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1OUA

CONTRIBUTION OF HYDROPHOBIC RESIDUES TO THE STABILITY OF HUMAN LYSOZYME: X-RAY STRUCTURE OF THE I56T MUTANT

1OUA の概要
エントリーDOI10.2210/pdb1oua/pdb
分子名称LYSOZYME, SODIUM ION (3 entities in total)
機能のキーワードhydrolase (o-glycosyl), amyloid, disease mutation
由来する生物種Homo sapiens (human)
細胞内の位置Secreted: P61626
タンパク質・核酸の鎖数1
化学式量合計14731.63
構造登録者
Takano, K.,Funahashi, J.,Yamagata, Y.,Ogasahara, K.,Yutani, K. (登録日: 1996-08-23, 公開日: 1997-02-12, 最終更新日: 2017-11-29)
主引用文献Funahashi, J.,Takano, K.,Ogasahara, K.,Yamagata, Y.,Yutani, K.
The structure, stability, and folding process of amyloidogenic mutant human lysozyme.
J.Biochem.(Tokyo), 120:1216-1223, 1996
Cited by
PubMed: 9010773
主引用文献が同じPDBエントリー
実験手法
X-RAY DIFFRACTION (1.8 Å)
構造検証レポート
Validation report summary of 1oua
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218853

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