 最終更新日 | 2024-05-08 | 実験手法 | X-RAY DIFFRACTION (2.8 Å) | 主引用文献 | Structure of Bacteriocin as-48: From Soluble State to Membrane Bound State J.Mol.Biol., 334, 2003
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1O83
| Crystal Structure of Bacteriocin AS-48 at pH 7.5, phosphate bound. Crystal form I | 分子名称: | GLYCEROL, PEPTIDE ANTIBIOTIC AS-48, PHOSPHATE ION | 著者 | Sanchez-Barrena, M.J, Martinez-Ripoll, M, Galvez, A, Valdivia, E, Maqueda, M, Cruz, V, Albert, A. | 登録日 | 2002-11-25 | 公開日 | 2003-11-20 | 最終更新日 | 2024-05-08 | 実験手法 | X-RAY DIFFRACTION (1.64 Å) | 主引用文献 | Structure of Bacteriocin as-48: From Soluble State to Membrane Bound State J.Mol.Biol., 334, 2003
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4RGD
| The structure a AS-48 G13K/L40K mutant | 分子名称: | Bacteriocin AS-48, CITRIC ACID | 著者 | Sanchez-Barrena, M.J. | 登録日 | 2014-09-29 | 公開日 | 2015-04-15 | 最終更新日 | 2023-09-20 | 実験手法 | X-RAY DIFFRACTION (1.2 Å) | 主引用文献 | The bacteriocin AS-48 requires dimer dissociation followed by hydrophobic interactions with the membrane for antibacterial activity. J.Struct.Biol., 190, 2015
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