2PVQ

Crystal structure of Ochrobactrum anthropi glutathione transferase Cys10Ala mutant with glutathione bound at the H-site

2PVQ の概要

• エントリーDOI: 10.2210/pdb2pvq/pdb
• 関連するPDBエントリー: 2NTO
• 分子名称: glutathione S-transferase, SULFATE ION, GLUTATHIONE, ... (4 entities in total)
• 機能のキーワード: xenobiotics detoxification, glutathione, h-site, transferase
• 由来する生物種: Ochrobactrum anthropi
• 細胞内の位置: Cytoplasm (By similarity): P81065
• タンパク質・核酸の鎖数: 1
• 化学式量合計: 22231.21

構造登録者

Allocati, N.,Federici, L.,Masulli, M.,Favaloro, B.,Di Ilio, C. (登録日: 2007-05-10, 公開日: 2008-01-15, 最終更新日: 2023-08-30)

• 主引用文献: Allocati, N.,Federici, L.,Masulli, M.,Favaloro, B.,Di Ilio, C.; Cysteine 10 is critical for the activity of Ochrobactrum anthropi glutathione transferase and its mutation to alanine causes the preferential binding of glutathione to the H-site.; Proteins, 71:16-23, 2008; PubMed: 18076047; DOI: 10.1002/prot.21835

実験手法

X-RAY DIFFRACTION (1.803 Å)