4Z3L

CRYSTAL STRUCTURE OF BIRCH POLLEN ALLERGEN BET V 1 MUTANT G26L, D69I, P90L, K97I

4Z3L の概要

• エントリーDOI: 10.2210/pdb4z3l/pdb
• 分子名称: Major pollen allergen Bet v 1-A, SULFATE ION (3 entities in total)
• 機能のキーワード: allergen, fold stability
• 由来する生物種: Betula pendula (European white birch)
• 細胞内の位置: Cytoplasm: P15494
• タンパク質・核酸の鎖数: 6
• 化学式量合計: 106439.62

構造登録者

Freier, R.,Brandstetter, H. (登録日: 2015-03-31, 公開日: 2015-11-25, 最終更新日: 2024-01-10)

• 主引用文献: Machado, Y.,Freier, R.,Scheiblhofer, S.,Thalhamer, T.,Mayr, M.,Briza, P.,Grutsch, S.,Ahammer, L.,Fuchs, J.E.,Wallnoefer, H.G.,Isakovic, A.,Kohlbauer, V.,Hinterholzer, A.,Steiner, M.,Danzer, M.,Horejs-Hoeck, J.,Ferreira, F.,Liedl, K.R.,Tollinger, M.,Lackner, P.,Johnson, C.M.,Brandstetter, H.,Thalhamer, J.,Weiss, R.; Fold stability during endolysosomal acidification is a key factor for allergenicity and immunogenicity of the major birch pollen allergen.; J.Allergy Clin.Immunol., 137:1525-1534, 2016; PubMed: 26559323; DOI: 10.1016/j.jaci.2015.09.026

実験手法

X-RAY DIFFRACTION (2.5 Å)