[日本語] English
万見
- PDB-3esk: Structure of HOP TPR2A domain in complex with the non-cognate Hsc... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3esk
タイトルStructure of HOP TPR2A domain in complex with the non-cognate Hsc70 peptide ligand
要素
  • Heat shock cognate 71 kDa protein
  • Stress-induced-phosphoprotein 1
キーワードCHAPERONE / TPR2A / Hsp90 / Hsc70 / tetratricopeptide repeat / Nucleus / TPR repeat / Stress response
機能・相同性
機能・相同性情報


lumenal side of lysosomal membrane / regulation of protein import / negative regulation of supramolecular fiber organization / chaperone-mediated autophagy translocation complex disassembly / clathrin-sculpted gamma-aminobutyric acid transport vesicle membrane / Lipophagy / Respiratory syncytial virus genome transcription / protein carrier chaperone / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / protein targeting to lysosome involved in chaperone-mediated autophagy ...lumenal side of lysosomal membrane / regulation of protein import / negative regulation of supramolecular fiber organization / chaperone-mediated autophagy translocation complex disassembly / clathrin-sculpted gamma-aminobutyric acid transport vesicle membrane / Lipophagy / Respiratory syncytial virus genome transcription / protein carrier chaperone / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / protein targeting to lysosome involved in chaperone-mediated autophagy / clathrin coat disassembly / C3HC4-type RING finger domain binding / CHL1 interactions / negative regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / regulation of protein complex stability / dynein axonemal particle / ATP-dependent protein disaggregase activity / membrane organization / cellular response to interleukin-7 / protein folding chaperone complex / RND1 GTPase cycle / Lysosome Vesicle Biogenesis / cellular response to steroid hormone stimulus / chaperone-mediated autophagy / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / : / Prp19 complex / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / HSF1-dependent transactivation / response to unfolded protein / regulation of protein-containing complex assembly / Attenuation phase / ATP metabolic process / Protein methylation / heat shock protein binding / protein folding chaperone / mRNA Splicing - Major Pathway / lysosomal lumen / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / cellular response to starvation / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / spliceosomal complex / Hsp90 protein binding / ATP-dependent protein folding chaperone / G protein-coupled receptor binding / Late endosomal microautophagy / regulation of protein stability / PKR-mediated signaling / mRNA splicing, via spliceosome / Chaperone Mediated Autophagy / MHC class II protein complex binding / unfolded protein binding / melanosome / protein folding / Clathrin-mediated endocytosis / protein-folding chaperone binding / protein refolding / protein-macromolecule adaptor activity / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / secretory granule lumen / blood microparticle / ficolin-1-rich granule lumen / positive regulation of cell migration / cadherin binding / receptor ligand activity / ribonucleoprotein complex / lysosomal membrane / focal adhesion / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / nucleolus / enzyme binding / Golgi apparatus / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
STI1/HOP, DP domain / STI1/HOP, DP domain / Tetratricopeptide repeat 2 / Tetratricopeptide repeat / Heat shock chaperonin-binding / Heat shock chaperonin-binding motif. / TPR repeat / Tetratricopeptide repeat / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. ...STI1/HOP, DP domain / STI1/HOP, DP domain / Tetratricopeptide repeat 2 / Tetratricopeptide repeat / Heat shock chaperonin-binding / Heat shock chaperonin-binding motif. / TPR repeat / Tetratricopeptide repeat / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Tetratricopeptide repeat / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / Tetratricopeptide repeat domain / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / ATPase, nucleotide binding domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
NICKEL (II) ION / Heat shock cognate 71 kDa protein / Stress-induced-phosphoprotein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Kajander, T. / Regan, L.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Electrostatic interactions of Hsp-organizing protein tetratricopeptide domains with Hsp70 and Hsp90: computational analysis and protein engineering.
著者: Kajander, T. / Sachs, J.N. / Goldman, A. / Regan, L.
履歴
登録2008年10月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年7月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年4月2日Group: Source and taxonomy
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Stress-induced-phosphoprotein 1
B: Heat shock cognate 71 kDa protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,4743
ポリマ－16,4152
非ポリマー591
水1,69394
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area990 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area7660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.459, 48.023, 37.896
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.56, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質 Stress-induced-phosphoprotein 1 / STI1 / Hsc70/Hsp90-organizing protein / Hop / Transformation-sensitive protein IEF SSP 3521 / NY- ...STI1 / Hsc70/Hsp90-organizing protein / Hop / Transformation-sensitive protein IEF SSP 3521 / NY-REN-11 antigen


分子量: 15254.223 Da / 分子数: 1 / 断片: TPR2A domain, UNP residues 223-350 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: STIP1 / プラスミド: pPROXHTA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P31948
#2: タンパク質・ペプチド Heat shock cognate 71 kDa protein / Heat shock 70 kDa protein 8


分子量: 1161.175 Da / 分子数: 1 / 断片: Hsc70 C-terminal peptide, UNP residues 635-646 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P11142
#3: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 94 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.77 %
結晶化温度: 298 K / pH: 8.5
詳細: TRIS pH 8.5, PEG MME 2000, NiCl2, Xylitol, VAPOR DIFFUSION, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年10月28日 / 詳細: MIRROS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→50 Å / Num. obs: 8178 / % possible obs: 94.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.5 % / Rsym value: 0.074 / Net I/σ(I): 13.8
反射 シェル解像度: 2.05→2.1 Å / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / Rsym value: 0.239 / % possible all: 81.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
AMoRE位相決定
REFMAC5.5.0036精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1ELR

1elr


解像度: 2.05→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.899 / SU B: 5.14 / SU ML: 0.14 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.257 / ESU R Free: 0.21 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.244 784 9.7 %RANDOM
Rwork0.177 ---
obs0.183 7281 96.2 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 16.65 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.82 Å20 Å20.28 Å2
2---0.57 Å20 Å2
3----0.24 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1085 0 1 94 1180
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0230.0221090
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02747
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6851.951463
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.98331809
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3925134
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.27725.26357
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.89715193
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.154155
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.10.2155
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.021227
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02218
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5532673
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.3982273
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.35831063
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.6732417
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.5433400
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.05→2.1 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.342 58 -
Rwork0.216 545 -
obs--96.33 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る