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Yorodumi- PDB-4tq4: Structure of a UbiA homolog from Archaeoglobus fulgidus bound to ... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4tq4 | |||||||||||||||
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Title | Structure of a UbiA homolog from Archaeoglobus fulgidus bound to DMAPP and Mg2+ | |||||||||||||||
Components | prenyltransferase | |||||||||||||||
Keywords | TRANSFERASE / prenyltransferase / membrane protein / Structural Genomics / New York Consortium on Membrane Protein Structure / NYCOMPS / PSI-Biology | |||||||||||||||
Function / homology | UbiA prenyltransferase family / UbiA prenyltransferase superfamily / UbiA prenyltransferase family / transferase activity, transferring alkyl or aryl (other than methyl) groups / plasma membrane / DIMETHYLALLYL DIPHOSPHATE / Bacteriochlorophyll synthase, 33 kDa subunit Function and homology information | |||||||||||||||
Biological species | Archaeoglobus fulgidus (archaea) | |||||||||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.5025 Å | |||||||||||||||
Authors | Huang, H. / Levin, E.J. / Bai, Y. / Zhou, M. / New York Consortium on Membrane Protein Structure (NYCOMPS) | |||||||||||||||
Funding support | United States, 4items
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Citation | Journal: Plos Biol. / Year: 2014 Title: Structure of a Membrane-Embedded Prenyltransferase Homologous to UBIAD1. Authors: Huang, H. / Levin, E.J. / Liu, S. / Bai, Y. / Lockless, S.W. / Zhou, M. | |||||||||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4tq4.cif.gz | 232.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4tq4.ent.gz | 187.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4tq4.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tq/4tq4 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tq/4tq4 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 4tq3SC 4tq5C 4tq6C S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data | |
Other databases |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 33393.184 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Archaeoglobus fulgidus (archaea) Strain: ATCC 49558 / VC-16 / DSM 4304 / JCM 9628 / NBRC 100126 Gene: AF_1648 / Plasmid: pET / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: O28625 #2: Chemical | ChemComp-MG / #3: Chemical | ChemComp-DMA / #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.92 Å3/Da / Density % sol: 57.9 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8.2 Details: 34% PEG 400, 100 mM Tris-HCL, 100 mM NaCl, 100 mM MgCl2, 1-oleoyl-rac-glycerol |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 24-ID-C / Wavelength: 0.9789 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M-F / Detector: PIXEL / Date: Feb 8, 2014 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Double crystal Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9789 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.5→50 Å / Num. obs: 51825 / % possible obs: 99.2 % / Redundancy: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 44.31 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.116 / Χ2: 0.9 / Net I/av σ(I): 9.063 / Net I/σ(I): 6.6 / Num. measured all: 173584 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: 0
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4TQ3 Resolution: 2.5025→39.083 Å / FOM work R set: 0.7897 / SU ML: 0.33 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / Phase error: 28.26 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 110.48 Å2 / Biso mean: 51.3 Å2 / Biso min: 25.93 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.5025→39.083 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 18
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