4V38
Apo-structure of alpha2,3-sialyltransferase variant 1 from Pasteurella dagmatis
4V38 の概要
エントリーDOI | 10.2210/pdb4v38/pdb |
関連するPDBエントリー | 4V2U 4V39 4V3B 4V3C |
分子名称 | SIALYLTRANSFERASE (2 entities in total) |
機能のキーワード | transferase |
由来する生物種 | PASTEURELLA DAGMATIS |
タンパク質・核酸の鎖数 | 1 |
化学式量合計 | 45703.06 |
構造登録者 | Pavkov-Keller, T.,Schmoelzer, K.,Czabany, T.,Luley-Goedl, C.,Ribitsch, D.,Schwab, H.,Nidetzky, B.,Gruber, K. (登録日: 2014-10-17, 公開日: 2015-04-08, 最終更新日: 2024-01-10) |
主引用文献 | Schmoelzer, K.,Czabany, T.,Pavkov-Keller, T.,Luley-Goedl, C.,Ribitsch, D.,Schwab, H.,Gruber, K.,Nidetzky, B. Complete Switch from Alpha2,3- to Alpha2,6-Regioselectivity in Pasteurella Dagmatis Beta-D-Galactoside Sialyltransferase by Active-Site Redesign Chem.Commun.(Camb.), 51:3083-, 2015 Cited by PubMed Abstract: Structure-guided active-site redesign of a family GT-80 β-D-galactoside sialyltransferase (from Pasteurella dagmatis) to change enzyme regioselectivity from α-2,3 in the wild type to α-2,6 in a P7H-M117A double mutant is reported. Biochemical data for sialylation of lactose together with protein crystal structures demonstrate highly precise enzyme engineering. PubMed: 25619424DOI: 10.1039/C4CC09772F 主引用文献が同じPDBエントリー |
実験手法 | X-RAY DIFFRACTION (1.96 Å) |
構造検証レポート
検証レポート(詳細版)をダウンロード