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Yorodumi- PDB-6q54: Structure of GluA2 ligand-binding domain (S1S2J) in complex with ... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6q54 | ||||||
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Title | Structure of GluA2 ligand-binding domain (S1S2J) in complex with the agonist (S)-2-Amino-3-(1-ethyl-4-hydroxy-1H-1,2,3-triazol-5-yl)propanoic acid at 1.4 A resolution | ||||||
Components | Glutamate receptor 2 | ||||||
Keywords | MEMBRANE PROTEIN / ionotropic glutamate receptor / AMPA receptor / ligand-binding domain / GluA2-S1S2 / GluA2 / GluR2 / agonist | ||||||
Function / homology | Function and homology information spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / AMPA glutamate receptor activity / ligand-gated monoatomic cation channel activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / immunoglobulin binding ...spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / AMPA glutamate receptor activity / ligand-gated monoatomic cation channel activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / immunoglobulin binding / AMPA glutamate receptor complex / kainate selective glutamate receptor activity / ionotropic glutamate receptor complex / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / cellular response to glycine / asymmetric synapse / regulation of receptor recycling / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / positive regulation of synaptic transmission / glutamate receptor binding / extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / glutamate-gated receptor activity / glutamate-gated calcium ion channel activity / presynaptic active zone membrane / response to fungicide / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / somatodendritic compartment / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / dendrite membrane / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / cytoskeletal protein binding / ionotropic glutamate receptor binding / dendrite cytoplasm / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / SNARE binding / dendritic shaft / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic membrane / synaptic transmission, glutamatergic / PDZ domain binding / protein tetramerization / postsynaptic density membrane / modulation of chemical synaptic transmission / establishment of protein localization / Schaffer collateral - CA1 synapse / terminal bouton / receptor internalization / cerebral cortex development / synaptic vesicle membrane / synaptic vesicle / presynapse / signaling receptor activity / presynaptic membrane / amyloid-beta binding / growth cone / scaffold protein binding / chemical synaptic transmission / postsynaptic membrane / perikaryon / dendritic spine / postsynaptic density / neuron projection / axon / neuronal cell body / glutamatergic synapse / synapse / dendrite / protein-containing complex binding / protein kinase binding / cell surface / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / identical protein binding / membrane / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Rattus norvegicus (Norway rat) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.4 Å | ||||||
Authors | Moellerud, S. / Temperini, P. / Kastrup, J.S. | ||||||
Citation | Journal: J.Med.Chem. / Year: 2019 Title: Use of the 4-Hydroxytriazole Moiety as a Bioisosteric Tool in the Development of Ionotropic Glutamate Receptor Ligands. Authors: Sainas, S. / Temperini, P. / Farnsworth, J.C. / Yi, F. / Mollerud, S. / Jensen, A.A. / Nielsen, B. / Passoni, A. / Kastrup, J.S. / Hansen, K.B. / Boschi, D. / Pickering, D.S. / Clausen, R.P. / Lolli, M.L. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6q54.cif.gz | 335.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6q54.ent.gz | 277.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6q54.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6q54_validation.pdf.gz | 502.1 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 6q54_full_validation.pdf.gz | 503.7 KB | Display | |
Data in XML | 6q54_validation.xml.gz | 29.2 KB | Display | |
Data in CIF | 6q54_validation.cif.gz | 45.4 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/q5/6q54 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/q5/6q54 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 6q60C 1m5bS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 1 types, 2 molecules AB
#1: Protein | Mass: 29278.732 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Native GluA2 is a membrane protein. The protein crystallized is the extracellular ligand-binding domain of GluA2. Transmembrane regions were genetically removed and replaced with a Gly-Thr ...Details: Native GluA2 is a membrane protein. The protein crystallized is the extracellular ligand-binding domain of GluA2. Transmembrane regions were genetically removed and replaced with a Gly-Thr linker (residue 118-119). The sequence matches discontinously with reference database (413-527,653-797). Residues 1-2 are cloning remnants. Source: (gene. exp.) Rattus norvegicus (Norway rat) / Gene: Gria2, Glur2 / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Variant (production host): Origami B / References: UniProt: P19491 |
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-Non-polymers , 9 types, 720 molecules
#2: Chemical | ChemComp-SO4 / #3: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-GOL / #5: Chemical | #6: Chemical | #7: Chemical | ChemComp-CIT / | #8: Chemical | #9: Chemical | ChemComp-PEG / | #10: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.41 Å3/Da / Density % sol: 48.94 % |
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Crystal grow | Temperature: 279 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 4.5 Details: 20% PEG4000, 0.3 M lithium sulfate, 0.1 M phosphate-citrate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: MAX IV / Beamline: BioMAX / Wavelength: 0.979988 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Feb 1, 2018 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.979988 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.4→45.59 Å / Num. obs: 112106 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 14.33 Å2 / Rpim(I) all: 0.022 / Rrim(I) all: 0.058 / Rsym value: 0.053 / Net I/av σ(I): 8.3 / Net I/σ(I): 16.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 1M5B Resolution: 1.4→43.954 Å / SU ML: 0.11 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0.63 / Phase error: 16.11
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 114.49 Å2 / Biso mean: 22.2411 Å2 / Biso min: 7.34 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.4→43.954 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30 / % reflection obs: 100 %
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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