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Yorodumi- PDB-2qsa: Crystal structure of J-domain of DnaJ homolog dnj-2 precursor fro... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2qsa | ||||||
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Title | Crystal structure of J-domain of DnaJ homolog dnj-2 precursor from C.elegans. | ||||||
Components | DnaJ homolog dnj-2 | ||||||
Keywords | CHAPERONE / J-domain / hsp40 / APC90001.8 / Structural Genomics / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Midwest Center for Structural Genomics / MCSG | ||||||
Function / homology | Function and homology information protein folding / membrane => GO:0016020 / endoplasmic reticulum membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Caenorhabditis elegans (invertebrata) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.68 Å | ||||||
Authors | Osipiuk, J. / Mulligan, R. / Gu, M. / Voisine, C. / Morimoto, R.I. / Joachimiak, A. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG) | ||||||
Citation | Journal: To be Published Title: X-ray crystal structure of J-domain of DnaJ homolog dnj-2 precursor from C.elegans. Authors: Osipiuk, J. / Mulligan, R. / Gu, M. / Voisine, C. / Morimoto, R.I. / Joachimiak, A. | ||||||
History |
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Remark 300 | BIOMOLECULE: 1 SEE REMARK 350 FOR THE PROGRAM GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN ... BIOMOLECULE: 1 SEE REMARK 350 FOR THE PROGRAM GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN THIS ENTRY. AUTHORS STATE THAT THE BIOLOGICAL UNIT OF THIS POLYPEPTIDE IS UNKNOWN. |
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 2qsa.cif.gz | 41.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb2qsa.ent.gz | 29.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 2qsa.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qs/2qsa ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qs/2qsa | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 2o37 S: Starting model for refinement |
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Similar structure data | |
Other databases |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
#1: Protein | Mass: 13115.672 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: N-terminal J domain: Residues 24-129 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Caenorhabditis elegans (invertebrata) / Strain: Bristol N2 / Gene: dnj-2, B0035.2 / Plasmid: pMCSG7 / Species (production host): Escherichia coli / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: Q17433 |
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#2: Chemical | ChemComp-CL / |
#3: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.9 Å3/Da / Density % sol: 57.58 % |
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Crystal grow | Temperature: 287 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7 Details: 2.5 M NaCl, 0.1 M Tris buffer pH 7.0, 0.2 M MgCl2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 287K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 19-ID / Wavelength: 0.9792 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Feb 5, 2007 |
Radiation | Monochromator: double crystal / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9792 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.68→27.7 Å / Num. all: 16389 / Num. obs: 16389 / % possible obs: 97.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 32.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.045 / Net I/σ(I): 33.7 |
Reflection shell | Resolution: 1.68→1.72 Å / Redundancy: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.479 / Mean I/σ(I) obs: 1.94 / Num. unique all: 848 / % possible all: 74.8 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB entry 2O37 2o37 Resolution: 1.68→27.7 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.97 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.964 / SU B: 3.196 / SU ML: 0.056 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.089 / ESU R Free: 0.083 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 23.524 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.68→27.7 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.68→1.724 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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