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- EMDB-3399: Structure of the core NuRD complex (MTA1:HDAC1:RBBP4) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3399
タイトルStructure of the core NuRD complex (MTA1:HDAC1:RBBP4)
マップデータStructure of the core NuRD complex: MTA1:HDAC1:RBBP4
試料
  • 試料: Core NuRD complex (MTA1:HDAC1:RBBP4)
  • リガンド: MTA1
  • リガンド: HDAC1
  • リガンド: RBBP4
キーワードTranscription (転写 (生物学)) / HDAC1 / MTA1 / RBBP4 / Chromatin (クロマチン) / Histone Deacetylase (ヒストン脱アセチル化酵素) / Metastasis associated protein / Histone binding protein
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 19.0 Å
データ登録者Millard CJ / Saleh A / Morris K / Fairall L / Smith CJ / Schwabe JWR
引用ジャーナル: Elife / 年: 2016
タイトル: The structure of the core NuRD repression complex provides insights into its interaction with chromatin.
著者: Christopher J Millard / Niranjan Varma / Almutasem Saleh / Kyle Morris / Peter J Watson / Andrew R Bottrill / Louise Fairall / Corinne J Smith / John W R Schwabe /
要旨: The NuRD complex is a multi-protein transcriptional corepressor that couples histone deacetylase and ATP-dependent chromatin remodelling activities. The complex regulates the higher-order structure ...The NuRD complex is a multi-protein transcriptional corepressor that couples histone deacetylase and ATP-dependent chromatin remodelling activities. The complex regulates the higher-order structure of chromatin, and has important roles in the regulation of gene expression, DNA damage repair and cell differentiation. HDACs 1 and 2 are recruited by the MTA1 corepressor to form the catalytic core of the complex. The histone chaperone protein RBBP4, has previously been shown to bind to the carboxy-terminal tail of MTA1. We show that MTA1 recruits a second copy of RBBP4. The crystal structure reveals an extensive interface between MTA1 and RBBP4. An EM structure, supported by SAXS and crosslinking, reveals the architecture of the dimeric HDAC1:MTA1:RBBP4 assembly which forms the core of the NuRD complex. We find evidence that in this complex RBBP4 mediates interaction with histone H3 tails, but not histone H4, suggesting a mechanism for recruitment of the NuRD complex to chromatin.
履歴
登録2016年3月24日-
ヘッダ(付随情報) 公開2016年4月13日-
マップ公開2016年5月18日-
更新2016年5月18日-
現状2016年5月18日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1.1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1.1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_3399.tif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3399.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 41.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Structure of the core NuRD complex: MTA1:HDAC1:RBBP4
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.921 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.7 / ムービー #1: 1.1
最小 - 最大-2.10768795 - 5.43387604
平均 (標準偏差)0.00302596 (±0.15822503)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-112-112-112
サイズ224224224
Spacing224224224
セルA=B=C: 430.30402 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.9211.9211.921
M x/y/z224224224
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z430.304430.304430.304
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-112-112-112
NC/NR/NS224224224
D min/max/mean-2.1085.4340.003

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Core NuRD complex (MTA1:HDAC1:RBBP4)

全体名称: Core NuRD complex (MTA1:HDAC1:RBBP4)
要素
  • 試料: Core NuRD complex (MTA1:HDAC1:RBBP4)
  • リガンド: MTA1
  • リガンド: HDAC1
  • リガンド: RBBP4

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超分子 #1000: Core NuRD complex (MTA1:HDAC1:RBBP4)

超分子名称: Core NuRD complex (MTA1:HDAC1:RBBP4) / タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: Dimer / 集合状態: 2 / Number unique components: 3
分子量実験値: 300 KDa / 理論値: 300 KDa / 手法: SEC-MALS

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分子 #1: MTA1

分子名称: MTA1 / タイプ: ligand / ID: 1 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human
組換発現生物種: HEK293F / 組換プラスミド: pcDNA3

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分子 #2: HDAC1

分子名称: HDAC1 / タイプ: ligand / ID: 2 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human
組換発現生物種: HEK293F / 組換プラスミド: pcDNA3

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分子 #3: RBBP4

分子名称: RBBP4 / タイプ: ligand / ID: 3 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human
組換発現生物種: HEK293F / 組換プラスミド: pcDNA3

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.1 mg/mL
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 20 mM Tris/HCl (pH 7.5), 40 mM NaCl
染色タイプ: NEGATIVE / 詳細: 2% uranyl acetate for 1 min
グリッド詳細: Prepared by glow discharging carbon coated copper 300 mesh grids (agar scientific) at 10 mA for 30 seconds
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 2010F
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 5.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 60000
試料ステージ試料ホルダーモデル: JEOL
日付2015年7月22日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
実像数: 308

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画像解析

CTF補正詳細: Each particle
最終 2次元分類クラス数: 32
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 19.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: EMAN2 / 使用した粒子像数: 17841
詳細The particles were selected using an automatic selection program.
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

4bkx


Chain - #0 - Chain ID: A / Chain - #1 - Chain ID: B
ソフトウェア名称: Chimera
詳細Fit in map (Chimera)
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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原子モデル構築 2

初期モデルPDB ID:

5fxy


Chain - #0 - Chain ID: A / Chain - #1 - Chain ID: B
ソフトウェア名称: Chimera
詳細Fit in map (Chimera)
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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