1DYG

DETERMINATION OF ALPHA-HELIX PROPENSITY WITHIN THE CONTEXT OF A FOLDED PROTEIN: SITES 44 AND 131 IN BACTERIOPHAGE T4 LYSOZYME

1DYG の概要

• エントリーDOI: 10.2210/pdb1dyg/pdb
• 分子名称: T4 LYSOZYME, CHLORIDE ION, BETA-MERCAPTOETHANOL, ... (4 entities in total)
• 機能のキーワード: hydrolase(o-glycosyl)
• 由来する生物種: Enterobacteria phage T4
• 細胞内の位置: Host cytoplasm : P00720
• タンパク質・核酸の鎖数: 1
• 化学式量合計: 18919.62

構造登録者

Zhou, H.-J.,Matthews, B.W. (登録日: 1993-05-13, 公開日: 1993-10-31, 最終更新日: 2017-11-29)

• 主引用文献: Blaber, M.,Zhang, X.J.,Lindstrom, J.D.,Pepiot, S.D.,Baase, W.A.,Matthews, B.W.; Determination of alpha-helix propensity within the context of a folded protein. Sites 44 and 131 in bacteriophage T4 lysozyme.; J.Mol.Biol., 235:600-624, 1994; PubMed: 8289284; DOI: 10.1006/jmbi.1994.1016

実験手法

X-RAY DIFFRACTION (2.1 Å)