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Yorodumi- PDB-4znx: Crystal structure of the Fyn-SH3 domain in complex with the high ... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4znx | ||||||
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Title | Crystal structure of the Fyn-SH3 domain in complex with the high affinity peptide APP12 | ||||||
Components |
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Keywords | SIGNALING PROTEIN / beta shandwich | ||||||
Function / homology | Function and homology information response to singlet oxygen / Reelin signalling pathway / negative regulation of hydrogen peroxide biosynthetic process / perinuclear endoplasmic reticulum / NTRK2 activates RAC1 / growth factor receptor binding / Activated NTRK2 signals through FYN / heart process / cellular response to L-glutamate / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion ...response to singlet oxygen / Reelin signalling pathway / negative regulation of hydrogen peroxide biosynthetic process / perinuclear endoplasmic reticulum / NTRK2 activates RAC1 / growth factor receptor binding / Activated NTRK2 signals through FYN / heart process / cellular response to L-glutamate / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / regulation of glutamate receptor signaling pathway / regulation of calcium ion import across plasma membrane / Platelet Adhesion to exposed collagen / CD28 co-stimulation / positive regulation of protein localization to membrane / activated T cell proliferation / CRMPs in Sema3A signaling / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity / FLT3 signaling through SRC family kinases / Nef and signal transduction / feeding behavior / negative regulation of dendritic spine maintenance / type 5 metabotropic glutamate receptor binding / DCC mediated attractive signaling / Nephrin family interactions / dendrite morphogenesis / EPH-Ephrin signaling / CD28 dependent Vav1 pathway / Ephrin signaling / dendritic spine maintenance / Regulation of KIT signaling / CTLA4 inhibitory signaling / tau-protein kinase activity / phospholipase activator activity / leukocyte migration / EPHA-mediated growth cone collapse / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / cellular response to glycine / Dectin-2 family / glial cell projection / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / PECAM1 interactions / phospholipase binding / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / response to amyloid-beta / alpha-tubulin binding / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / positive regulation of protein targeting to membrane / FCGR activation / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / ephrin receptor signaling pathway / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of pain / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / forebrain development / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / negative regulation of protein ubiquitination / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / Signaling by ERBB2 / GPVI-mediated activation cascade / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / EPHB-mediated forward signaling / T cell costimulation / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / NCAM signaling for neurite out-growth / CD209 (DC-SIGN) signaling / ephrin receptor binding / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / learning / actin filament / axon guidance / Regulation of signaling by CBL / Cell surface interactions at the vascular wall / FCGR3A-mediated phagocytosis / neuron migration / protein catabolic process / non-specific protein-tyrosine kinase / tau protein binding / modulation of chemical synaptic transmission / Schaffer collateral - CA1 synapse / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / negative regulation of protein catabolic process / Signaling by SCF-KIT / positive regulation of neuron projection development / cellular response to hydrogen peroxide / VEGFA-VEGFR2 Pathway / positive regulation of protein localization to nucleus / peptidyl-tyrosine phosphorylation / cellular response to amyloid-beta / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / Signaling by CSF1 (M-CSF) in myeloid cells / calcium ion transport / disordered domain specific binding / PIP3 activates AKT signaling Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) synthetic construct (others) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.1 Å | ||||||
Authors | Camara-Artigas, A. | ||||||
Funding support | Spain, 1items
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Citation | Journal: Acta Crystallogr.,Sect.F / Year: 2016 Title: The role of water molecules in the binding of class I and II peptides to the SH3 domain of the Fyn tyrosine kinase. Authors: Camara-Artigas, A. / Ortiz-Salmeron, E. / Andujar-Sanchez, M. / Bacarizo, J. / Martin-Garcia, J.M. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4znx.cif.gz | 157.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4znx.ent.gz | 130 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4znx.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zn/4znx ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zn/4znx | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 3ua6S S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 6623.196 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: SH3 DOMAIN, UNP residues 84-141 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: FYN / Plasmid: PET3D / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) References: UniProt: P06241, non-specific protein-tyrosine kinase #2: Protein/peptide | Mass: 1386.667 Da / Num. of mol.: 4 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic construct (others) #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.86 Å3/Da / Density % sol: 56.97 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.5 / Details: 4 M sodium formate, 0.1 M Hepes |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID23-1 / Wavelength: 0.97626 Å | |||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Nov 22, 2014 | |||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: single crystal / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97626 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Redundancy: 7.7 % / Number: 153807 / Rmerge(I) obs: 0.092 / D res high: 2.1 Å / D res low: 19.86 Å / Num. obs: 20052 / % possible obs: 98.2 / Rejects: 30 | |||||||||||||||||||||||||||
Diffraction reflection shell |
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Reflection | Resolution: 2.1→19.86 Å / Num. obs: 20052 / % possible obs: 98.2 % / Redundancy: 7.7 % / Biso Wilson estimate: 42.1 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.092 / Rpim(I) all: 0.035 / Net I/σ(I): 16.6 / Num. measured all: 153807 / Scaling rejects: 30 | |||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: 0
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3UA6 Resolution: 2.1→19.858 Å / SU ML: 0.29 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.91 / Phase error: 28.28 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 111.89 Å2 / Biso mean: 55.2822 Å2 / Biso min: 30.79 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.1→19.858 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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