+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3blq | ||||||
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Title | Crystal Structure of Human CDK9/cyclinT1 in Complex with ATP | ||||||
Components |
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Keywords | TRANSCRIPTION / transcriptional CDK-cyclin complex / phosphorylated / in complex with ATP / Alternative splicing / ATP-binding / Kinase / Nucleotide-binding / Nucleus / Phosphoprotein / Polymorphism / Serine/threonine-protein kinase / Transcription regulation / Transferase / Acetylation / Cell cycle / Cell division / Coiled coil / Host-virus interaction | ||||||
Function / homology | Function and homology information P-TEFb complex / Interactions of Tat with host cellular proteins / 7SK snRNA binding / cyclin/CDK positive transcription elongation factor complex / regulation of muscle cell differentiation / regulation of mRNA 3'-end processing / positive regulation of protein localization to chromatin / nucleus localization / transcription elongation factor activity / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activator activity ...P-TEFb complex / Interactions of Tat with host cellular proteins / 7SK snRNA binding / cyclin/CDK positive transcription elongation factor complex / regulation of muscle cell differentiation / regulation of mRNA 3'-end processing / positive regulation of protein localization to chromatin / nucleus localization / transcription elongation factor activity / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activator activity / cyclin-dependent kinase / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / positive regulation by host of viral transcription / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / RNA polymerase binding / [RNA-polymerase]-subunit kinase / negative regulation of protein localization to chromatin / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / replication fork processing / cellular response to cytokine stimulus / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat kinase activity / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / regulation of DNA repair / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / molecular condensate scaffold activity / transcription elongation factor complex / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / transcription elongation by RNA polymerase II / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / PML body / transcription coactivator binding / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / kinase activity / DNA-binding transcription factor binding / Estrogen-dependent gene expression / transcription cis-regulatory region binding / cell population proliferation / transcription by RNA polymerase II / regulation of cell cycle / protein kinase activity / response to xenobiotic stimulus / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / protein phosphorylation / cell division / DNA repair / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / membrane / nucleus / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.9 Å | ||||||
Authors | Baumli, S. / Lolli, G. / Lowe, E.D. / Johnson, L.N. | ||||||
Citation | Journal: Embo J. / Year: 2008 Title: The structure of P-TEFb (CDK9/cyclin T1), its complex with flavopiridol and regulation by phosphorylation Authors: Baumli, S. / Lolli, G. / Lowe, E.D. / Troiani, S. / Rusconi, L. / Bullock, A.N. / Debreczeni, J.E. / Knapp, S. / Johnson, L.N. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3blq.cif.gz | 245.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3blq.ent.gz | 196.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3blq.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3blq_validation.pdf.gz | 781.1 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 3blq_full_validation.pdf.gz | 789.8 KB | Display | |
Data in XML | 3blq_validation.xml.gz | 22.4 KB | Display | |
Data in CIF | 3blq_validation.cif.gz | 30 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bl/3blq ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bl/3blq | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 2ivxC 3blhSC 3blrC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 2 types, 2 molecules AB
#1: Protein | Mass: 38054.082 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP Residues 2-330 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: CDK9 / Plasmid: pVL1392 / Production host: Spodoptera frugiperda (fall armyworm) / Strain (production host): SF9 References: UniProt: P50750, cyclin-dependent kinase, [RNA-polymerase]-subunit kinase |
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#2: Protein | Mass: 30119.426 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP Residues 2-259 / Mutation: Q77R, E96G, F241L Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: CCNT1 / Plasmid: pVL1392 / Production host: Spodoptera frugiperda (fall armyworm) / Strain (production host): SF9 / References: UniProt: O60563 |
-Non-polymers , 4 types, 33 molecules
#3: Chemical | ChemComp-MG / |
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#4: Chemical | ChemComp-ATP / |
#5: Chemical | ChemComp-TRS / |
#6: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.05 Å3/Da / Density % sol: 69.6 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 8.5 Details: 0.1M Tris, 20% PEG 1000, 0.5M NaCl, 4mM TCEP, 2mM AMPPNP, 2.4mM MgCl2, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID14-2 / Wavelength: 0.933 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 4 / Detector: CCD / Date: Nov 8, 2007 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.933 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.9→32.7 Å / Num. obs: 23641 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / Redundancy: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.085 / Net I/σ(I): 16.7 |
Reflection shell | Resolution: 2.9→3.06 Å / Redundancy: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.512 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 100 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 3BLH Resolution: 2.9→29.501 Å / FOM work R set: 0.845 / σ(F): 0 / σ(I): 0 / Stereochemistry target values: ml
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Solvent computation | Bsol: 47.843 Å2 / ksol: 0.314 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 456.6 Å2 / Biso mean: 84.32 Å2 / Biso min: 25 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.9→29.501 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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