2VFN

Low Temperature Structure of P22 Tailspike Protein Fragment (109-666), Mutant V125A

2VFN の概要

• エントリーDOI: 10.2210/pdb2vfn/pdb
• 関連するPDBエントリー: 1CLW 1LKT 1QA1 1QA2 1QA3 1QQ1 1QRB 1QRC 1TSP 1TYV 2VFM 2VFO 2VFP 2VFQ
• 分子名称: BIFUNCTIONAL TAIL PROTEIN, GLYCEROL, SULFATE ION, ... (5 entities in total)
• 機能のキーワード: p22 tailspike protein, salmonella bacteriophage p22, protein folding, protein stability, right-handed parallel beta-helix, hydrolase, late protein, endoglycosidase
• 由来する生物種: ENTEROBACTERIA PHAGE P22 (BACTERIOPHAGE P22)
• 細胞内の位置: Virion (Potential): P12528
• タンパク質・核酸の鎖数: 1
• 化学式量合計: 61262.32

構造登録者

Becker, M.,Mueller, J.J.,Heinemann, U.,Seckler, R. (登録日: 2007-11-05, 公開日: 2008-12-16, 最終更新日: 2023-12-13)

• 主引用文献: Becker, M.,Mueller, J.J.,Weikl, T.,Heinemann, U.,Seckler, R.; Side-Chain Stacking and Beta-Helix Stability in P22 Tailspike Protein; To be Published,

実験手法

X-RAY DIFFRACTION (1.5 Å)