3DHC
1.3 Angstrom Structure of N-Acyl Homoserine Lactone Hydrolase with the Product N-Hexanoyl-L-Homocysteine Bound to The catalytic Metal Center
3DHC の概要
エントリーDOI | 10.2210/pdb3dhc/pdb |
関連するPDBエントリー | 2A7M 2R2D 3DHA 3DHB |
分子名称 | N-Acyl Homoserine Lactone Hydrolase, ZINC ION, N-hexanoyl-L-homocysteine, ... (5 entities in total) |
機能のキーワード | zinc bimetallohydrolase, qourum quenching, n-acyl homocysteine thiolactone, product complex, ahl lactonase, general acid, catalytic mechanism, hydrolase |
由来する生物種 | Bacillus thuringiensis serovar kurstaki |
タンパク質・核酸の鎖数 | 1 |
化学式量合計 | 29581.35 |
構造登録者 | Liu, D.,Momb, J.,Thomas, P.W.,Moulin, A.,Petsko, G.A.,Fast, W.,Ringe, D. (登録日: 2008-06-17, 公開日: 2008-07-29, 最終更新日: 2023-08-30) |
主引用文献 | Liu, D.,Momb, J.,Thomas, P.W.,Moulin, A.,Petsko, G.A.,Fast, W.,Ringe, D. Mechanism of the quorum-quenching lactonase (AiiA) from Bacillus thuringiensis. 1. Product-bound structures. Biochemistry, 47:7706-7714, 2008 Cited by PubMed: 18627129DOI: 10.1021/bi800368y 主引用文献が同じPDBエントリー |
実験手法 |
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