Loading
PDBj
メニューPDBj@FacebookPDBj@TwitterPDBj@YouTubewwPDB FoundationwwPDB
RCSB PDBPDBeBMRBAdv. SearchSearch help

1CVK

T4 LYSOZYME MUTANT L118A

1CVK の概要
エントリーDOI10.2210/pdb1cvk/pdb
関連するPDBエントリー1CTW 1CU0 1CU2 1CU3 1CU5 1CU6 1CUP 1CUQ 1CV0 1CV1 1CV3 1CV4 1CV5 1CV6 1CVK 1D2W 1D2Y 1D3F 1D3J 1QSQ
分子名称LYSOZYME, CHLORIDE ION, 2-HYDROXYETHYL DISULFIDE, ... (4 entities in total)
機能のキーワードhydrolase (o-glycosyl), t4 lysozyme, cavity-forming mutant, protein engineering, protein folding, hydrolase
由来する生物種Enterobacteria phage T4
細胞内の位置Host cytoplasm : P00720
タンパク質・核酸の鎖数1
化学式量合計18811.44
構造登録者
Gassner, N.C.,Baase, W.A.,Lindstrom, J.,Lu, J.,Matthews, B.W. (登録日: 1999-08-23, 公開日: 1999-11-10, 最終更新日: 2024-02-07)
主引用文献Gassner, N.C.,Baase, W.A.,Lindstrom, J.D.,Lu, J.,Dahlquist, F.W.,Matthews, B.W.
Methionine and alanine substitutions show that the formation of wild-type-like structure in the carboxy-terminal domain of T4 lysozyme is a rate-limiting step in folding.
Biochemistry, 38:14451-14460, 1999
Cited by
PubMed: 10545167
DOI: 10.1021/bi9915519
主引用文献が同じPDBエントリー
実験手法
X-RAY DIFFRACTION (1.8 Å)
構造検証レポート
Validation report summary of 1cvk
検証レポート(詳細版)ダウンロードをダウンロード

217705

件を2024-03-27に公開中

PDB statisticsPDBj update infoContact PDBjnumon