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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4r00 | ||||||
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Title | yCP beta5-C52F mutant in complex with Omuralide | ||||||
![]() |
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![]() | HYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / Cancer / Proteasome / Bortezomib / Drug Resistance / Binding Analysis / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex | ||||||
Function / homology | ![]() proteasome core complex assembly / nuclear outer membrane-endoplasmic reticulum membrane network / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / proteasomal ubiquitin-independent protein catabolic process / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of PTEN stability and activity / KEAP1-NFE2L2 pathway / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / Neddylation ...proteasome core complex assembly / nuclear outer membrane-endoplasmic reticulum membrane network / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / proteasomal ubiquitin-independent protein catabolic process / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of PTEN stability and activity / KEAP1-NFE2L2 pathway / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / Neddylation / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / Orc1 removal from chromatin / MAPK6/MAPK4 signaling / proteasome storage granule / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / endopeptidase activator activity / proteasome assembly / proteasome endopeptidase complex / proteasome core complex, beta-subunit complex / proteasome core complex, alpha-subunit complex / Ub-specific processing proteases / threonine-type endopeptidase activity / Neutrophil degranulation / proteasome complex / peroxisome / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / endopeptidase activity / mRNA binding / endoplasmic reticulum membrane / mitochondrion / nucleus / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Huber, E.M. / Heinemeyer, W. / Groll, M. | ||||||
![]() | ![]() Title: Bortezomib-Resistant Mutant Proteasomes: Structural and Biochemical Evaluation with Carfilzomib and ONX 0914. Authors: Huber, E.M. / Heinemeyer, W. / Groll, M. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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PDBx/mmCIF format | ![]() | 2.4 MB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 2 MB | Display | ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 4quxC ![]() 4quyC ![]() 4qv0C ![]() 4qv1C ![]() 4qv3C ![]() 4qv4C ![]() 4qv5C ![]() 4qv6C ![]() 4qv7C ![]() 4qv8C ![]() 4qv9C ![]() 4qvlC ![]() 4qvmC ![]() 4qvnC ![]() 4qvpC ![]() 4qvqC ![]() 4qvvC ![]() 4qvwC ![]() 4qvyC ![]() 4qw0C ![]() 4qw1C ![]() 4qw3C ![]() 4qw4C ![]() 4qw5C ![]() 4qw6C ![]() 4qw7C ![]() 4qwfC ![]() 4qwgC ![]() 4qwiC ![]() 4qwjC ![]() 4qwkC ![]() 4qwlC ![]() 4qwrC ![]() 4qwsC ![]() 4qwuC ![]() 4qwxC ![]() 4qxjC ![]() 4qz0C ![]() 4qz1C ![]() 4qz2C ![]() 4qz3C ![]() 4qz4C ![]() 4qz5C ![]() 4qz6C ![]() 4qz7C ![]() 4qzwC ![]() 4qzxC ![]() 4qzzC ![]() 1rypS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS oper:
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Details | AU contains one biological assembly. |
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Components
-Proteasome subunit alpha type- ... , 6 types, 12 molecules AOBPCQDRESGU
#1: Protein | Mass: 27191.828 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: C52F / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() References: UniProt: P23639, proteasome endopeptidase complex #2: Protein | Mass: 28748.230 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() References: UniProt: P23638, proteasome endopeptidase complex #3: Protein | Mass: 28478.111 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() References: UniProt: P40303, proteasome endopeptidase complex #4: Protein | Mass: 28649.086 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() References: UniProt: P32379, proteasome endopeptidase complex #5: Protein | Mass: 25634.000 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() References: UniProt: P40302, proteasome endopeptidase complex #7: Protein | Mass: 28033.830 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() References: UniProt: P21243, proteasome endopeptidase complex |
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-Protein , 1 types, 2 molecules FT
#6: Protein | Mass: 31575.068 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() References: UniProt: P21242, proteasome endopeptidase complex |
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-Proteasome subunit beta type- ... , 7 types, 14 molecules HVIWJXKYLZMaNb
#8: Protein | Mass: 25114.459 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() References: UniProt: P25043, proteasome endopeptidase complex #9: Protein | Mass: 22627.842 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() References: UniProt: P25451, proteasome endopeptidase complex #10: Protein | Mass: 22545.676 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() References: UniProt: P22141, proteasome endopeptidase complex #11: Protein | Mass: 23369.279 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Strain: ATCC 204508 / S288c / Gene: PRE2, DOA3, PRG1, YPR103W, P8283.10 / Production host: ![]() ![]() References: UniProt: P30656, proteasome endopeptidase complex #12: Protein | Mass: 24883.928 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() References: UniProt: P23724, proteasome endopeptidase complex #13: Protein | Mass: 27200.893 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() References: UniProt: P30657, proteasome endopeptidase complex #14: Protein | Mass: 21517.186 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() References: UniProt: P38624, proteasome endopeptidase complex |
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-Non-polymers , 4 types, 362 molecules ![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/SLA.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/SLA.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#15: Chemical | ChemComp-MG / #16: Chemical | ChemComp-CL / #17: Chemical | ChemComp-SLA / #18: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.67 Å3/Da / Density % sol: 66.52 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.8 Details: 20 MM MGAC2, 13% MPD, PH 6.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: PSI PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Nov 30, 2013 |
Radiation | Monochromator: LN2 COOLED FIXED-EXIT. SI(111) MONOCHROMATOR / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.8→30 Å / Num. all: 261898 / Num. obs: 255351 / % possible obs: 97.5 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Rmerge(I) obs: 0.087 / Net I/σ(I): 11.1 |
Reflection shell | Resolution: 2.8→2.9 Å / Rmerge(I) obs: 0.505 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 97 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 1RYP Resolution: 2.8→15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / SU B: 25.562 / SU ML: 0.214 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.273 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 59.818 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.8→15 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.8→2.87 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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