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1OUC

CONTRIBUTION OF HYDROPHOBIC RESIDUES TO THE STABILITY OF HUMAN LYSOZYME: X-RAY STRUCTURE OF THE V110A MUTANT

1OUC の概要
エントリーDOI10.2210/pdb1ouc/pdb
分子名称LYSOZYME, SODIUM ION (3 entities in total)
機能のキーワードhydrolase (o-glycosyl), amyloid, disease mutation
由来する生物種Homo sapiens (human)
細胞内の位置Secreted: P61626
タンパク質・核酸の鎖数1
化学式量合計14715.63
構造登録者
Takano, K.,Yamagata, Y.,Fujii, S.,Yutani, K. (登録日: 1996-08-23, 公開日: 1997-02-12, 最終更新日: 2021-11-03)
主引用文献Takano, K.,Yamagata, Y.,Fujii, S.,Yutani, K.
Contribution of the hydrophobic effect to the stability of human lysozyme: calorimetric studies and X-ray structural analyses of the nine valine to alanine mutants.
Biochemistry, 36:688-698, 1997
Cited by
PubMed: 9020766
DOI: 10.1021/bi9621829
主引用文献が同じPDBエントリー
実験手法
X-RAY DIFFRACTION (1.8 Å)
構造検証レポート
Validation report summary of 1ouc
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217157

件を2024-03-13に公開中

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