1YAP
CONTRIBUTION OF HYDROPHOBIC RESIDUES TO THE STABILITY OF HUMAN LYSOZYME: CALORIMETRIC STUDIES AND X-RAY STRUCTURAL ANALYSIS OF THE FIVE ISOLEUCINE TO VALINE MUTANTS
1YAP の概要
エントリーDOI | 10.2210/pdb1yap/pdb |
分子名称 | LYSOZYME, SODIUM ION (3 entities in total) |
機能のキーワード | hydrolase |
由来する生物種 | Homo sapiens (human) |
細胞内の位置 | Secreted: P61626 |
タンパク質・核酸の鎖数 | 1 |
化学式量合計 | 14729.66 |
構造登録者 | Yamagata, Y.,Kaneda, H.,Fujii, S.,Takano, K.,Ogasahara, K.,Kanaya, E.,Kikuchi, M.,Oobatake, M.,Yutani, K. (登録日: 1995-09-29, 公開日: 1996-04-03, 最終更新日: 2021-11-03) |
主引用文献 | Takano, K.,Ogasahara, K.,Kaneda, H.,Yamagata, Y.,Fujii, S.,Kanaya, E.,Kikuchi, M.,Oobatake, M.,Yutani, K. Contribution of hydrophobic residues to the stability of human lysozyme: calorimetric studies and X-ray structural analysis of the five isoleucine to valine mutants. J.Mol.Biol., 254:62-76, 1995 Cited by PubMed: 7473760DOI: 10.1006/jmbi.1995.0599 主引用文献が同じPDBエントリー |
実験手法 | X-RAY DIFFRACTION (1.8 Å) |
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