2D2O
Structure of a complex of Thermoactinomyces vulgaris R-47 alpha-amylase 2 with maltohexaose demonstrates the important role of aromatic residues at the reducing end of the substrate binding cleft
2D2O の概要
エントリーDOI | 10.2210/pdb2d2o/pdb |
関連するPDBエントリー | 1VFK 1VFM 1VFO 1VFU |
関連するBIRD辞書のPRD_ID | PRD_900035 |
分子名称 | Neopullulanase 2, alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose, CALCIUM ION, ... (4 entities in total) |
機能のキーワード | beta/alpha barrel, hydrolase |
由来する生物種 | Thermoactinomyces vulgaris |
タンパク質・核酸の鎖数 | 2 |
化学式量合計 | 137168.13 |
構造登録者 | Ohtaki, A.,Mizuno, M.,Yoshida, H.,Tonozuka, T.,Sakano, Y.,Kamitori, S. (登録日: 2005-09-13, 公開日: 2006-08-29, 最終更新日: 2024-05-29) |
主引用文献 | Ohtaki, A.,Mizuno, M.,Yoshida, H.,Tonozuka, T.,Sakano, Y.,Kamitori, S. Structure of a complex of Thermoactinomyces vulgaris R-47 alpha-amylase 2 with maltohexaose demonstrates the important role of aromatic residues at the reducing end of the substrate binding cleft Carbohydr.Res., 341:1041-1046, 2006 Cited by PubMed: 16564038DOI: 10.1016/j.carres.2006.01.029 主引用文献が同じPDBエントリー |
実験手法 | X-RAY DIFFRACTION (2.1 Å) |
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