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1YAO

CONTRIBUTION OF HYDROPHOBIC RESIDUES TO THE STABILITY OF HUMAN LYSOZYME: CALORIMETRIC STUDIES AND X-RAY STRUCTURAL ANALYSIS OF THE FIVE ISOLEUCINE TO VALINE MUTANTS

1YAO の概要
エントリーDOI10.2210/pdb1yao/pdb
分子名称LYSOZYME, SODIUM ION (3 entities in total)
機能のキーワードhydrolase
由来する生物種Homo sapiens (human)
細胞内の位置Secreted: P61626
タンパク質・核酸の鎖数1
化学式量合計14729.66
構造登録者
Yamagata, Y.,Kaneda, H.,Fujii, S.,Takano, K.,Ogasahara, K.,Kanaya, E.,Kikuchi, M.,Oobatake, M.,Yutani, K. (登録日: 1995-09-29, 公開日: 1996-04-03, 最終更新日: 2021-11-03)
主引用文献Takano, K.,Ogasahara, K.,Kaneda, H.,Yamagata, Y.,Fujii, S.,Kanaya, E.,Kikuchi, M.,Oobatake, M.,Yutani, K.
Contribution of hydrophobic residues to the stability of human lysozyme: calorimetric studies and X-ray structural analysis of the five isoleucine to valine mutants.
J.Mol.Biol., 254:62-76, 1995
Cited by
PubMed: 7473760
DOI: 10.1006/jmbi.1995.0599
主引用文献が同じPDBエントリー
実験手法
X-RAY DIFFRACTION (1.8 Å)
構造検証レポート
Validation report summary of 1yao
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218500

件を2024-04-17に公開中

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