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万見
- PDB-2yn9: Cryo-EM structure of gastric H+,K+-ATPase with bound rubidium -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2yn9
タイトルCryo-EM structure of gastric H+,K+-ATPase with bound rubidium
要素
  • POTASSIUM-TRANSPORTING ATPASE ALPHA CHAIN 1
  • POTASSIUM-TRANSPORTING ATPASE SUBUNIT BETA
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / P-TYPE ATPASE / PROTON PUMP (プロトンポンプ)
機能・相同性
機能・相同性情報


H+/K+-exchanging ATPase / potassium:proton exchanging ATPase complex / P-type potassium:proton transporter activity / Ion transport by P-type ATPases / P-type sodium:potassium-exchanging transporter activity / sodium:potassium-exchanging ATPase complex / sodium ion export across plasma membrane / intracellular potassium ion homeostasis / intracellular sodium ion homeostasis / potassium ion import across plasma membrane ...H+/K+-exchanging ATPase / potassium:proton exchanging ATPase complex / P-type potassium:proton transporter activity / Ion transport by P-type ATPases / P-type sodium:potassium-exchanging transporter activity / sodium:potassium-exchanging ATPase complex / sodium ion export across plasma membrane / intracellular potassium ion homeostasis / intracellular sodium ion homeostasis / potassium ion import across plasma membrane / ATPase activator activity / potassium ion binding / potassium ion transmembrane transport / proton transmembrane transport / 細胞接着 / apical plasma membrane / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Gastric H+/K+-transporter P-type ATPase, N-terminal / Gastric H+/K+-ATPase, N terminal domain / Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta / Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta superfamily / Sodium / potassium ATPase beta chain / Sodium and potassium ATPases beta subunits signature 1. / Sodium and potassium ATPases beta subunits signature 2. / P-type ATPase subfamily IIC, subunit alpha / haloacid dehalogenase-like hydrolase / Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal ...Gastric H+/K+-transporter P-type ATPase, N-terminal / Gastric H+/K+-ATPase, N terminal domain / Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta / Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta superfamily / Sodium / potassium ATPase beta chain / Sodium and potassium ATPases beta subunits signature 1. / Sodium and potassium ATPases beta subunits signature 2. / P-type ATPase subfamily IIC, subunit alpha / haloacid dehalogenase-like hydrolase / Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal / Cation transporting ATPase, C-terminus / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation transport ATPase (P-type) / E1-E2 ATPase / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPases phosphorylation site. / P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase / P-type ATPase, transmembrane domain superfamily / haloacid dehalogenase-like hydrolase / HAD superfamily / HAD-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Potassium-transporting ATPase subunit beta / Potassium-transporting ATPase alpha chain 1
類似検索 - 構成要素
生物種SUS SCROFA (ブタ)
手法電子線結晶学 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8 Å
データ登録者Abe, K. / Tani, K. / Friedrich, T. / Fujiyoshi, Y.
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2012
タイトル: Cryo-EM structure of gastric H+,K+-ATPase with a single occupied cation-binding site.
著者: Kazuhiro Abe / Kazutoshi Tani / Thomas Friedrich / Yoshinori Fujiyoshi /
要旨: Gastric H(+),K(+)-ATPase is responsible for gastric acid secretion. ATP-driven H(+) uptake into the stomach is efficiently accomplished by the exchange of an equal amount of K(+), resulting in a ...Gastric H(+),K(+)-ATPase is responsible for gastric acid secretion. ATP-driven H(+) uptake into the stomach is efficiently accomplished by the exchange of an equal amount of K(+), resulting in a luminal pH close to 1. Because of the limited free energy available for ATP hydrolysis, the stoichiometry of transported cations is thought to vary from 2H(+)/2K(+) to 1H(+)/1K(+) per hydrolysis of one ATP molecule as the luminal pH decreases, although direct evidence for this hypothesis has remained elusive. Here, we show, using the phosphate analog aluminum fluoride (AlF) and a K(+) congener (Rb(+)), the 8-Å resolution structure of H(+),K(+)-ATPase in the transition state of dephosphorylation, (Rb(+))E2~AlF, which is distinct from the preceding Rb(+)-free E2P state. A strong density located in the transmembrane cation-binding site of (Rb(+))E2~AlF highly likely represents a single bound Rb(+) ion, which is clearly different from the Rb(+)-free E2AlF or K(+)-bound (K(+))E2~AlF structures. Measurement of radioactive (86)Rb(+) binding suggests that the binding stoichiometry varies depending on the pH, and approximately half of the amount of Rb(+) is bound under acidic crystallization conditions compared with at a neutral pH. These data represent structural and biochemical evidence for the 1H(+)/1K(+)/1ATP transport mode of H(+),K(+)-ATPase, which is a prerequisite for generation of the 10(6)-fold proton gradient in terms of thermodynamics. Together with the released E2P-stabilizing interaction between the β subunit's N terminus and the P domain observed in the (Rb(+))E2~AlF structure, we propose a refined vectorial transport model of H(+),K(+)-ATPase, which must prevail against the highly acidic state of the gastric lumen.
履歴
登録2012年10月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年11月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年1月16日Group: Database references / Derived calculations / Other
改定 1.22014年7月16日Group: Other

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-2219
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-2219
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: POTASSIUM-TRANSPORTING ATPASE ALPHA CHAIN 1
B: POTASSIUM-TRANSPORTING ATPASE SUBUNIT BETA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)147,5142
ポリマ－147,5142
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)141.000, 110.600, 320.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121

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要素

#1: タンパク質 POTASSIUM-TRANSPORTING ATPASE ALPHA CHAIN 1 / GASTRIC H(+)/K(+) ATPASE SUBUNIT ALPHA / PROTON PUMP


分子量: 114399.688 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: STOMACH / 参照: UniProt: P19156, H+/K+-exchanging ATPase
#2: タンパク質 POTASSIUM-TRANSPORTING ATPASE SUBUNIT BETA / GASTRIC H(+)/K(+) ATPASE SUBUNIT BETA / PROTON PUMP BETA CHAIN / GP60-90


分子量: 33113.844 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: STOMACH / 参照: UniProt: P18434

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実験情報

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実験

実験手法: 電子線結晶学 / 使用した結晶の数: 248
EM実験試料の集合状態: 2D ARRAY / ３次元再構成法: 電子線結晶学

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試料調製

構成要素名称: gastric H+,K+-ATPase with bound rubidium / タイプ: COMPLEX
緩衝液pH: 4.8
詳細: 20mM propionate, 1mM ADP, 3mM DTT,pH 4.8-4.9 adjusted by Tris, 1mM MgCl2, 1mM AlCl3, 4mM NaF, 10mM RbCl
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: LEICA KF80 / 凍結剤: NITROGEN
結晶化pH: 4.8 / 詳細: pH 4.8

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データ収集

顕微鏡モデル: JEOL KYOTO-3000SFF / 日付: 2010年3月23日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 40000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3480 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 830 nm
撮影フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
回折平均測定温度: 4 K
検出器日付: 2010年3月23日
放射波長相対比: 1
反射解像度: 8→129 Å / Num. obs: 39197 / % possible obs: 73.2 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MRCモデル構築
SITUS精密化
MRCSUITEデータスケーリング
MRC位相決定
3次元再構成解像度: 8 Å / 対称性のタイプ: 2D CRYSTAL
精密化解像度: 8→129 Å / Num. reflection obs: 4166 / σ(F): 0
詳細: ALL REGIONS WERE MODELED STEREOCHEMICALLY. SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-2219. (DEPOSITION ID: 11197).
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 8→129 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9694 0 0 0 9694
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYo_bond_d0.018
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYo_bond_d_na
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYo_bond_d_prot
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYo_angle_d
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYo_angle_d_na
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYo_angle_d_prot
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYo_angle_deg2.1
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYo_angle_deg_na
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYo_angle_deg_prot
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYo_dihedral_angle_d
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYo_dihedral_angle_d_na
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYo_dihedral_angle_d_prot
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYo_improper_angle_d
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYo_improper_angle_d_na
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYo_improper_angle_d_prot
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYo_mcbond_it
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYo_mcangle_it
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYo_scbond_it
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYo_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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