+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3upv | ||||||
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Title | TPR2B-domain:pHsp70-complex of yeast Sti1 | ||||||
Components |
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Keywords | PEPTIDE BINDING PROTEIN / TPR-fold / Adaptor protein for Hsp70 and Hsp90 / C-terminal part of Hsp70 | ||||||
Function / homology | Function and homology information RND1 GTPase cycle / Clathrin-mediated endocytosis / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / HSF1-dependent transactivation / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / ATPase inhibitor activity / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, translocation / misfolded protein binding / protein targeting to mitochondrion / Protein methylation ...RND1 GTPase cycle / Clathrin-mediated endocytosis / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / HSF1-dependent transactivation / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / ATPase inhibitor activity / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, translocation / misfolded protein binding / protein targeting to mitochondrion / Protein methylation / chaperone cofactor-dependent protein refolding / response to unfolded protein / cellular response to unfolded protein / protein folding chaperone / vesicle-mediated transport / Hsp70 protein binding / heat shock protein binding / Neutrophil degranulation / Hsp90 protein binding / protein localization / unfolded protein binding / protein folding / cellular response to heat / protein refolding / mRNA binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) Saccharomyces cerevisiae S288c (yeast) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.6 Å | ||||||
Authors | Schmid, A.B. / Lagleder, S. / Graewert, M.A. / Roehl, A. / Hagn, F. / Wandinger, S.K. / Cox, M.B. / Demmer, O. / Richter, K. / Groll, M. / Kessler, H. | ||||||
Citation | Journal: Embo J. / Year: 2012 Title: The architecture of functional modules in the Hsp90 co-chaperone Sti1/Hop. Authors: Schmid, A.B. / Lagleder, S. / Grawert, M.A. / Rohl, A. / Hagn, F. / Wandinger, S.K. / Cox, M.B. / Demmer, O. / Richter, K. / Groll, M. / Kessler, H. / Buchner, J. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3upv.cif.gz | 72 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3upv.ent.gz | 54.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3upv.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/up/3upv ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/up/3upv | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 2llvC 2llwC 3uq3C 1elrS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 14170.914 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: TPR repeats 7-9, residues 395-518 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) Strain: ATCC 204508 / S288c / Gene: STI1, YOR027W, OR26.17 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P15705 |
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#2: Protein/peptide | Mass: 787.811 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP residues 636-642 / Source method: obtained synthetically / Details: Heptapeptide; C-terminus of Hsp70 from yeast / Source: (synth.) Saccharomyces cerevisiae S288c (yeast) / References: UniProt: P22202 |
#3: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.2 Å3/Da / Density % sol: 44.16 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.5 Details: 0.2 M LiCl, 2.2 M Ammoniumsulfate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X06SA / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: MAR CCD 165 mm / Detector: CCD / Date: Nov 4, 2009 |
Radiation | Monochromator: Bartels Monochromator with dual channel cut crystals Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.6→10 Å / Num. all: 18603 / Num. obs: 17394 / % possible obs: 93.5 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Net I/σ(I): 15.03 |
Reflection shell | Resolution: 1.6→1.7 Å / Rmerge(I) obs: 0.215 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / % possible all: 93.9 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 1ELR Resolution: 1.6→9.86 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.921 / SU B: 4.795 / SU ML: 0.077 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.133 / ESU R Free: 0.111 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 14.168 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.6→9.86 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.6→1.641 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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