3V16
An intramolecular pi-cation latch in phosphatidylinositol-specific phospholipase C from S.aureus controls substrate access to the active site
3V16 の概要
エントリーDOI | 10.2210/pdb3v16/pdb |
分子名称 | 1-phosphatidylinositol phosphodiesterase, 1,2,3,4,5,6-HEXAHYDROXY-CYCLOHEXANE, CHLORIDE ION, ... (4 entities in total) |
機能のキーワード | pi-cation, tim barrel, phospholipase, lyase |
由来する生物種 | Staphylococcus aureus subsp. aureus |
タンパク質・核酸の鎖数 | 1 |
化学式量合計 | 34499.77 |
構造登録者 | Goldstein, R.I.,Cheng, J.,Stec, B.,Roberts, M.F. (登録日: 2011-12-09, 公開日: 2012-04-04, 最終更新日: 2023-09-13) |
主引用文献 | Goldstein, R.,Cheng, J.,Stec, B.,Roberts, M.F. Structure of the S. aureus PI-Specific Phospholipase C Reveals Modulation of Active Site Access by a Titratable PI-Cation Latched Loop Biochemistry, 51:2579-2587, 2012 Cited by PubMed: 22390775DOI: 10.1021/bi300057q 主引用文献が同じPDBエントリー |
実験手法 | X-RAY DIFFRACTION (2.05 Å) |
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