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Yorodumi- PDB-4jsq: Yeast 20S proteasome in complex with the dimerized linear mimetic... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4jsq | |||||||||
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Title | Yeast 20S proteasome in complex with the dimerized linear mimetic of TMC-95A - yCP:4e | |||||||||
Components |
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Keywords | HYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / UPS / proteasome / drug discovery / non-covalent reversible inhibition / bivalence / TMC-95A derivatives / Ntn hydrolase / non-lysosomal protein breakdown / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex | |||||||||
Function / homology | Function and homology information proteasome core complex assembly / nuclear outer membrane-endoplasmic reticulum membrane network / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / proteasomal ubiquitin-independent protein catabolic process / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of PTEN stability and activity / KEAP1-NFE2L2 pathway / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / Neddylation ...proteasome core complex assembly / nuclear outer membrane-endoplasmic reticulum membrane network / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / proteasomal ubiquitin-independent protein catabolic process / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of PTEN stability and activity / KEAP1-NFE2L2 pathway / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / Neddylation / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / Orc1 removal from chromatin / MAPK6/MAPK4 signaling / proteasome storage granule / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / endopeptidase activator activity / proteasome assembly / proteasome endopeptidase complex / proteasome core complex, beta-subunit complex / proteasome core complex, alpha-subunit complex / Ub-specific processing proteases / threonine-type endopeptidase activity / Neutrophil degranulation / proteasome complex / peroxisome / endopeptidase activity / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / mRNA binding / endoplasmic reticulum membrane / mitochondrion / nucleus / cytosol Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.8 Å | |||||||||
Authors | Desvergne, A. / Genin, E. / Marechal, X. / Gallastegui, N. / Dufau, L. / Richy, N. / Groll, M. / Vidal, J. / Reboud-Ravaux, M. | |||||||||
Citation | Journal: J.Med.Chem. / Year: 2013 Title: Dimerized linear mimics of a natural cyclopeptide (TMC-95A) are potent noncovalent inhibitors of the eukaryotic 20S proteasome Authors: Desvergne, A. / Genin, E. / Marechal, X. / Gallastegui, N. / Dufau, L. / Richy, N. / Groll, M. / Vidal, J. / Reboud-Ravaux, M. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4jsq.cif.gz | 2.4 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4jsq.ent.gz | 2 MB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4jsq.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
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Data in XML | 4jsq_validation.xml.gz | 218.1 KB | Display | |
Data in CIF | 4jsq_validation.cif.gz | 299.9 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/js/4jsq ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/js/4jsq | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 4jsuC 4jt0C 1rypS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
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-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS ensembles :
NCS oper:
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-Components
-Proteasome subunit alpha type- ... , 6 types, 12 molecules AOBPCQDRESGU
#1: Protein | Mass: 27191.828 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) / Strain: ATCC 204508 / S288c References: UniProt: P23639, proteasome endopeptidase complex #2: Protein | Mass: 28748.230 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) / Strain: ATCC 204508 / S288c References: UniProt: P23638, proteasome endopeptidase complex #3: Protein | Mass: 28478.111 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) / Strain: ATCC 204508 / S288c References: UniProt: P40303, proteasome endopeptidase complex #4: Protein | Mass: 28649.086 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) / Strain: ATCC 204508 / S288c References: UniProt: P32379, proteasome endopeptidase complex #5: Protein | Mass: 25634.000 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) / Strain: ATCC 204508 / S288c References: UniProt: P40302, proteasome endopeptidase complex #7: Protein | Mass: 28033.830 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) / Strain: ATCC 204508 / S288c References: UniProt: P21243, proteasome endopeptidase complex |
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-Proteasome subunit beta type- ... , 7 types, 14 molecules HVIWJXKYLZMaNb
#8: Protein | Mass: 25114.459 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) / Strain: ATCC 204508 / S288c References: UniProt: P25043, proteasome endopeptidase complex #9: Protein | Mass: 22627.842 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) / Strain: ATCC 204508 / S288c References: UniProt: P25451, proteasome endopeptidase complex #10: Protein | Mass: 22545.676 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) / Strain: ATCC 204508 / S288c References: UniProt: P22141, proteasome endopeptidase complex #11: Protein | Mass: 23325.248 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) / Strain: ATCC 204508 / S288c References: UniProt: P30656, proteasome endopeptidase complex #12: Protein | Mass: 24883.928 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) / Strain: ATCC 204508 / S288c References: UniProt: P23724, proteasome endopeptidase complex #13: Protein | Mass: 25945.496 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) / Strain: ATCC 204508 / S288c References: UniProt: P30657, proteasome endopeptidase complex #14: Protein | Mass: 21517.186 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) / Strain: ATCC 204508 / S288c References: UniProt: P38624, proteasome endopeptidase complex |
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-Protein / Protein/peptide , 2 types, 4 molecules FTcd
#15: Protein/peptide | #6: Protein | Mass: 31575.068 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) / Strain: ATCC 204508 / S288c References: UniProt: P21242, proteasome endopeptidase complex |
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-Non-polymers , 2 types, 1339 molecules
#16: Chemical | #17: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Compound details | THE COMPLETE DIMERIC INHIBITOR COMPOSED OF CHAINS c AND d, LINKED BY HEXANEDIOIC ACID AT THE N- ...THE COMPLETE DIMERIC INHIBITOR COMPOSED OF CHAINS c AND d, LINKED BY HEXANEDIOI |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.71 Å3/Da / Density % sol: 66.82 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7 Details: 20mM MgAc2, 0.1M MES, 12% MPD, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X06SA / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: PSI PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Oct 6, 2011 |
Radiation | Monochromator: LN2 cooled fixed-exit. Si(111) monochromator / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.8→20 Å / Num. all: 260574 / Num. obs: 257968 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Redundancy: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 16.9 |
Reflection shell | Resolution: 2.8→2.9 Å / Rmerge(I) obs: 0.581 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / % possible all: 98.8 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 1RYP Resolution: 2.8→15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.932 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / SU B: 30.003 / SU ML: 0.288 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.75 / ESU R Free: 0.315 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 73.961 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.8→15 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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LS refinement shell | Resolution: 2.8→2.87 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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