2TPT
STRUCTURAL AND THEORETICAL STUDIES SUGGEST DOMAIN MOVEMENT PRODUCES AN ACTIVE CONFORMATION OF THYMIDINE PHOSPHORYLASE
2TPT の概要
エントリーDOI | 10.2210/pdb2tpt/pdb |
分子名称 | THYMIDINE PHOSPHORYLASE, SULFATE ION (2 entities in total) |
機能のキーワード | thymidine phosphorylase, transferase, salvage pathway |
由来する生物種 | Escherichia coli |
タンパク質・核酸の鎖数 | 1 |
化学式量合計 | 47337.05 |
構造登録者 | Pugmire, M.J.,Cook, W.J.,Jasanoff, A.,Walter, M.R.,Ealick, S.E. (登録日: 1997-11-24, 公開日: 1999-03-02, 最終更新日: 2024-02-21) |
主引用文献 | Pugmire, M.J.,Cook, W.J.,Jasanoff, A.,Walter, M.R.,Ealick, S.E. Structural and theoretical studies suggest domain movement produces an active conformation of thymidine phosphorylase. J.Mol.Biol., 281:285-299, 1998 Cited by PubMed: 9698549DOI: 10.1006/jmbi.1998.1941 主引用文献が同じPDBエントリー |
実験手法 | X-RAY DIFFRACTION (2.6 Å) |
構造検証レポート
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