1K75
The L-histidinol dehydrogenase (hisD) structure implicates domain swapping and gene duplication.
1K75 の概要
エントリーDOI | 10.2210/pdb1k75/pdb |
分子名称 | L-histidinol dehydrogenase, SULFATE ION, GLYCEROL, ... (4 entities in total) |
機能のキーワード | l-histidinol dehydrogenase, homodimer, rossmann fold, 4 domains, hisd, l-histidine biosynthesis, nad cofactor, montreal-kingston bacterial structural genomics initiative, bsgi, structural genomics, oxidoreductase |
由来する生物種 | Escherichia coli |
タンパク質・核酸の鎖数 | 2 |
化学式量合計 | 93345.39 |
構造登録者 | Barbosa, J.A.R.G.,Sivaraman, J.,Li, Y.,Larocque, R.,Matte, A.,Schrag, J.,Cygler, M.,Montreal-Kingston Bacterial Structural Genomics Initiative (BSGI) (登録日: 2001-10-18, 公開日: 2002-02-27, 最終更新日: 2014-11-12) |
主引用文献 | Barbosa, J.A.R.G.,Sivaraman, J.,Li, Y.,Larocque, R.,Matte, A.,Schrag, J.D.,Cygler, M. Mechanism of action and NAD+-binding mode revealed by the crystal structure of L-histidinol dehydrogenase. Proc.Natl.Acad.Sci.USA, 99:1859-1864, 2002 Cited by PubMed: 11842181DOI: 10.1073/pnas.022476199 主引用文献が同じPDBエントリー |
実験手法 | X-RAY DIFFRACTION (1.75 Å) |
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