2V29
L-RHAMNULOSE-1-PHOSPHATE ALDOLASE FROM ESCHERICHIA COLI (MUTANT K15W)
2V29 の概要
エントリーDOI | 10.2210/pdb2v29/pdb |
関連するPDBエントリー | 1GT7 1OJR 2V2A 2V2B |
分子名称 | RHAMNULOSE-1-PHOSPHATE ALDOLASE, ZINC ION, 1,2-ETHANEDIOL, ... (5 entities in total) |
機能のキーワード | zinc enzyme, metal-binding, surface mutation, 2-ketose degradation, protein-protein interface, lyase, aldolase, class ii, rare sugar, cleavage of l-rhamnulose-1-phosphate to dihydroxyacetone phosphate, bacterial l-rhamnose metabolism, rhamnose metabolism, protein engineering, domain motion for mechanical support of catalysis |
由来する生物種 | ESCHERICHIA COLI |
タンパク質・核酸の鎖数 | 2 |
化学式量合計 | 61398.50 |
構造登録者 | |
主引用文献 | Grueninger, D.,Schulz, G.E. Antenna Domain Mobility and Enzymatic Reaction of L-Rhamnulose-1-Phosphate Aldolase. Biochemistry, 47:607-, 2008 Cited by PubMed: 18085797DOI: 10.1021/BI7012799 主引用文献が同じPDBエントリー |
実験手法 | X-RAY DIFFRACTION (2 Å) |
構造検証レポート
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