5E83
CRYSTAL STRUCTURE OF CARBONMONOXY HEMOGLOBIN S (LIGANDED SICKLE CELL HEMOGLOBIN) COMPLEXED WITH GBT440, CO-CRYSTALLIZATION EXPERIMENT
5E83 の概要
エントリーDOI | 10.2210/pdb5e83/pdb |
分子名称 | Hemoglobin subunit alpha, Hemoglobin subunit beta, PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE, ... (8 entities in total) |
機能のキーワード | mutant human hemoglobin s[betae6v], r2 quaternary state, oxygen transport |
由来する生物種 | Homo sapiens (Human) 詳細 |
タンパク質・核酸の鎖数 | 4 |
化学式量合計 | 65301.92 |
構造登録者 | Patskovska, L.,Patskovsky, Y.,Bonanno, J.B.,Almo, S.C. (登録日: 2015-10-13, 公開日: 2016-07-20, 最終更新日: 2023-09-27) |
主引用文献 | Oksenberg, D.,Dufu, K.,Patel, M.P.,Chuang, C.,Li, Z.,Xu, Q.,Silva-Garcia, A.,Zhou, C.,Hutchaleelaha, A.,Patskovska, L.,Patskovsky, Y.,Almo, S.C.,Sinha, U.,Metcalf, B.W.,Archer, D.R. GBT440 increases haemoglobin oxygen affinity, reduces sickling and prolongs RBC half-life in a murine model of sickle cell disease. Br.J.Haematol., 175:141-153, 2016 Cited by PubMed: 27378309DOI: 10.1111/bjh.14214 主引用文献が同じPDBエントリー |
実験手法 | X-RAY DIFFRACTION (1.8 Å) |
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