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3V16

An intramolecular pi-cation latch in phosphatidylinositol-specific phospholipase C from S.aureus controls substrate access to the active site

3V16 の概要
エントリーDOI10.2210/pdb3v16/pdb
分子名称1-phosphatidylinositol phosphodiesterase, 1,2,3,4,5,6-HEXAHYDROXY-CYCLOHEXANE, CHLORIDE ION, ... (4 entities in total)
機能のキーワードpi-cation, tim barrel, phospholipase, lyase
由来する生物種Staphylococcus aureus subsp. aureus
タンパク質・核酸の鎖数1
化学式量合計34499.77
構造登録者
Goldstein, R.I.,Cheng, J.,Stec, B.,Roberts, M.F. (登録日: 2011-12-09, 公開日: 2012-04-04, 最終更新日: 2023-09-13)
主引用文献Goldstein, R.,Cheng, J.,Stec, B.,Roberts, M.F.
Structure of the S. aureus PI-Specific Phospholipase C Reveals Modulation of Active Site Access by a Titratable PI-Cation Latched Loop
Biochemistry, 51:2579-2587, 2012
Cited by
PubMed: 22390775
DOI: 10.1021/bi300057q
主引用文献が同じPDBエントリー
実験手法
X-RAY DIFFRACTION (2.05 Å)
構造検証レポート
Validation report summary of 3v16
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224201

件を2024-08-28に公開中

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