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- SASDBQ9: Human Hsp90 co-chaperone Cdc37 (CD37) in complex with fibroblast ... -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDBQ9
試料Human Hsp90 co-chaperone Cdc37 (CD37) in complex with fibroblast growth factor receptor 3
  • Hsp90 co-chaperone Cdc37 (protein), CDC37, Homo sapiens
  • Fibroblast growth factor receptor 3 (protein), FGFR3Fibroblast growth factor receptor 3, Homo sapiens
機能・相同性
機能・相同性情報


fibroblast growth factor receptor apoptotic signaling pathway / t(4;14) translocations of FGFR3 / negative regulation of developmental growth / Signaling by FGFR3 fusions in cancer / bone maturation / regulation of type II interferon-mediated signaling pathway / HSP90-CDC37 chaperone complex / chondrocyte proliferation / endochondral bone growth / positive regulation of mitophagy in response to mitochondrial depolarization ...fibroblast growth factor receptor apoptotic signaling pathway / t(4;14) translocations of FGFR3 / negative regulation of developmental growth / Signaling by FGFR3 fusions in cancer / bone maturation / regulation of type II interferon-mediated signaling pathway / HSP90-CDC37 chaperone complex / chondrocyte proliferation / endochondral bone growth / positive regulation of mitophagy in response to mitochondrial depolarization / FGFR3b ligand binding and activation / Signaling by activated point mutants of FGFR3 / FGFR3c ligand binding and activation / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR3 / fibroblast growth factor receptor activity / protein kinase regulator activity / endochondral ossification / positive regulation of phospholipase activity / protein folding chaperone complex / bone morphogenesis / post-transcriptional regulation of gene expression / PI-3K cascade:FGFR3 / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Resistance of ERBB2 KD mutants to trastuzumab / Resistance of ERBB2 KD mutants to sapitinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to tesevatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to neratinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to osimertinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to afatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to AEE788 / Resistance of ERBB2 KD mutants to lapatinib / Drug resistance in ERBB2 TMD/JMD mutants / fibroblast growth factor binding / bone mineralization / regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / PI3K Cascade / protein targeting / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / chondrocyte differentiation / RHOBTB2 GTPase cycle / SHC-mediated cascade:FGFR3 / FRS-mediated FGFR3 signaling / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / 小胞 / Signaling by ERBB2 / Signaling by FGFR3 in disease / heat shock protein binding / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / skeletal system development / Negative regulation of FGFR3 signaling / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / Hsp90 protein binding / Constitutive Signaling by EGFRvIII / Signaling by ERBB2 ECD mutants / Signaling by ERBB2 KD Mutants / Regulation of necroptotic cell death / 受容体型チロシンキナーゼ / Downregulation of ERBB2 signaling / kinase binding / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / 分裂促進因子活性化タンパク質キナーゼ / unfolded protein binding / フォールディング / cell-cell signaling / PIP3 activates AKT signaling / Constitutive Signaling by Ligand-Responsive EGFR Cancer Variants / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / protein-folding chaperone binding / RAF/MAP kinase cascade / scaffold protein binding / protein tyrosine kinase activity / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / protein stabilization / receptor complex / リン酸化 / positive regulation of cell population proliferation / protein kinase binding / ゴルジ体 / 細胞膜 / 小胞体 / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Fibroblast growth factor receptor 3 transmembrane domain / Cdc37, C-terminal / Cdc37, Hsp90 binding / Cdc37, Hsp90-binding domain superfamily / Cdc37 C terminal domain / Cdc37 Hsp90 binding domain / Cdc37 C terminal domain / Cdc37 Hsp90 binding domain / Cdc37 N terminal kinase binding / Cdc37 ...Fibroblast growth factor receptor 3 transmembrane domain / Cdc37, C-terminal / Cdc37, Hsp90 binding / Cdc37, Hsp90-binding domain superfamily / Cdc37 C terminal domain / Cdc37 Hsp90 binding domain / Cdc37 C terminal domain / Cdc37 Hsp90 binding domain / Cdc37 N terminal kinase binding / Cdc37 / Cdc37, N-terminal domain / Cdc37 N terminal kinase binding / Fibroblast growth factor receptor family / 免疫グロブリンフォールド / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Immunoglobulin subtype / 抗体 / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Fibroblast growth factor receptor 3 / Hsp90 co-chaperone Cdc37
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
引用日付: 2018 Mar
タイトル: Disease Variants of FGFR3 Reveal Molecular Basis for the Recognition and Additional Roles for Cdc37 in Hsp90 Chaperone System
著者: Bunney T / Inglis A / Sanfelice D / Farrell B / Kerr C / Thompson G / Masson G / Thiyagarajan N / Svergun D / Williams R / Breeze A
登録者
  • Chris Kerr (EMBL-Hamburg, European Molecular Biology Laboratory (EMBL) - Hamburg outstation, Notkestraße 85, Geb. 25A, 22607 Hamburg, Deutschland, Germany)

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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モデル

モデル #1132
タイプ: mix / ソフトウェア: (ATSAS2.7.2) / ダミー原子の半径: 3.50 A / 対称性: P1 / カイ2乗値: 2.17
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モデル #1133
タイプ: dummy / ソフトウェア: (ATSAS2.7.2) / ダミー原子の半径: 3.00 A / 対称性: P1 / カイ2乗値: 1.443
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

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試料

試料名称: Human Hsp90 co-chaperone Cdc37 (CD37) in complex with fibroblast growth factor receptor 3
試料濃度: 1.00-3.80 / Entity id: 585 / 589
バッファ名称: 25 mM Tris.Cl, 150 mM NaCl, 5% (v/v) glycerol, 1 mM TCEP
pH: 8
要素 #585名称: CDC37 / タイプ: protein / 記述: Hsp90 co-chaperone Cdc37 / 分子量: 44.426 / 分子数: 1 / 由来: Homo sapiens / 参照: UniProt: Q16543
配列: MVDYSVWDHI EVSDDEDETH PNIDTASLFR WRHQARVERM EQFQKEKEEL DRGCRECKRK VAECQRKLKE LEVAEGGKAE LERLQAEAQQ LRKEERSWEQ KLEEMRKKEK SMPWNVDTLS KDGFSKSMVN TKPEKTEEDS EEVREQKHKT FVEKYEKQIK HFGMLRRWDD ...配列:
MVDYSVWDHI EVSDDEDETH PNIDTASLFR WRHQARVERM EQFQKEKEEL DRGCRECKRK VAECQRKLKE LEVAEGGKAE LERLQAEAQQ LRKEERSWEQ KLEEMRKKEK SMPWNVDTLS KDGFSKSMVN TKPEKTEEDS EEVREQKHKT FVEKYEKQIK HFGMLRRWDD SQKYLSDNVH LVCEETANYL VIWCIDLEVE EKCALMEQVA HQTIVMQFIL ELAKSLKVDP RACFRQFFTK IKTADRQYME GFNDELEAFK ERVRGRAKLR IEKAMKEYEE EERKKRLGPG GLDPVEVYES LPEELQKCFD VKDVQMLQDA ISKMDPTDAK YHMQRCIDSG LWVPNSKASE AKEGEEAGPG DPLLEAVPKT GDEKDGSV
要素 #589名称: FGFR3Fibroblast growth factor receptor 3 / タイプ: protein / 記述: Fibroblast growth factor receptor 3 / 分子量: 35.478 / 分子数: 1 / 由来: Homo sapiens / 参照: UniProt: P22607
配列: SELELPADPK WELSRARLTL GKPLGEGAFG QVVMAEAIGI DKDRAAKPVT VAVKMLKDDA TDKDLSDLVS EMEMMKMIGK HKNFINLLGA CTQGGPLYVL VEYAAKGNLR EFLRARRPPG LDYSFDTSKP PEEQLTFKDL VSCAYQVARG MEYLASQKCI HRDLAARNVL ...配列:
SELELPADPK WELSRARLTL GKPLGEGAFG QVVMAEAIGI DKDRAAKPVT VAVKMLKDDA TDKDLSDLVS EMEMMKMIGK HKNFINLLGA CTQGGPLYVL VEYAAKGNLR EFLRARRPPG LDYSFDTSKP PEEQLTFKDL VSCAYQVARG MEYLASQKCI HRDLAARNVL VTEDNVMKIA DFGLARDVHN LDYYKKTTNG RLPVKWMAPE ALFDRVYTHQ SDVWSFGVLL WEIFTLGGSP YPGIPVEELF KLLKEGHRMD KPANCTHDLY MIMRECWHAA PSQRPTFKQL VEDLDRVLTV TSTDEYLDLS APFE

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実験情報

ビーム設備名称: PETRA III P12 / 地域: Hamburg / 国: Germany / 線源: X-ray synchrotronシンクロトロン / 波長: 0.124 Å / スペクトロメータ・検出器間距離: 3.1 mm
検出器名称: Pilatus 2M
スキャン
タイトル: Human Hsp90 co-chaperone Cdc37 (CD37) in complex with fibroblast growth factor receptor 3
測定日: 2016年7月10日 / 保管温度: 20 °C / セル温度: 20 °C / 照射時間: 0.045 sec. / フレーム数: 20 / 単位: 1/nm /
MinMax
Q0.0248 5.0307
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 5.0 / ポイント数: 1780 /
MinMax
Q0.129487 5.0307
P(R) point1 1780
R0 19.47
結果
カーブのタイプ: extrapolated
実験値StandardStandard errorPorod
分子量76.7 kDa76.7 kDa8 99 kDa
体積---161.47 nm3

P(R)P(R) errorGuinierGuinier error
前方散乱 I09427 49.97 9320.76 67.41
慣性半径, Rg 4.967 nm0.044 4.69 nm0.19

MinMaxError
D-19.47 5
Guinier point39 92 -

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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