1OUA
CONTRIBUTION OF HYDROPHOBIC RESIDUES TO THE STABILITY OF HUMAN LYSOZYME: X-RAY STRUCTURE OF THE I56T MUTANT
1OUA の概要
エントリーDOI | 10.2210/pdb1oua/pdb |
分子名称 | LYSOZYME, SODIUM ION (3 entities in total) |
機能のキーワード | hydrolase (o-glycosyl), amyloid, disease mutation |
由来する生物種 | Homo sapiens (human) |
細胞内の位置 | Secreted: P61626 |
タンパク質・核酸の鎖数 | 1 |
化学式量合計 | 14731.63 |
構造登録者 | Takano, K.,Funahashi, J.,Yamagata, Y.,Ogasahara, K.,Yutani, K. (登録日: 1996-08-23, 公開日: 1997-02-12, 最終更新日: 2017-11-29) |
主引用文献 | Funahashi, J.,Takano, K.,Ogasahara, K.,Yamagata, Y.,Yutani, K. The structure, stability, and folding process of amyloidogenic mutant human lysozyme. J.Biochem.(Tokyo), 120:1216-1223, 1996 Cited by PubMed: 9010773主引用文献が同じPDBエントリー |
実験手法 | X-RAY DIFFRACTION (1.8 Å) |
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